Evolução química de aminoácidos e proteínas? Impossível !!

Evolução química de aminoácidos e proteínas? Impossível !!

https://www.youtube.com/watch?v=1L1MfGrtk0A

https://reasonandscience.catsboard.com/t2887-chemical-evolution-of-amino-acids-and-proteins-impossible

O problema de obter nitrogênio para produzir aminoácidos e ‘DNA’ na Terra primitiva 2:41
O problema de obter todos os aminoácidos usados ​​na vida pela origem dos experimentos de vida 4:20
O problema de selecionar 20 aminoácidos pré-bioticamente entre centenas que supostamente existiam na Terra primitiva. 6:08
O problema de concentrar os aminoácidos usados ​​na vida em um local de montagem. 7h15
O problema de entender por que a vida usa 20 aminoácidos, e nem mais, nem menos. 9h00
O problema da ‘homo’ quiralidade 12:23
O problema da regulação da síntese de aminoácidos 13:43
O problema da ligação petídica de aminoácidos para formar proteínas 14:12
O problema de ligar a sequência lateral de aminoácidos certa entre 17:15
O problema de obter as forças certas para estabilizar as proteínas - essencial para seu dobramento correto 19:32
O problema das estruturas hierárquicas das proteínas 19:50

Para ter uma proteína funcional, você precisa de aminoácidos.

Para que os aminoácidos sejam usados ​​na vida, você deve selecionar os certos entre mais de 500 que ocorrem naturalmente na Terra.

Para obter os funcionais, você precisa separá-los entre os canhotos e os destros (o problema da homo quiralidade). Apenas aminoácidos canhotos são usados ​​nas células.

Não há processo de seleção conhecido além do usado nas células por enzimas sofisticadas, que produzem apenas aminoácidos canhotos.

Os aminoácidos usados ​​para a vida têm grupos amino e grupos carboxila. Para formar uma cadeia, é necessário que haja a reação de monômeros bifuncionais, ou seja, moléculas com dois grupos funcionais para que se combinem com outros dois. Se um monômero uni funcional (com apenas um grupo funcional) reage com a extremidade da cadeia, a cadeia não pode crescer mais nesta extremidade. Se apenas uma pequena fração de moléculas uni funcionais estivesse presente, os polímeros longos não poderiam se formar. Mas todos os experimentos de "simulação pré-biótica" produzem pelo menos três vezes mais moléculas uni funcionais do que moléculas bifuncionais.

Os aminoácidos úteis teriam de ser unidos e reunidos no mesmo local de montagem em quantidade suficiente.

Existem quatro maneiras diferentes de uni-los pelas cadeias laterais. se ligado à cadeia lateral errada, não há acordo.

A formação de ligações amida sem a ajuda de enzimas representa um grande desafio para as teorias sobre a origem da vida.

Informações complexas instrucionais / especificadas são necessárias para obter a sequência de aminoácidos correta, que é essencial para obter a funcionalidade em um vasto espaço de sequência (entre trilhões de sequências possíveis, raras são as que fornecem função)

Antes que os aminoácidos se juntassem em uma sequência fornecendo dobramento funcional, eles se desintegrariam se atingidos pela radiação ultravioleta.

Mas mesmo SE esse não fosse o caso, a maioria das proteínas só se tornaria funcional se fossem unidas em holoenzimas, onde várias cadeias de aminoácidos se juntavam como fechadura e chave.

Se isso ocorresse, a estrutura terciária ou quaternária na maioria dos casos não teria função sem a inserção de um cofator dentro da bolsa, como o retinal na bolsa de opsina, formando a rodopsina.

Mas mesmo SE surgisse uma proteína funcional na Terra primitiva, por si só, seria como um pistão fora do bloco do motor de um automóvel. Muitas proteínas só funcionam quando integradas em uma linha de montagem, produzindo produtos moleculares sofisticados usados ​​na vida.

Mas mesmo SE tivéssemos uma linha de montagem de enzimas produzindo um produto funcional, de que adiantaria aquele produto, se a célula não soubesse onde esse produto é necessário na célula?

Por exemplo, a clorofila requer o complexo processo de biossíntese de 17 enzimas, alinhadas na ordem certa, cada uma produzindo o substrato usado pela próxima enzima. Mas a clorofila não tem função a menos que seja inserida no complexo de antenas coletoras de luz usado na fotossíntese para capturar a luz e canalizá-la para o centro de reação.

Mas mesmo que esse complexo, a clorofila e o LHC estivessem totalmente configurados, eles não teriam função sem todos os mais de 30 complexos de proteínas formando a fotossíntese, usados ​​para fazer hidrocarbonetos, essenciais para todas as formas de vida avançadas.

Agora, vamos supor que tudo isso fosse montado por um acidente aleatório bizarro na Terra primitiva, ainda não haveria mecanismos de transição de uma montagem pré-biótica para a síntese de fábrica de células.

Chemical evolution of amino acids and proteins ? Impossible !!

https://www.youtube.com/watch?v=1L1MfGrtk0A

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The problem of getting nitrogen to make amino acids and DNA on early earth   2:41
The problem of getting all amino acids used in llife by origin of life experiments 4:20
The problem of selecting 20 amino acids prebiotically out of hundreds supposedly existing on early earth. 6:08
The problem of concentrating the amino acids used in life at one assembly site.  7:15
The problem of understanding why life uses 20 amino acids, and not more or less. 9:00
The problem of homochirality 12:23
The problem of amino acid synthesis regulation 13:43
The problem of peptide bonding of amino acids to form proteins 14:12
The problem of linking the right amino acid side sequence together  17:15  
The problem of getting the right forces to stabilize proteins - essential for their correct folding 19:32
The problem of hierarchical structures of proteins 19:50

In order to have a functional protein, you need to have amino acids. 

In order to have the amino acids used in life, you have to select the right ones amongst over 500 that occur naturally on earth.

To get functional ones, you need to sort them out between left-handed and right-handed ones ( the homochirality problem). Only left-handed amino acids are used in cells. 

There is no selection process known besides the one used in cells by sophisticated enzymes, which produce only left-handed amino acids. 

Amino acids used for life have amino groups and carboxyl groups. To form a chain, it is necessary to have the reaction of bifunctional monomers, that is, molecules with two functional groups so they combine with two others. If a unifunctional monomer (with only one functional group) reacts with the end of the chain, the chain can grow no further at this end. If only a small fraction of unifunctional molecules were present, long polymers could not form. But all ‘prebiotic simulation’ experiments produce at least three times more unifunctional molecules than bifunctional molecules.

The useful amino acids would have to be joined and brought together at the same assembly site in enough quantity.

There are four different ways to bond them together by the side chains. if bonded to the wrong side chain, no deal.

The formation of amide bonds without the assistance of enzymes poses a major challenge for theories of the origin of life.

Instructional/specified complex information is required to get the right amino acid sequence which is essential to get the functionality in a vast sequence space ( amongst trillions os possible sequences, rare are the ones that provide function )

Before amino acids would join into a sequence providing functional folding, it would disintegrate if hit by UV radiation. 

But even IF that would not be the case, most proteins become only functional, if they are joined into holo-enzymes, where various amino acid chains come together like lock and key. 

If that would occur, the tertiary or quaternary structure in most cases would bear no function without the insertion of a co-factor inside the pocket, like retinal in the opsin pocket, forming rhodopsin. 

But even IF there would emerge a functional protein on the early earth, by itself, it would be like a piston outside the engine block of an automobile. Many proteins bear only function once they are integrated in an assembly line, producing sophisticated molecular products used in life. 

But even IF we had an assembly line of enzymes producing a functional product, what good would there be for that product, if the cell would not know where that product is required in the Cell? 

For example, chlorophyll requires the complex biosynthesis process of 17 enzymes, lined up in the right order, each producing the substrate used by the next enzyme.  But chlorophyll has no function unless inserted in the light-harvesting antenna complex used in photosynthesis to capture light and funnel it to the reaction center.  

But even if that complex, chlorophyll and the LHC would be fully set up, they have no function without all over 30 protein complexes forming photosynthesis, used to make hydrocarbons, essential for all advanced life forms.  

Now, let's suppose all this would assemble by a freaky random accident on early earth, there would still be no mechanisms of transition from a prebiotic assembly, to Cell factory synthesis.




Origin of life assumptions started with the idea that the environment where life emerged was a complex solution of abiogenic organic molecules either in the primitive ocean of some warm little pond,  including amino acids and sugars—in other words, all the monomers required for the synthesis of biopolymers.


In a letter to his friend J.D. Hooker, Darwin wrote in 1871:

But if (& oh what a big if) we could conceive in some warm little pond with all sorts of ammonia & phosphoric salts,—light, heat, electricity &c present, that a protein compound was chemically formed, ready to undergo still more complex changes


The best-known theory is the  spontaneous generation, in other words, abiogenesis, by a “Prebiotic soup”, a theory hypothesized by Oparin in 1924 (Oparin, 1957).



In this theory, organic compounds were created in a reductive atmosphere from the action of sunlight and lightning. 


It was claimed that the atmosphere was primarily anoxic, consistent  of ammonia, methane, carbon dioxide and water vapor.


The compounds were then dissolved in the primitive ocean, concentrated, and underwent polymerization until they formed “coacervate” droplets. The hypothesis was an enormous success, first of all, among the adherents of neo-Darwinism.


The droplets supposedly grew by fusion with other droplets, were split into daughter droplets by the action of tidal waves, and developed the ability to catalyze their own replication, which eventually led to the emergence of life


According to the scientific narrative, it is hypothesized that Amino acids  emerged on Early earh, between 3.5 and 4 billion years ago, through chemical evolution by chemical synthesis, or better, chemical lucky accidents.  


Scientists now recognize twenty-two amino acids as the building blocks of proteins: the twenty common ones and two more, selenocysteine and pyrrolysine.





The problem of getting nitrogen to make amino acids and DNA on early earth

 


As implied by the word (amine), the essential key atom in amino acid composition is nitrogen, which is included in all enzymes and genes. The ultimate source of nitrogen for the biosynthesis of amino acids is abundant atmospheric nitrogen (N2), a remarkably inert molecule. 

Thus, a fundamental problem for biological systems is to obtain nitrogen in a more usable form. This problem is solved by certain microorganisms capable of reducing the inert N = N triple-bond molecule of nitrogen gas to two molecules of ammonia in one of the most amazing reactions in biochemistry. 


This bond is extremely difficult to break because the three chemical bonds need to be separated and bonded to different compounds. Nitrogenase, a veritable molecular sledgehammer, belongs to the only family of enzymes capable of breaking this bond, carrying out nitrogen fixation. But on early earth, biosynthesis of fixed nitrogen was not available.

For the origin of life, an abiotic source of biochemically accessible nitrogen, especially reduced nitrogen, is necessary.  There are proposals as for example UV-driven chemistry which is constructive for synthesizing and activating nucleotides and amino acids, but is destructive for more complex organic systems, such as, for example, DNA strands.


The problem of getting all amino acids used in llife by origin of life experiments


In 1953, Stanley Miller, a PhD student at the Uni of Chicago, and his supervisor, the  Nobel Prize winner Harold Urey,  did one of the most famous experiments in our story. They took  chemicals that he considered might be present in the atmosphere of the early Earth 

They ran water, methane, ammonia, and hydrogen in a sealed flask with a pair of electrodes to produce a spark, and from those simple building blocks discovered that more complex compounds, such as amino acids, were spontaneously produced. 

Various biological chemicals were found – glycine ( the simplest amino acid ) plus one of two other chemicals of interest.


After Millers death in 2007, the so called " volcano in the bottle " experiment was performed, and in total, 22 amino acids were identified. 


And the Secular Humanist Society heralded  that ALL 20 of the amino acids found in proteins – plus a few others, were produced. 


The reanalysis found indeed twenty two amino acids and five amines in the vials. But eight of the proteinogenic amino acids, that is the ones used in living systems, were never produced - in none of the experiments.

Cysteine, 
Histidine, 
Lysine, 
Asparagine, 
Glutamine, 
Arginine, 
Tryptophan, 
tyrosine 


have not been produced in any miller urey experiment. Nor do they occur naturally on earth   







As the building blocks of proteins, amino acids are linked to almost every life process, and as such, essential for life. Amino acids have several functions. Their primary function is to act as the monomer unit in protein synthesis.


The problem of selecting 20 amino acids prebiotically out of hundreds supposedly existing on early earth.



In order to have the amino acids used in life, the twenty right ones amongst over 500 that occur naturally on earth would have had to be selected. 


If we suppose that the twenty used in life were ready available, how could that selection process have occured without guidance ? The article above askes : Why did life select just 20 amino acids when 500 occurred naturally on the Hadean Earth ? 

That is of course an invalid nonsensical question, since the selection of the right twenty amino acids is a prerequisite for life to start.  But also the claim that the 20 used in life were selected amongst 500 naturally occuring amino acids is misleading. 


As mentioned previously, eight of the twenty amino acids used in life have never been produced in any laboratory experiment, and aren't either encountered on earth naturally, and neither on meteorites. 


The problem of concentrating the amino acids used in life at one assembly site.



Polymer formation in aqueous environments would most likely have been necessary on early Earth because water would have been the reservoir of amino acid precursors needed for protein synthesis.

The desired reagents would be extremely dilute in the ocean. And there was no mechanism in existence to concentrate amino acids to one place to start polymerization reactions.

But then, even if that hurdle would be overcome, the next problem arises: Careful experiments done in an aqueous solution with very high concentrations of amino acids demonstrate the impossibility of significant polymerization, that is the production of proteins in this environment.


But even worse than that Amino acids tend to fall apart in water, not join. Even if there were billions of simultaneous trials as the billions of building block molecules interacted in the oceans, or on the thousands of kilometers of shorelines that could provide catalytic surfaces or templates,


even if, as is claimed, there was no oxygen in the prebiotic earth, then there would be no protection from UV light, which would destroy and disintegrate prebiotic organic compounds.


A common argument is that amino acids could have been generated in hydrothermal vents, deep in the ocean, far from sunlight. hydrothermal vents could have been the primordial hatcheries of life.



Stanley Miller gave a clear answer: Submarine vents don't make organic compounds, they decompose them. 



The problem of understanding why life uses 20 amino acids, and not more or less.



Another relevant question is: Why are these twenty, in some cases, twenty two amino acids used in life, and not another set ? 


Why 20 and not 10 or 30? And why those particular 20? Forming soluble, stable protein structures with close‐packed cores are essential to stabilize proteins and to form a rigid structure with well-defined binding sites. and that requires the variety of amino acids used in cells. 

A selection of different hydrophobic amino acids permit more options to build a closed protein core and a pocket fit to permit the performance of a variety of enzymatic reactions. 

On the other hand, proteins required on the surface for example of cell membranes require straight chains and polar like arginine and glutamic acid.



Scientists have found that the set that is used by biology has a number of surprisingly non-random properties that stand out very clearly. 


The paper: Frozen, but no accident – why the 20 standard amino acids were selected, concluded remarkably: We find that there are excellent REASONS for the selection of every amino acid. Rather than being a frozen accident, the set of amino acids
SELECTED appears to be near ideal.



Another paper of Nature magazine  Extraordinarily Adaptive Properties of the Genetically Encoded Amino Acids,  reported in 2015: We drew one hundred million random sets of 20 amino acids from our library of 1913 structures and compared their coverage of three chemical properties:


size, charge, and hydrophobicity, to the standard amino acid alphabet.  We measured how often the random sets demonstrated better coverage of chemistry space in one or more, two or more, or all three properties.


In doing so, we found that better sets were extremely rare. In fact, when examining all three properties simultaneously, we detected only six sets with better coverage out of the 100 million possibilities tested.

That’s quite striking: out of 100 million different sets of twenty amino acids that they measured, only six are better able to explore “chemistry space” than the twenty amino acids that life uses.


That suggests that life’s set of amino acids is finely tuned to one part in 16 million. The problem here is that molecules and an arrangement of correctly selected variety of amino acids would bear no function until life began.

Only a conscient intelligent agent with foresight and reasoning could select for specific distant purposeful goals. Random, unguided events produce only chaotic structures. Science is absolutely clueless about how the optimal set  could have emerged prebiotically and without a guiding hand.


The problem of homochirality


Most molecules of life are homochiral, that is, they possess the same handedness or chirality. Homochirality of biological molecules is a signature of life. The  chirality or sense of handedness of the amino acid molecules is an important problem.

Figure above shows two versions, one is left handed, the other right handed. Each contains exactly the same number of elements with the same types of chemical bonds, and yet they are the mirror image of each other. A molecule that is not superimposable on its mirror image is called chiral. 


The handedness of biological molecules such as amino acids or nucleotides plays a role in their functionality. In proteins, only left handed amino acids can be incorporated.




Cells, for instance, use complex molecular protein machines to synthesize amino acids only in left handed form. 



In nature, however, amino acids exist in chiral form. That means, both, left and right handed. There was no mechanism to sort them out on early earth, and group only left handed amino acids that then would be used to produce proteins.


The problem of amino acid synthesis regulation

 



Biosynthetic pathways in living cells are often highly regulated such that building blocks are synthesized only when supplies are low.


Feedback mechanisms ensure that all 20 amino acids are maintained in sufficient amounts for protein synthesis and other processes. Obviously, such regulation did not exist prior the advent of modern cells.


The problem of peptide bonding of amino acids to form proteins

 


The formation of amide bonds without the assistance of enzymes poses a major challenge.



Given an ocean full of small molecules of the types  to be produced on pre-biological earth with the types of processes postulated by the origin of life enthusiasts, the next question is about polymerization. There are many different problems confronted by any proposal.



Polypeptides are polymers of amino acids. In other words, many amino acids are chained and linked together via dehydration reactions that form peptide bonds between them.

Polymerization is a reaction in which water is a product. Thus it will only be favoured in the absence of water. The presence of precursors in an ocean of water favours depolymerization of any molecules that might be formed.




A peer reviewed paper published in 2014 tried to answer the question of prebiotic polymerization on early earth. 



To which Evolution News gave ten reasons why the proposals are not sound. 



Another problem is the fact that high activation energies are required for amide bond formation, beside the fact that direct peptide bond formation is slow unless high temperature or activating agents are used.



The problem of linking the correct amino acid side-chains together


There are four different ways to bond amino acids together by the side chains. Ff bonded to the wrong side chain, no deal.


Proteins are linear polymers formed by linking the α-carboxyl group of one amino acid to the α-amino group of another amino acid. To form a chain, it is necessary that only bifunctional monomers react together, that is, molecules with two functional groups so they combine with two others.

If a unifunctional monomer (with only one functional group) reacts with the end of the chain, the chain can grow no further at this end. If only a small fraction of unifunctional molecules were present, long polymers could not form.

But all ‘prebiotic simulation’ experiments produce at least three times more unifunctional molecules than bifunctional molecules.


Polymers can adopt various chain structures. Linear, branched, cross-linked, or networked. Proteins are linear homopolymers, while peptide polymers branched. There is no restriction of amino acids bond and form any of the different polimer structures. 


But only homopolymerisation permits the formation of functional primary structures used in proteins. Obviously, there was no natural selection of the right formation on the prebiotic earth. 


The problem of linking the right amino acid side-chanis together




In the same sense as the sequence of alphabetic letters are required to write words, the right sequence of amino acids are required to make functional proteins. 

This is truly fascinating: In the same sense as the instructional complex blueprint specifies how to make each gearwheel of a watch, and ultimately, the watch itself, the genetic code instructs the right amino acid sequence to make functional proteins. 

If we consider that there were no molecular cell machines to make proteins, no evolution, no mutations nor natural selection prior to functional cells and dna replication, how could the right sequence of a  minimal set of at least 500 proteins required for life have been specified, if not by an intelligent agency ? 

We only know of intelligence producing instructional information to make machines and factories for specific goals and purposes. 

Ribonuclease proteins are found in all domains of life, and it is claimed that they were present in LUCA, the last universal common ancestor of life, and as such, life-essential.  They are the simplest RNA proteins, and use 124 amino acids, 19 of the 20 different ones essential for life. 


The table demonstrates the catastrophically low probability of getting functional, meaningful amino acid sequences and as consequence, functional proteins, by random, unguided self-assembly spontaneously by orderly aggregation and sequentially correct manner without external direction


Amino acids may be the building blocks of proteins, but there is a world of difference between building blocks and an assembled structure. 


Just as the discovery of a pile of bricks is no guarantee that a house lies around the corner, so a collection of amino acids is a long, long way from the sort of large, specialized molecules such as proteins that life requires.




The problem of getting the right forces that stabilize proteins - essential for their correct folding



Proteins, in order to become functional, must fold into very specific 3D shapes, which happens right when they come out of the Ribosome, where they are synthesized. Specific protein shape and conformation depends on the interactions between its amino acid side chains.

For a protein to function it must fold into a resting state which is a complex three-dimensional structure. 


If a protein fails to fold into its functional structure then it is not only without function but it can become toxic to the cell. As proteins fold, they test a variety of conformations before reaching their final form, which is unique and compact.


Folded proteins are stabilized by thousands of noncovalent bonds between amino acids. A relatively small protein of only 100 amino acids can take some 10^100 different configurations.


If it tried these shapes at the rate of 100 billion a second, it would take longer than the age of the universe to find the correct one. Just how these molecules do the job in nanoseconds, nobody knows.



The problem of hierarchical structures of proteins







Even if somehow a polypeptide chain in a functional sequence would emerge and fold into a form that later can be useful in the cell, that does not explain how to get to proteins which use not rarely several chains.



Most proteins become only functional, if they are joined into holo-enzymes, where various amino acid chains come together like lock and key. 

Some proteins complexes use over 50 chains or subunits to form a highly complex molecular protein machine. And each subunit must fit precisely to interact correctly with other subunits or protein chains.





Ribosomes for example which are veritable  macromolecular factories, are life essential, and found in all living cells. They are the factory which produce  biological protein synthesis by translating the genetic Code, and had to be fully developed when self-replication and life started. 


Each ribosome contains around 80 proteins which work together like a various machine parts in a joint venture. It exerts far tighter quality control than anyone ever suspected over its precious protein products. and discarts error-laden proteins 10,000 times faster than it would normally release error-free proteins. 

But even IF there would emerge a functional ribosome factory on the early earth, by itself, it would be like a piston outside the engine block of an automobile. Many proteins bear only function once they are integrated in an assembly line, producing sophisticated molecular products used in life.


To make proteins, and direct and insert them to the right place where they are needed, requires systematic cooperation. At least 25 unimaginably complex biosyntheses and production-line like manufacturing steps are required.

Each step requires extremely complex molecular machines composed of numerous subunits and co-factors,, which makes its origin an irreducible  catch22 problem

In order for evolution to work, this awe inspiring robot-like working machinery and assembly line must be in place, fully operational. So the origin of this machinery cannot be explained through evolution.


All it is left as alternative explanation to intelligent design, are random chemical reactions. Does that make sense ?
 
Now, let's suppose all this would assemble by a freaky random accident on early earth, there would be no mechanism of transition from a prebiotic assembly, to Cell factory synthesis.


Eugene V. Koonin, The Logic of Chance: page 219
The emergence of cells is the epitome of the problems encountered by all explanations of the evolution of complex biological structures.  A succession of exceedingly unlikely steps is essential for the origin of life, from the synthesis and accumulation of nucleotides to the origin of translation; through the multiplication of probabilities, these make the final outcome seem almost like a miracle. Among modern biological entities, we do not see any intermediates between macromolecules and cells, and to imagine how such intermediates might operate is a huge challenge.


Lynn Margulis:
To go from a bacterium to people is less of a step than to go from a mixture of amino acids to a bacterium.



Now consider that we have discussed only the  prebiotic origin of amino acids and proteins. 


There is still the question of how phospholipids emerged to make cell membranes, RNA and DNA to make genes, and carbohydrates to make energy.


And to go from the basic building blocks of life, to a fully self replicating cell, is still a looong way to go.

Chemical evolution of amino acids and proteins ? Impossible !!

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The problem of getting nitrogen to make amino acids and DNA on early earth   2:41
The problem of getting all amino acids used in llife by origin of life experiments 4:20
The problem of selecting 20 amino acids prebiotically out of hundreds supposedly existing on early earth. 6:08
The problem of concentrating the amino acids used in life at one assembly site.  7:15
The problem of understanding why life uses 20 amino acids, and not more or less. 9:00
The problem of homochirality 12:23
The problem of amino acid synthesis regulation 13:43
The problem of peptide bonding of amino acids to form proteins 14:12
The problem of linking the right amino acid side sequence together  17:15  
The problem of getting the right forces to stabilize proteins - essential for their correct folding 19:32
The problem of hierarchical structures of proteins 19:50

In order to have a functional protein, you need to have amino acids. 

In order to have the amino acids used in life, you have to select the right ones amongst over 500 that occur naturally on earth.

To get functional ones, you need to sort them out between left-handed and right-handed ones ( the homochirality problem). Only left-handed amino acids are used in cells. 

There is no selection process known besides the one used in cells by sophisticated enzymes, which produce only left-handed amino acids. 

Amino acids used for life have amino groups and carboxyl groups. To form a chain, it is necessary to have the reaction of bifunctional monomers, that is, molecules with two functional groups so they combine with two others. If a unifunctional monomer (with only one functional group) reacts with the end of the chain, the chain can grow no further at this end. If only a small fraction of unifunctional molecules were present, long polymers could not form. But all ‘prebiotic simulation’ experiments produce at least three times more unifunctional molecules than bifunctional molecules.

The useful amino acids would have to be joined and brought together at the same assembly site in enough quantity.

There are four different ways to bond them together by the side chains. if bonded to the wrong side chain, no deal.

The formation of amide bonds without the assistance of enzymes poses a major challenge for theories of the origin of life.

Instructional/specified complex information is required to get the right amino acid sequence which is essential to get the functionality in a vast sequence space ( amongst trillions os possible sequences, rare are the ones that provide function )

Before amino acids would join into a sequence providing functional folding, it would disintegrate if hit by UV radiation. 

But even IF that would not be the case, most proteins become only functional, if they are joined into holo-enzymes, where various amino acid chains come together like lock and key. 

If that would occur, the tertiary or quaternary structure in most cases would bear no function without the insertion of a co-factor inside the pocket, like retinal in the opsin pocket, forming rhodopsin. 

But even IF there would emerge a functional protein on the early earth, by itself, it would be like a piston outside the engine block of an automobile. Many proteins bear only function once they are integrated in an assembly line, producing sophisticated molecular products used in life. 

But even IF we had an assembly line of enzymes producing a functional product, what good would there be for that product, if the cell would not know where that product is required in the Cell? 

For example, chlorophyll requires the complex biosynthesis process of 17 enzymes, lined up in the right order, each producing the substrate used by the next enzyme.  But chlorophyll has no function unless inserted in the light-harvesting antenna complex used in photosynthesis to capture light and funnel it to the reaction center.  

But even if that complex, chlorophyll and the LHC would be fully set up, they have no function without all over 30 protein complexes forming photosynthesis, used to make hydrocarbons, essential for all advanced life forms.  

Now, let's suppose all this would assemble by a freaky random accident on early earth, there would still be no mechanisms of transition from a prebiotic assembly, to Cell factory synthesis.




Origin of life assumptions started with the idea that the environment where life emerged was a complex solution of abiogenic organic molecules either in the primitive ocean of some warm little pond,  including amino acids and sugars—in other words, all the monomers required for the synthesis of biopolymers.


In a letter to his friend J.D. Hooker, Darwin wrote in 1871:

But if (& oh what a big if) we could conceive in some warm little pond with all sorts of ammonia & phosphoric salts,—light, heat, electricity &c present, that a protein compound was chemically formed, ready to undergo still more complex changes


The best-known theory is the  spontaneous generation, in other words, abiogenesis, by a “Prebiotic soup”, a theory hypothesized by Oparin in 1924 (Oparin, 1957).



In this theory, organic compounds were created in a reductive atmosphere from the action of sunlight and lightning. 


It was claimed that the atmosphere was primarily anoxic, consistent  of ammonia, methane, carbon dioxide and water vapor.


The compounds were then dissolved in the primitive ocean, concentrated, and underwent polymerization until they formed “coacervate” droplets. The hypothesis was an enormous success, first of all, among the adherents of neo-Darwinism.


The droplets supposedly grew by fusion with other droplets, were split into daughter droplets by the action of tidal waves, and developed the ability to catalyze their own replication, which eventually led to the emergence of life


According to the scientific narrative, it is hypothesized that Amino acids  emerged on Early earh, between 3.5 and 4 billion years ago, through chemical evolution by chemical synthesis, or better, chemical lucky accidents.  


Scientists now recognize twenty-two amino acids as the building blocks of proteins: the twenty common ones and two more, selenocysteine and pyrrolysine.


The problem of getting nitrogen to make amino acids and DNA on early earth


As implied by the word (amine), the essential key atom in amino acid composition is nitrogen, which is included in all enzymes and genes. The ultimate source of nitrogen for the biosynthesis of amino acids is abundant atmospheric nitrogen (N2), a remarkably inert molecule. 

Thus, a fundamental problem for biological systems is to obtain nitrogen in a more usable form. This problem is solved by certain microorganisms capable of reducing the inert N = N triple-bond molecule of nitrogen gas to two molecules of ammonia in one of the most amazing reactions in biochemistry. 


This bond is extremely difficult to break because the three chemical bonds need to be separated and bonded to different compounds. Nitrogenase, a veritable molecular sledgehammer, belongs to the only family of enzymes capable of breaking this bond, carrying out nitrogen fixation. But on early earth, biosynthesis of fixed nitrogen was not available.

For the origin of life, an abiotic source of biochemically accessible nitrogen, especially reduced nitrogen, is necessary.  There are proposals as for example UV-driven chemistry which is constructive for synthesizing and activating nucleotides and amino acids, but is destructive for more complex organic systems, such as, for example, DNA strands.


The problem of getting all amino acids used in llife by origin of life experiments


In 1953, Stanley Miller, a PhD student at the Uni of Chicago, and his supervisor, the  Nobel Prize winner Harold Urey,  did one of the most famous experiments in our story. They took  chemicals that he considered might be present in the atmosphere of the early Earth 

They ran water, methane, ammonia, and hydrogen in a sealed flask with a pair of electrodes to produce a spark, and from those simple building blocks discovered that more complex compounds, such as amino acids, were spontaneously produced. 

Various biological chemicals were found – glycine ( the simplest amino acid ) plus one of two other chemicals of interest.


After Millers death in 2007, the so called " volcano in the bottle " experiment was performed, and in total, 22 amino acids were identified. 


And the Secular Humanist Society heralded  that ALL 20 of the amino acids found in proteins – plus a few others, were produced. 


The reanalysis found indeed twenty two amino acids and five amines in the vials. But eight of the proteinogenic amino acids, that is the ones used in living systems, were never produced - in none of the experiments.

Cysteine, 
Histidine, 
Lysine, 
Asparagine, 
Glutamine, 
Arginine, 
Tryptophan, 
tyrosine 


have not been produced in any miller urey experiment. Nor do they occur naturally on earth   







As the building blocks of proteins, amino acids are linked to almost every life process, and as such, essential for life. Amino acids have several functions. Their primary function is to act as the monomer unit in protein synthesis.


The problem of selecting 20 amino acids prebiotically out of hundreds supposedly existing on early earth.



In order to have the amino acids used in life, the twenty right ones amongst over 500 that occur naturally on earth would have had to be selected. 


If we suppose that the twenty used in life were ready available, how could that selection process have occured without guidance ? The article above askes : Why did life select just 20 amino acids when 500 occurred naturally on the Hadean Earth ? 

That is of course an invalid nonsensical question, since the selection of the right twenty amino acids is a prerequisite for life to start.  But also the claim that the 20 used in life were selected amongst 500 naturally occuring amino acids is misleading. 


As mentioned previously, eight of the twenty amino acids used in life have never been produced in any laboratory experiment, and aren't either encountered on earth naturally, and neither on meteorites. 


The problem of concentrating the amino acids used in life at one assembly site.



Polymer formation in aqueous environments would most likely have been necessary on early Earth because water would have been the reservoir of amino acid precursors needed for protein synthesis.

The desired reagents would be extremely dilute in the ocean. And there was no mechanism in existence to concentrate amino acids to one place to start polymerization reactions.

But then, even if that hurdle would be overcome, the next problem arises: Careful experiments done in an aqueous solution with very high concentrations of amino acids demonstrate the impossibility of significant polymerization, that is the production of proteins in this environment.


But even worse than that Amino acids tend to fall apart in water, not join. Even if there were billions of simultaneous trials as the billions of building block molecules interacted in the oceans, or on the thousands of kilometers of shorelines that could provide catalytic surfaces or templates,


even if, as is claimed, there was no oxygen in the prebiotic earth, then there would be no protection from UV light, which would destroy and disintegrate prebiotic organic compounds.


A common argument is that amino acids could have been generated in hydrothermal vents, deep in the ocean, far from sunlight. hydrothermal vents could have been the primordial hatcheries of life.



Stanley Miller gave a clear answer: Submarine vents don't make organic compounds, they decompose them. 



The problem of understanding why life uses 20 amino acids, and not more or less.



Another relevant question is: Why are these twenty, in some cases, twenty two amino acids used in life, and not another set ? 


Why 20 and not 10 or 30? And why those particular 20? Forming soluble, stable protein structures with close‐packed cores are essential to stabilize proteins and to form a rigid structure with well-defined binding sites. and that requires the variety of amino acids used in cells. 

A selection of different hydrophobic amino acids permit more options to build a closed protein core and a pocket fit to permit the performance of a variety of enzymatic reactions. 

On the other hand, proteins required on the surface for example of cell membranes require straight chains and polar like arginine and glutamic acid.



Scientists have found that the set that is used by biology has a number of surprisingly non-random properties that stand out very clearly. 


The paper: Frozen, but no accident – why the 20 standard amino acids were selected, concluded remarkably: We find that there are excellent REASONS for the selection of every amino acid. Rather than being a frozen accident, the set of amino acids
SELECTED appears to be near ideal.



Another paper of Nature magazine  Extraordinarily Adaptive Properties of the Genetically Encoded Amino Acids,  reported in 2015: We drew one hundred million random sets of 20 amino acids from our library of 1913 structures and compared their coverage of three chemical properties:


size, charge, and hydrophobicity, to the standard amino acid alphabet.  We measured how often the random sets demonstrated better coverage of chemistry space in one or more, two or more, or all three properties.


In doing so, we found that better sets were extremely rare. In fact, when examining all three properties simultaneously, we detected only six sets with better coverage out of the 100 million possibilities tested.

That’s quite striking: out of 100 million different sets of twenty amino acids that they measured, only six are better able to explore “chemistry space” than the twenty amino acids that life uses.


That suggests that life’s set of amino acids is finely tuned to one part in 16 million. The problem here is that molecules and an arrangement of correctly selected variety of amino acids would bear no function until life began.

Only a conscient intelligent agent with foresight and reasoning could select for specific distant purposeful goals. Random, unguided events produce only chaotic structures. Science is absolutely clueless about how the optimal set  could have emerged prebiotically and without a guiding hand.


The problem of homochirality


Most molecules of life are homochiral, that is, they possess the same handedness or chirality. Homochirality of biological molecules is a signature of life. The  chirality or sense of handedness of the amino acid molecules is an important problem.

Figure above shows two versions, one is left handed, the other right handed. Each contains exactly the same number of elements with the same types of chemical bonds, and yet they are the mirror image of each other. A molecule that is not superimposable on its mirror image is called chiral. 


The handedness of biological molecules such as amino acids or nucleotides plays a role in their functionality. In proteins, only left handed amino acids can be incorporated.




Cells, for instance, use complex molecular protein machines to synthesize amino acids only in left handed form. 



In nature, however, amino acids exist in chiral form. That means, both, left and right handed. There was no mechanism to sort them out on early earth, and group only left handed amino acids that then would be used to produce proteins.


The problem of amino acid synthesis regulation

 



Biosynthetic pathways in living cells are often highly regulated such that building blocks are synthesized only when supplies are low.


Feedback mechanisms ensure that all 20 amino acids are maintained in sufficient amounts for protein synthesis and other processes. Obviously, such regulation did not exist prior the advent of modern cells.


The problem of peptide bonding of amino acids to form proteins

 


The formation of amide bonds without the assistance of enzymes poses a major challenge.



Given an ocean full of small molecules of the types  to be produced on pre-biological earth with the types of processes postulated by the origin of life enthusiasts, the next question is about polymerization. There are many different problems confronted by any proposal.



Polypeptides are polymers of amino acids. In other words, many amino acids are chained and linked together via dehydration reactions that form peptide bonds between them.

Polymerization is a reaction in which water is a product. Thus it will only be favoured in the absence of water. The presence of precursors in an ocean of water favours depolymerization of any molecules that might be formed.




A peer reviewed paper published in 2014 tried to answer the question of prebiotic polymerization on early earth. 



To which Evolution News gave ten reasons why the proposals are not sound. 



Another problem is the fact that high activation energies are required for amide bond formation, beside the fact that direct peptide bond formation is slow unless high temperature or activating agents are used.



The problem of linking the correct amino acid side-chains together


There are four different ways to bond amino acids together by the side chains. Ff bonded to the wrong side chain, no deal.


Proteins are linear polymers formed by linking the α-carboxyl group of one amino acid to the α-amino group of another amino acid. To form a chain, it is necessary that only bifunctional monomers react together, that is, molecules with two functional groups so they combine with two others.

If a unifunctional monomer (with only one functional group) reacts with the end of the chain, the chain can grow no further at this end. If only a small fraction of unifunctional molecules were present, long polymers could not form.

But all ‘prebiotic simulation’ experiments produce at least three times more unifunctional molecules than bifunctional molecules.


Polymers can adopt various chain structures. Linear, branched, cross-linked, or networked. Proteins are linear homopolymers, while peptide polymers branched. There is no restriction of amino acids bond and form any of the different polimer structures. 


But only homopolymerisation permits the formation of functional primary structures used in proteins. Obviously, there was no natural selection of the right formation on the prebiotic earth. 


The problem of linking the right amino acid side-chanis together




In the same sense as the sequence of alphabetic letters are required to write words, the right sequence of amino acids are required to make functional proteins. 

This is truly fascinating: In the same sense as the instructional complex blueprint specifies how to make each gearwheel of a watch, and ultimately, the watch itself, the genetic code instructs the right amino acid sequence to make functional proteins. 

If we consider that there were no molecular cell machines to make proteins, no evolution, no mutations nor natural selection prior to functional cells and dna replication, how could the right sequence of a  minimal set of at least 500 proteins required for life have been specified, if not by an intelligent agency ? 

We only know of intelligence producing instructional information to make machines and factories for specific goals and purposes. 

Ribonuclease proteins are found in all domains of life, and it is claimed that they were present in LUCA, the last universal common ancestor of life, and as such, life-essential.  They are the simplest RNA proteins, and use 124 amino acids, 19 of the 20 different ones essential for life. 


The table demonstrates the catastrophically low probability of getting functional, meaningful amino acid sequences and as consequence, functional proteins, by random, unguided self-assembly spontaneously by orderly aggregation and sequentially correct manner without external direction


Amino acids may be the building blocks of proteins, but there is a world of difference between building blocks and an assembled structure. 


Just as the discovery of a pile of bricks is no guarantee that a house lies around the corner, so a collection of amino acids is a long, long way from the sort of large, specialized molecules such as proteins that life requires.




The problem of getting the right forces that stabilize proteins - essential for their correct folding



Proteins, in order to become functional, must fold into very specific 3D shapes, which happens right when they come out of the Ribosome, where they are synthesized. Specific protein shape and conformation depends on the interactions between its amino acid side chains.

For a protein to function it must fold into a resting state which is a complex three-dimensional structure. 


If a protein fails to fold into its functional structure then it is not only without function but it can become toxic to the cell. As proteins fold, they test a variety of conformations before reaching their final form, which is unique and compact.


Folded proteins are stabilized by thousands of noncovalent bonds between amino acids. A relatively small protein of only 100 amino acids can take some 10^100 different configurations.


If it tried these shapes at the rate of 100 billion a second, it would take longer than the age of the universe to find the correct one. Just how these molecules do the job in nanoseconds, nobody knows.



The problem of hierarchical structures of proteins







Even if somehow a polypeptide chain in a functional sequence would emerge and fold into a form that later can be useful in the cell, that does not explain how to get to proteins which use not rarely several chains.



Most proteins become only functional, if they are joined into holo-enzymes, where various amino acid chains come together like lock and key. 

Some proteins complexes use over 50 chains or subunits to form a highly complex molecular protein machine. And each subunit must fit precisely to interact correctly with other subunits or protein chains.





Ribosomes for example which are veritable  macromolecular factories, are life essential, and found in all living cells. They are the factory which produce  biological protein synthesis by translating the genetic Code, and had to be fully developed when self-replication and life started. 


Each ribosome contains around 80 proteins which work together like a various machine parts in a joint venture. It exerts far tighter quality control than anyone ever suspected over its precious protein products. and discarts error-laden proteins 10,000 times faster than it would normally release error-free proteins. 

But even IF there would emerge a functional ribosome factory on the early earth, by itself, it would be like a piston outside the engine block of an automobile. Many proteins bear only function once they are integrated in an assembly line, producing sophisticated molecular products used in life.


To make proteins, and direct and insert them to the right place where they are needed, requires systematic cooperation. At least 25 unimaginably complex biosyntheses and production-line like manufacturing steps are required.

Each step requires extremely complex molecular machines composed of numerous subunits and co-factors,, which makes its origin an irreducible  catch22 problem

In order for evolution to work, this awe inspiring robot-like working machinery and assembly line must be in place, fully operational. So the origin of this machinery cannot be explained through evolution.


All it is left as alternative explanation to intelligent design, are random chemical reactions. Does that make sense ?
 
Now, let's suppose all this would assemble by a freaky random accident on early earth, there would be no mechanism of transition from a prebiotic assembly, to Cell factory synthesis.


Eugene V. Koonin, The Logic of Chance: page 219
The emergence of cells is the epitome of the problems encountered by all explanations of the evolution of complex biological structures.  A succession of exceedingly unlikely steps is essential for the origin of life, from the synthesis and accumulation of nucleotides to the origin of translation; through the multiplication of probabilities, these make the final outcome seem almost like a miracle. Among modern biological entities, we do not see any intermediates between macromolecules and cells, and to imagine how such intermediates might operate is a huge challenge.


Lynn Margulis:
To go from a bacterium to people is less of a step than to go from a mixture of amino acids to a bacterium.



Now consider that we have discussed only the  prebiotic origin of amino acids and proteins. 


There is still the question of how phospholipids emerged to make cell membranes, RNA and DNA to make genes, and carbohydrates to make energy.


And to go from the basic building blocks of life, to a fully self replicating cell, is still a looong way to go.

As suposições sobre a origem da vida começaram com a ideia de que o ambiente onde a vida surgiu era uma solução complexa de moléculas orgânicas abiogênicas no oceano primitivo de algum pequeno lago quente, incluindo aminoácidos e açúcares - em outras palavras, todos os monômeros necessários para a síntese de biopolímeros.


Em uma carta a seu amigo J.D. Hooker, Darwin escreveu em 1871:

Mas se (e que grande se) pudéssemos conceber em algum pequeno lago quente com todos os tipos de amônia e sais fosfóricos, - luz, calor, eletricidade etc. presentes, que um composto de proteína foi quimicamente formado, pronto para sofrer ainda mais complexidade alterar


A teoria mais conhecida é a geração espontânea, ou seja, a abiogênese, por uma “sopa prebiótica”, teoria hipotetizada por Oparin em 1924 (Oparin, 1957).



Nessa teoria, os compostos orgânicos foram criados em uma atmosfera redutora a partir da ação da luz solar e dos raios.


Alegou-se que a atmosfera era principalmente anóxica, consistente de amônia, metano, dióxido de carbono e vapor de água.


Os compostos foram então dissolvidos no oceano primitivo, concentrados e submetidos à polimerização até formarem gotículas de “coacervado”. A hipótese foi um enorme sucesso, em primeiro lugar, entre os adeptos do neodarwinismo.


As gotículas supostamente cresceram por fusão com outras gotículas, foram divididas em gotículas filhas pela ação de ondas gigantes e desenvolveram a capacidade de catalisar sua própria replicação, o que acabou levando ao surgimento de vida


De acordo com a narrativa científica, a hipótese é que os aminoácidos surgiram no início de Earh, entre 3,5 e 4 bilhões de anos atrás, através da evolução química por síntese química, ou melhor, acidentes químicos da sorte.


Os cientistas agora reconhecem vinte e dois aminoácidos como os blocos de construção das proteínas: os vinte comuns e mais dois, selenocisteína e pirrolisina.


O problema de obter nitrogênio para produzir aminoácidos e DNA na Terra primitiva


Como está implícito na palavra (amina), o átomo-chave essencial na composição de aminoácidos é o nitrogênio, que está incluído em todas as enzimas e genes. A fonte final de nitrogênio para a biossíntese de aminoácidos é o nitrogênio atmosférico abundante (N2), uma molécula notavelmente inerte.

Assim, um problema fundamental para os sistemas biológicos é obter o nitrogênio de uma forma mais utilizável. Esse problema é resolvido por certos microrganismos capazes de reduzir a molécula de ligação tripla N = N inerte do gás nitrogênio a duas moléculas de amônia em uma das reações mais surpreendentes da bioquímica.


Essa ligação é extremamente difícil de quebrar porque as três ligações químicas precisam ser separadas e ligadas a diferentes compostos. A nitrogenase, uma verdadeira marreta molecular, pertence à única família de enzimas capaz de quebrar essa ligação, realizando a fixação do nitrogênio. Mas na Terra primitiva, a biossíntese de nitrogênio fixo não estava disponível.

Para a origem da vida, uma fonte abiótica de nitrogênio bioquimicamente acessível, especialmente nitrogênio reduzido, é necessária. Existem propostas como, por exemplo, química dirigida por UV que é construtiva para sintetizar e ativar nucleotídeos e aminoácidos, mas é destrutiva para sistemas orgânicos mais complexos, como, por exemplo, fitas de DNA.


O problema de obter todos os aminoácidos usados ​​na vida por meio de experimentos de origem


Em 1953, Stanley Miller, um estudante de PhD na Uni de Chicago, e seu supervisor, o ganhador do Prêmio Nobel Harold Urey, realizaram um dos experimentos mais famosos de nossa história. Eles pegaram produtos químicos que ele considerou podem estar presentes na atmosfera da Terra primitiva

Eles colocaram água, metano, amônia e hidrogênio em um frasco selado com um par de eletrodos para produzir uma faísca e, a partir desses blocos de construção simples, descobriram que compostos mais complexos, como aminoácidos, eram produzidos espontaneamente.

Vários produtos químicos biológicos foram encontrados - glicina (o aminoácido mais simples) mais um dos dois outros produtos químicos de interesse.


Após a morte de Miller em 2007, o experimento denominado "vulcão na garrafa" foi realizado e, no total, 22 aminoácidos foram identificados.


E a Secular Humanist Society anunciou que TODOS os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas - além de alguns outros, foram produzidos.


A reanálise encontrou de fato vinte e dois aminoácidos e cinco aminas nos frascos. Mas oito dos aminoácidos proteinogênicos, ou seja, aqueles usados ​​em sistemas vivos, nunca foram produzidos - em nenhum dos experimentos.

Cisteína,
Histidina,
Lisina,
Asparagina,
Glutamina,
Arginina,
Triptofano,
tirosina


não foram produzidos em qualquer experimento de Miller Urey. Nem ocorrem naturalmente na terra


Como blocos de construção das proteínas, os aminoácidos estão ligados a quase todos os processos vitais e, como tal, são essenciais para a vida. Os aminoácidos têm várias funções. Sua função principal é atuar como a unidade monomérica na síntese de proteínas.


O problema de selecionar 20 aminoácidos prebioticamente entre centenas que supostamente existiam na Terra primitiva.

Para que os aminoácidos fossem usados ​​na vida, os vinte certos entre mais de 500 que ocorrem naturalmente na Terra teriam que ser selecionados.


Se supormos que os vinte usados ​​em vida estavam à disposição, como esse processo de seleção poderia ter ocorrido sem orientação? O artigo acima pergunta: Por que a vida selecionou apenas 20 aminoácidos quando 500 ocorreram naturalmente na Terra Hadean?

É claro que essa é uma questão sem sentido, pois a seleção dos vinte aminoácidos certos é um pré-requisito para o início da vida. Mas também a alegação de que os 20 usados ​​em vida foram selecionados entre 500 aminoácidos de ocorrência natural é enganosa.


Como mencionado anteriormente, oito dos vinte aminoácidos usados ​​na vida nunca foram produzidos em nenhum experimento de laboratório e também não são encontrados na Terra naturalmente, nem em meteoritos.


O problema de concentrar os aminoácidos usados ​​na vida em um local de montagem.



A formação de polímeros em ambientes aquosos provavelmente teria sido necessária na Terra primitiva porque a água teria sido o reservatório dos precursores de aminoácidos necessários para a síntese de proteínas.

Os reagentes desejados seriam extremamente diluídos no oceano. E não existia nenhum mecanismo para concentrar os aminoácidos em um lugar para iniciar as reações de polimerização.

Mas então, mesmo que esse obstáculo fosse superado, surge o próximo problema: experimentos cuidadosos feitos em uma solução aquosa com concentrações muito altas de aminoácidos demonstram a impossibilidade de polimerização significativa, ou seja, a produção de proteínas neste ambiente.


Mas ainda pior do que isso. Os aminoácidos tendem a se desfazer na água, não se juntar. Mesmo se houvesse bilhões de testes simultâneos enquanto bilhões de moléculas de blocos de construção interagiam nos oceanos, ou nos milhares de quilômetros de linhas costeiras que poderiam fornecer superfícies catalíticas ou modelos,


mesmo se, como se afirma, não houvesse oxigênio na terra pré-biótica, não haveria proteção contra a luz ultravioleta, que destruiria e desintegraria os compostos orgânicos prebióticos.


Um argumento comum é que os aminoácidos podem ter sido gerados em fontes hidrotermais, no fundo do oceano, longe da luz solar. as fontes hidrotermais podem ter sido as incubadoras primordiais da vida.



Stanley Miller deu uma resposta clara: os respiradouros submarinos não produzem compostos orgânicos, eles os decompõem.



O problema de entender por que a vida usa 20 aminoácidos, e nem mais nem menos.



Outra questão relevante é: por que esses vinte, em alguns casos, vinte e dois aminoácidos são usados ​​na vida, e não outro conjunto?


Por que 20 e não 10 ou 30? E por que aqueles 20 em particular? Formar estruturas de proteínas solúveis e estáveis ​​com núcleos compactados são essenciais para estabilizar proteínas e formar uma estrutura rígida com locais de ligação bem definidos. e isso requer a variedade de aminoácidos usados ​​nas células.

Uma seleção de diferentes aminoácidos hidrofóbicos permite mais opções para construir um núcleo de proteína fechado e um encaixe de bolso para permitir o desempenho de uma variedade de reações enzimáticas.

Por outro lado, as proteínas exigidas na superfície, por exemplo, das membranas celulares requerem cadeias retas e polares como a arginina e o ácido glutâmico.



Os cientistas descobriram que o conjunto usado pela biologia tem uma série de propriedades surpreendentemente não aleatórias que se destacam muito claramente.


O artigo: Congelado, mas não por acidente - por que os 20 aminoácidos padrão foram selecionados, concluiu de maneira notável: Descobrimos que existem excelentes MOTIVOS para a seleção de cada aminoácido. Em vez de ser um acidente congelado, o conjunto de aminoácidos
SELECTED parece ser quase ideal.



Outro artigo da revista Nature Extraordinariamente Adaptive Properties dos Aminoácidos Geneticamente Codificados, relatado em 2015: Extraímos cem milhões de conjuntos aleatórios de 20 aminoácidos de nossa biblioteca de estruturas de 1913 e comparamos sua cobertura de três propriedades químicas:


tamanho, carga e hidrofobicidade, para o alfabeto de aminoácidos padrão. Medimos a frequência com que os conjuntos aleatórios demonstraram melhor cobertura do espaço da química em uma ou mais, duas ou mais ou todas as três propriedades.


Ao fazer isso, descobrimos que conjuntos melhores eram extremamente raros. Na verdade, ao examinar todas as três propriedades simultaneamente, detectamos apenas seis conjuntos com melhor cobertura das 100 milhões de possibilidades testadas.

Isso é bastante impressionante: de 100 milhões de conjuntos diferentes de vinte aminoácidos que mediram, apenas seis são mais capazes de explorar o "espaço da química" do que os vinte aminoácidos que a vida usa.


Isso sugere que o conjunto de aminoácidos da vida é perfeitamente ajustado para uma parte em 16 milhões. O problema aqui é que as moléculas e um arranjo de uma variedade de aminoácidos corretamente selecionados não teriam função até o início da vida.

Somente um agente consciente e inteligente com visão e raciocínio poderia selecionar objetivos específicos distantes. Eventos aleatórios e não guiados produzem apenas estruturas caóticas. A ciência não tem a menor ideia de como o conjunto ideal poderia ter surgido de forma pré-biótica e sem uma mão orientadora.


O problema da homoquiralidade


A maioria das moléculas de vida são homoquirais, ou seja, possuem a mesma destreza ou quiralidade. A homoquiralidade das moléculas biológicas é uma assinatura da vida. A quiralidade ou senso de destreza das moléculas de aminoácidos é um problema importante.

A figura acima mostra duas versões, uma para a esquerda e a outra para a direita. Cada um contém exatamente o mesmo número de elementos com os mesmos tipos de ligações químicas e, ainda assim, são a imagem espelhada um do outro. Uma molécula que não se sobrepõe à sua imagem no espelho é chamada de quiral.


A habilidade manual de moléculas biológicas, como aminoácidos ou nucleotídeos, desempenha um papel em sua funcionalidade. Em proteínas, apenas aminoácidos canhotos podem ser incorporados.




As células, por exemplo, usam máquinas de proteínas moleculares complexas para sintetizar aminoácidos apenas na forma canhota.



Na natureza, entretanto, os aminoácidos existem na forma quiral. Isso significa, tanto canhotos quanto destros. Não havia nenhum mecanismo para separá-los na Terra primitiva, e agrupar apenas aminoácidos canhotos que seriam usados ​​para produzir proteínas.


O problema da regulação da síntese de aminoácidos

 



As vias biossintéticas nas células vivas costumam ser altamente reguladas, de modo que os blocos de construção são sintetizados apenas quando os suprimentos são baixos.


Os mecanismos de feedback garantem que todos os 20 aminoácidos sejam mantidos em quantidades suficientes para a síntese de proteínas e outros processos. Obviamente, tal regulação não existia antes do advento das células modernas.


O problema da ligação peptídica de aminoácidos para formar proteínas

 


A formação de ligações amida sem a ajuda de enzimas representa um grande desafio.



Dado um oceano cheio de pequenas moléculas dos tipos a serem produzidos na Terra pré-biológica com os tipos de processos postulados pela origem dos entusiastas da vida, a próxima questão é sobre a polimerização. Existem muitos problemas diferentes enfrentados por qualquer proposta.



Os polipeptídeos são polímeros de aminoácidos. Em outras palavras, muitos aminoácidos são encadeados e ligados entre si por meio de reações de desidratação que formam ligações peptídicas entre eles.

A polimerização é uma reação em que a água é um produto. Assim, só será favorecido na ausência de água. A presença de precursores em um oceano de água favorece a despolimerização de quaisquer moléculas que possam ser formadas.




Um artigo revisado por pares publicado em 2014 tentou responder à questão da polimerização prebiótica na Terra primitiva.



Ao que a Evolution News deu dez razões pelas quais as propostas não são sólidas.



Outro problema é o fato de que altas energias de ativação são necessárias para a formação da ligação amida, além do fato de que a formação direta da ligação peptídica é lenta, a menos que alta temperatura ou agentes de ativação sejam usados.



O problema de ligar as cadeias laterais de aminoácidos corretas


Existem quatro maneiras diferentes de ligar os aminoácidos pelas cadeias laterais. Ff ligado à cadeia lateral errada, sem acordo.


As proteínas são polímeros lineares formados pela ligação do grupo α-carboxila de um aminoácido ao grupo α-amino de outro aminoácido. Para formar uma cadeia, é necessário que apenas monômeros bifuncionais reajam juntos, ou seja, moléculas com dois grupos funcionais para que se combinem com outros dois.

Se um monômero unifuncional (com apenas um grupo funcional) reage com a extremidade da cadeia, a cadeia não pode crescer mais nesta extremidade. Se apenas uma pequena fração de moléculas unifuncionais estivesse presente, os polímeros longos não poderiam se formar.

Mas todos os experimentos de "simulação pré-biótica" produzem pelo menos três vezes mais moléculas unifuncionais do que moléculas bifuncionais.


Os polímeros podem adotar várias estruturas de cadeia. Linear, ramificado, reticulado ou em rede. As proteínas são homopolímeros lineares, enquanto os polímeros peptídicos são ramificados. Não há restrição de ligação de aminoácidos e forma qualquer uma das diferentes estruturas de polímero.


Mas apenas a homopolimerização permite a formação de estruturas primárias funcionais usadas nas proteínas. Obviamente, não houve seleção natural da formação certa na Terra pré-biótica.


O problema de ligar o canal lateral direito do aminoácido juntos




Do mesmo modo que a sequência de letras alfabéticas é necessária para escrever palavras, a sequência correta de aminoácidos é necessária para produzir proteínas funcionais.

Isso é verdadeiramente fascinante: da mesma forma que o plano de instruções complexo especifica como fazer cada roda dentada de um relógio e, em última análise, o próprio relógio, o código genético instrui a sequência de aminoácidos certa para fazer proteínas funcionais.

Se considerarmos que não havia máquinas celulares moleculares para fazer proteínas, nenhuma evolução, nenhuma mutação ou seleção natural antes das células funcionais e da replicação do DNA, como poderia a sequência certa de um conjunto mínimo de pelo menos 500 proteínas necessárias para a vida ter sido especificada , se não por uma agência inteligente?

Só conhecemos a inteligência produzindo informações instrucionais para fazer máquinas e fábricas para objetivos e propósitos específicos.

As proteínas da ribonuclease são encontradas em todos os domínios da vida e afirma-se que elas estavam presentes em LUCA, o último ancestral comum universal da vida e, como tal, essenciais à vida. São as proteínas de RNA mais simples e usam 124 aminoácidos, 19 dos 20 diferentes essenciais para a vida.


A tabela demonstra a probabilidade catastroficamente baixa de se obter sequências de aminoácidos funcionais e significativas e, como consequência, proteínas funcionais, por automontagem aleatória e não guiada espontaneamente por agregação ordenada e de maneira sequencialmente correta sem direção externa


Os aminoácidos podem ser os blocos de construção das proteínas, mas existe um mundo de diferença entre os blocos de construção e uma estrutura montada.


Assim como a descoberta de uma pilha de tijolos não é garantia de que uma casa está ao virar da esquina, uma coleção de aminoácidos está muito, muito longe do tipo de moléculas grandes e especializadas, como as proteínas que a vida exige.




O problema de obter as forças certas que estabilizam as proteínas - essencial para seu correto dobramento



As proteínas, para se tornarem funcionais, devem se dobrar em formas 3D bem específicas, o que acontece logo na saída do ribossomo, onde são sintetizadas. A forma e a conformação específicas da proteína dependem das interações entre suas cadeias laterais de aminoácidos.

Para uma proteína funcionar, ela deve se dobrar em um estado de repouso, que é uma estrutura tridimensional complexa.


Se uma proteína falha em se dobrar em sua estrutura funcional, ela não apenas fica sem função, mas pode se tornar tóxica para a célula. Conforme as proteínas se dobram, elas testam uma variedade de conformações antes de atingir sua forma final, que é única e compacta.


As proteínas dobradas são estabilizadas por milhares de ligações não covalentes entre os aminoácidos. Uma proteína relativamente pequena de apenas 100 aminoácidos pode assumir cerca de 10 ^ 100 configurações diferentes.


Se tentasse essas formas à taxa de 100 bilhões por segundo, demoraria mais do que a idade do universo para encontrar a correta. Apenas como essas moléculas funcionam em nanossegundos, ninguém sabe.



O problema das estruturas hierárquicas das proteínas







Mesmo que de alguma forma uma cadeia polipeptídica em uma sequência funcional emergisse e se dobrasse em uma forma que mais tarde pudesse ser útil na célula, isso não explica como chegar a proteínas que não raramente usam várias cadeias.



A maioria das proteínas só se torna funcional se forem unidas em holoenzimas, onde várias cadeias de aminoácidos se juntam como fechadura e chave.

Alguns complexos de proteínas usam mais de 50 cadeias ou subunidades para formar uma máquina de proteína molecular altamente complexa. E cada subunidade deve se ajustar precisamente para interagir corretamente com outras subunidades ou cadeias de proteínas.





Ribossomos, por exemplo, que são verdadeiras fábricas macromoleculares, são essenciais para a vida e são encontrados em todas as células vivas. Eles são a fábrica que produz a síntese de proteínas biológicas, traduzindo o Código genético, e tiveram que ser totalmente desenvolvidos quando a autorreplicação e a vida começaram.


Cada ribossomo contém cerca de 80 proteínas que trabalham juntas como várias peças de uma máquina em uma joint venture. Ele exerce um controle de qualidade muito mais rígido do que qualquer um jamais suspeitou sobre seus preciosos produtos de proteína. e libera proteínas carregadas de erros 10.000 vezes mais rápido do que normalmente liberaria proteínas livres de erros.

Mas mesmo SE surgisse uma fábrica funcional de ribossomos na Terra primitiva, por si só, seria como um pistão fora do bloco do motor de um automóvel. Muitas proteínas só funcionam quando integradas em uma linha de montagem, produzindo produtos moleculares sofisticados usados ​​na vida.


Para fazer proteínas, e direcioná-las e inseri-las no lugar certo onde são necessárias, requer cooperação sistemática. São necessárias pelo menos 25 biossínteses inimaginavelmente complexas e etapas de fabricação semelhantes a linhas de produção.

Cada etapa requer máquinas moleculares extremamente complexas compostas de numerosas subunidades e cofatores, o que torna sua origem um problema irredutível 22

Para que a evolução funcione, este maquinário de trabalho semelhante a um robô inspirador e linha de montagem deve estar instalado, totalmente operacional. Portanto, a origem desta máquina não pode ser explicada pela evolução.


Tudo o que resta como explicação alternativa para o design inteligente são reações químicas aleatórias. Isso faz sentido ?
 
Agora, vamos supor que tudo isso fosse montado por um acidente aleatório bizarro na Terra primitiva, não haveria nenhum mecanismo de transição de uma montagem pré-biótica para a síntese de fábrica de células.


Agora, vamos supor que tudo isso fosse montado por um acidente aleatório bizarro na Terra primitiva, não haveria nenhum mecanismo de transição de uma montagem pré-biótica para a síntese de fábrica de células.


Eugene V. Koonin, The Logic of Chance: página 219
O surgimento de células é o epítome dos problemas encontrados por todas as explicações da evolução de estruturas biológicas complexas. Uma sucessão de etapas extremamente improváveis ​​é essencial para a origem da vida, desde a síntese e o acúmulo de nucleotídeos até a origem da tradução; por meio da multiplicação de probabilidades, isso faz com que o resultado final pareça quase um milagre. Entre as entidades biológicas modernas, não vemos nenhum intermediário entre macromoléculas e células, e imaginar como tais intermediários podem operar é um grande desafio.


Lynn Margulis:
Passar de uma bactéria para uma pessoa é menos complicado do que passar de uma mistura de aminoácidos para uma bactéria.



Agora, considere que discutimos apenas a origem pré-biótica dos aminoácidos e proteínas.


Ainda há a questão de como os fosfolipídios surgiram para fazer as membranas celulares, o RNA e o DNA para fazer genes e os carboidratos para produzir energia.


E ir dos blocos básicos de construção da vida para uma célula totalmente auto-replicante ainda é um longo caminho a percorrer.

Chemical evolution of amino acids and proteins ? Impossible !!

https://www.youtube.com/watch?v=1L1MfGrtk0A

https://reasonandscience.catsboard.com/t2887-chemical-evolution-of-amino-acids-and-proteins-impossible

The problem of getting nitrogen to make amino acids and DNA on early earth   2:41
The problem of getting all amino acids used in llife by origin of life experiments 4:20
The problem of selecting 20 amino acids prebiotically out of hundreds supposedly existing on early earth. 6:08
The problem of concentrating the amino acids used in life at one assembly site.  7:15
The problem of understanding why life uses 20 amino acids, and not more or less. 9:00
The problem of homochirality 12:23
The problem of amino acid synthesis regulation 13:43
The problem of peptide bonding of amino acids to form proteins 14:12
The problem of linking the right amino acid side sequence together  17:15  
The problem of getting the right forces to stabilize proteins - essential for their correct folding 19:32
The problem of hierarchical structures of proteins 19:50

In order to have a functional protein, you need to have amino acids. 

In order to have the amino acids used in life, you have to select the right ones amongst over 500 that occur naturally on earth.

To get functional ones, you need to sort them out between left-handed and right-handed ones ( the homochirality problem). Only left-handed amino acids are used in cells. 

There is no selection process known besides the one used in cells by sophisticated enzymes, which produce only left-handed amino acids. 

Amino acids used for life have amino groups and carboxyl groups. To form a chain, it is necessary to have the reaction of bifunctional monomers, that is, molecules with two functional groups so they combine with two others. If a unifunctional monomer (with only one functional group) reacts with the end of the chain, the chain can grow no further at this end. If only a small fraction of unifunctional molecules were present, long polymers could not form. But all ‘prebiotic simulation’ experiments produce at least three times more unifunctional molecules than bifunctional molecules.

The useful amino acids would have to be joined and brought together at the same assembly site in enough quantity.

There are four different ways to bond them together by the side chains. if bonded to the wrong side chain, no deal.

The formation of amide bonds without the assistance of enzymes poses a major challenge for theories of the origin of life.

Instructional/specified complex information is required to get the right amino acid sequence which is essential to get the functionality in a vast sequence space ( amongst trillions os possible sequences, rare are the ones that provide function )

Before amino acids would join into a sequence providing functional folding, it would disintegrate if hit by UV radiation. 

But even IF that would not be the case, most proteins become only functional, if they are joined into holo-enzymes, where various amino acid chains come together like lock and key. 

If that would occur, the tertiary or quaternary structure in most cases would bear no function without the insertion of a co-factor inside the pocket, like retinal in the opsin pocket, forming rhodopsin. 

But even IF there would emerge a functional protein on the early earth, by itself, it would be like a piston outside the engine block of an automobile. Many proteins bear only function once they are integrated in an assembly line, producing sophisticated molecular products used in life. 

But even IF we had an assembly line of enzymes producing a functional product, what good would there be for that product, if the cell would not know where that product is required in the Cell? 

For example, chlorophyll requires the complex biosynthesis process of 17 enzymes, lined up in the right order, each producing the substrate used by the next enzyme.  But chlorophyll has no function unless inserted in the light-harvesting antenna complex used in photosynthesis to capture light and funnel it to the reaction center.  

But even if that complex, chlorophyll and the LHC would be fully set up, they have no function without all over 30 protein complexes forming photosynthesis, used to make hydrocarbons, essential for all advanced life forms.  

Now, let's suppose all this would assemble by a freaky random accident on early earth, there would still be no mechanisms of transition from a prebiotic assembly, to Cell factory synthesis.




Origin of life assumptions started with the idea that the environment where life emerged was a complex solution of abiogenic organic molecules either in the primitive ocean of some warm little pond,  including amino acids and sugars—in other words, all the monomers required for the synthesis of biopolymers.


In a letter to his friend J.D. Hooker, Darwin wrote in 1871:

But if (& oh what a big if) we could conceive in some warm little pond with all sorts of ammonia & phosphoric salts,—light, heat, electricity &c present, that a protein compound was chemically formed, ready to undergo still more complex changes


The best-known theory is the  spontaneous generation, in other words, abiogenesis, by a “Prebiotic soup”, a theory hypothesized by Oparin in 1924 (Oparin, 1957).



In this theory, organic compounds were created in a reductive atmosphere from the action of sunlight and lightning. 


It was claimed that the atmosphere was primarily anoxic, consistent  of ammonia, methane, carbon dioxide and water vapor.


The compounds were then dissolved in the primitive ocean, concentrated, and underwent polymerization until they formed “coacervate” droplets. The hypothesis was an enormous success, first of all, among the adherents of neo-Darwinism.


The droplets supposedly grew by fusion with other droplets, were split into daughter droplets by the action of tidal waves, and developed the ability to catalyze their own replication, which eventually led to the emergence of life


According to the scientific narrative, it is hypothesized that Amino acids  emerged on Early earh, between 3.5 and 4 billion years ago, through chemical evolution by chemical synthesis, or better, chemical lucky accidents.  


Scientists now recognize twenty-two amino acids as the building blocks of proteins: the twenty common ones and two more, selenocysteine and pyrrolysine.





The problem of getting nitrogen to make amino acids and DNA on early earth

 


As implied by the word (amine), the essential key atom in amino acid composition is nitrogen, which is included in all enzymes and genes. The ultimate source of nitrogen for the biosynthesis of amino acids is abundant atmospheric nitrogen (N2), a remarkably inert molecule. 

Thus, a fundamental problem for biological systems is to obtain nitrogen in a more usable form. This problem is solved by certain microorganisms capable of reducing the inert N = N triple-bond molecule of nitrogen gas to two molecules of ammonia in one of the most amazing reactions in biochemistry. 


This bond is extremely difficult to break because the three chemical bonds need to be separated and bonded to different compounds. Nitrogenase, a veritable molecular sledgehammer, belongs to the only family of enzymes capable of breaking this bond, carrying out nitrogen fixation. But on early earth, biosynthesis of fixed nitrogen was not available.

For the origin of life, an abiotic source of biochemically accessible nitrogen, especially reduced nitrogen, is necessary.  There are proposals as for example UV-driven chemistry which is constructive for synthesizing and activating nucleotides and amino acids, but is destructive for more complex organic systems, such as, for example, DNA strands.


The problem of getting all amino acids used in llife by origin of life experiments


In 1953, Stanley Miller, a PhD student at the Uni of Chicago, and his supervisor, the  Nobel Prize winner Harold Urey,  did one of the most famous experiments in our story. They took  chemicals that he considered might be present in the atmosphere of the early Earth 

They ran water, methane, ammonia, and hydrogen in a sealed flask with a pair of electrodes to produce a spark, and from those simple building blocks discovered that more complex compounds, such as amino acids, were spontaneously produced. 

Various biological chemicals were found – glycine ( the simplest amino acid ) plus one of two other chemicals of interest.


After Millers death in 2007, the so called " volcano in the bottle " experiment was performed, and in total, 22 amino acids were identified. 


And the Secular Humanist Society heralded  that ALL 20 of the amino acids found in proteins – plus a few others, were produced. 


The reanalysis found indeed twenty two amino acids and five amines in the vials. But eight of the proteinogenic amino acids, that is the ones used in living systems, were never produced - in none of the experiments.

Cysteine, 
Histidine, 
Lysine, 
Asparagine, 
Glutamine, 
Arginine, 
Tryptophan, 
tyrosine 


have not been produced in any miller urey experiment. Nor do they occur naturally on earth   







As the building blocks of proteins, amino acids are linked to almost every life process, and as such, essential for life. Amino acids have several functions. Their primary function is to act as the monomer unit in protein synthesis.


The problem of selecting 20 amino acids prebiotically out of hundreds supposedly existing on early earth.



In order to have the amino acids used in life, the twenty right ones amongst over 500 that occur naturally on earth would have had to be selected. 


If we suppose that the twenty used in life were ready available, how could that selection process have occured without guidance ? The article above askes : Why did life select just 20 amino acids when 500 occurred naturally on the Hadean Earth ? 

That is of course an invalid nonsensical question, since the selection of the right twenty amino acids is a prerequisite for life to start.  But also the claim that the 20 used in life were selected amongst 500 naturally occuring amino acids is misleading. 


As mentioned previously, eight of the twenty amino acids used in life have never been produced in any laboratory experiment, and aren't either encountered on earth naturally, and neither on meteorites. 


The problem of concentrating the amino acids used in life at one assembly site.



Polymer formation in aqueous environments would most likely have been necessary on early Earth because water would have been the reservoir of amino acid precursors needed for protein synthesis.

The desired reagents would be extremely dilute in the ocean. And there was no mechanism in existence to concentrate amino acids to one place to start polymerization reactions.

But then, even if that hurdle would be overcome, the next problem arises: Careful experiments done in an aqueous solution with very high concentrations of amino acids demonstrate the impossibility of significant polymerization, that is the production of proteins in this environment.


But even worse than that Amino acids tend to fall apart in water, not join. Even if there were billions of simultaneous trials as the billions of building block molecules interacted in the oceans, or on the thousands of kilometers of shorelines that could provide catalytic surfaces or templates,


even if, as is claimed, there was no oxygen in the prebiotic earth, then there would be no protection from UV light, which would destroy and disintegrate prebiotic organic compounds.


A common argument is that amino acids could have been generated in hydrothermal vents, deep in the ocean, far from sunlight. hydrothermal vents could have been the primordial hatcheries of life.



Stanley Miller gave a clear answer: Submarine vents don't make organic compounds, they decompose them. 



The problem of understanding why life uses 20 amino acids, and not more or less.



Another relevant question is: Why are these twenty, in some cases, twenty two amino acids used in life, and not another set ? 


Why 20 and not 10 or 30? And why those particular 20? Forming soluble, stable protein structures with close‐packed cores are essential to stabilize proteins and to form a rigid structure with well-defined binding sites. and that requires the variety of amino acids used in cells. 

A selection of different hydrophobic amino acids permit more options to build a closed protein core and a pocket fit to permit the performance of a variety of enzymatic reactions. 

On the other hand, proteins required on the surface for example of cell membranes require straight chains and polar like arginine and glutamic acid.



Scientists have found that the set that is used by biology has a number of surprisingly non-random properties that stand out very clearly. 


The paper: Frozen, but no accident – why the 20 standard amino acids were selected, concluded remarkably: We find that there are excellent REASONS for the selection of every amino acid. Rather than being a frozen accident, the set of amino acids
SELECTED appears to be near ideal.



Another paper of Nature magazine  Extraordinarily Adaptive Properties of the Genetically Encoded Amino Acids,  reported in 2015: We drew one hundred million random sets of 20 amino acids from our library of 1913 structures and compared their coverage of three chemical properties:


size, charge, and hydrophobicity, to the standard amino acid alphabet.  We measured how often the random sets demonstrated better coverage of chemistry space in one or more, two or more, or all three properties.


In doing so, we found that better sets were extremely rare. In fact, when examining all three properties simultaneously, we detected only six sets with better coverage out of the 100 million possibilities tested.

That’s quite striking: out of 100 million different sets of twenty amino acids that they measured, only six are better able to explore “chemistry space” than the twenty amino acids that life uses.


That suggests that life’s set of amino acids is finely tuned to one part in 16 million. The problem here is that molecules and an arrangement of correctly selected variety of amino acids would bear no function until life began.

Only a conscient intelligent agent with foresight and reasoning could select for specific distant purposeful goals. Random, unguided events produce only chaotic structures. Science is absolutely clueless about how the optimal set  could have emerged prebiotically and without a guiding hand.


The problem of homochirality


Most molecules of life are homochiral, that is, they possess the same handedness or chirality. Homochirality of biological molecules is a signature of life. The  chirality or sense of handedness of the amino acid molecules is an important problem.

Figure above shows two versions, one is left handed, the other right handed. Each contains exactly the same number of elements with the same types of chemical bonds, and yet they are the mirror image of each other. A molecule that is not superimposable on its mirror image is called chiral. 


The handedness of biological molecules such as amino acids or nucleotides plays a role in their functionality. In proteins, only left handed amino acids can be incorporated.




Cells, for instance, use complex molecular protein machines to synthesize amino acids only in left handed form. 



In nature, however, amino acids exist in chiral form. That means, both, left and right handed. There was no mechanism to sort them out on early earth, and group only left handed amino acids that then would be used to produce proteins.


The problem of amino acid synthesis regulation

 



Biosynthetic pathways in living cells are often highly regulated such that building blocks are synthesized only when supplies are low.


Feedback mechanisms ensure that all 20 amino acids are maintained in sufficient amounts for protein synthesis and other processes. Obviously, such regulation did not exist prior the advent of modern cells.


The problem of peptide bonding of amino acids to form proteins

 


The formation of amide bonds without the assistance of enzymes poses a major challenge.



Given an ocean full of small molecules of the types  to be produced on pre-biological earth with the types of processes postulated by the origin of life enthusiasts, the next question is about polymerization. There are many different problems confronted by any proposal.



Polypeptides are polymers of amino acids. In other words, many amino acids are chained and linked together via dehydration reactions that form peptide bonds between them.

Polymerization is a reaction in which water is a product. Thus it will only be favoured in the absence of water. The presence of precursors in an ocean of water favours depolymerization of any molecules that might be formed.




A peer reviewed paper published in 2014 tried to answer the question of prebiotic polymerization on early earth. 



To which Evolution News gave ten reasons why the proposals are not sound. 



Another problem is the fact that high activation energies are required for amide bond formation, beside the fact that direct peptide bond formation is slow unless high temperature or activating agents are used.



The problem of linking the correct amino acid side-chains together


There are four different ways to bond amino acids together by the side chains. Ff bonded to the wrong side chain, no deal.


Proteins are linear polymers formed by linking the α-carboxyl group of one amino acid to the α-amino group of another amino acid. To form a chain, it is necessary that only bifunctional monomers react together, that is, molecules with two functional groups so they combine with two others.

If a unifunctional monomer (with only one functional group) reacts with the end of the chain, the chain can grow no further at this end. If only a small fraction of unifunctional molecules were present, long polymers could not form.

But all ‘prebiotic simulation’ experiments produce at least three times more unifunctional molecules than bifunctional molecules.


Polymers can adopt various chain structures. Linear, branched, cross-linked, or networked. Proteins are linear homopolymers, while peptide polymers branched. There is no restriction of amino acids bond and form any of the different polimer structures. 


But only homopolymerisation permits the formation of functional primary structures used in proteins. Obviously, there was no natural selection of the right formation on the prebiotic earth. 


The problem of linking the right amino acid side-chanis together




In the same sense as the sequence of alphabetic letters are required to write words, the right sequence of amino acids are required to make functional proteins. 

This is truly fascinating: In the same sense as the instructional complex blueprint specifies how to make each gearwheel of a watch, and ultimately, the watch itself, the genetic code instructs the right amino acid sequence to make functional proteins. 

If we consider that there were no molecular cell machines to make proteins, no evolution, no mutations nor natural selection prior to functional cells and dna replication, how could the right sequence of a  minimal set of at least 500 proteins required for life have been specified, if not by an intelligent agency ? 

We only know of intelligence producing instructional information to make machines and factories for specific goals and purposes. 

Ribonuclease proteins are found in all domains of life, and it is claimed that they were present in LUCA, the last universal common ancestor of life, and as such, life-essential.  They are the simplest RNA proteins, and use 124 amino acids, 19 of the 20 different ones essential for life. 


The table demonstrates the catastrophically low probability of getting functional, meaningful amino acid sequences and as consequence, functional proteins, by random, unguided self-assembly spontaneously by orderly aggregation and sequentially correct manner without external direction


Amino acids may be the building blocks of proteins, but there is a world of difference between building blocks and an assembled structure. 


Just as the discovery of a pile of bricks is no guarantee that a house lies around the corner, so a collection of amino acids is a long, long way from the sort of large, specialized molecules such as proteins that life requires.




The problem of getting the right forces that stabilize proteins - essential for their correct folding



Proteins, in order to become functional, must fold into very specific 3D shapes, which happens right when they come out of the Ribosome, where they are synthesized. Specific protein shape and conformation depends on the interactions between its amino acid side chains.

For a protein to function it must fold into a resting state which is a complex three-dimensional structure. 


If a protein fails to fold into its functional structure then it is not only without function but it can become toxic to the cell. As proteins fold, they test a variety of conformations before reaching their final form, which is unique and compact.


Folded proteins are stabilized by thousands of noncovalent bonds between amino acids. A relatively small protein of only 100 amino acids can take some 10^100 different configurations.


If it tried these shapes at the rate of 100 billion a second, it would take longer than the age of the universe to find the correct one. Just how these molecules do the job in nanoseconds, nobody knows.



The problem of hierarchical structures of proteins







Even if somehow a polypeptide chain in a functional sequence would emerge and fold into a form that later can be useful in the cell, that does not explain how to get to proteins which use not rarely several chains.



Most proteins become only functional, if they are joined into holo-enzymes, where various amino acid chains come together like lock and key. 

Some proteins complexes use over 50 chains or subunits to form a highly complex molecular protein machine. And each subunit must fit precisely to interact correctly with other subunits or protein chains.





Ribosomes for example which are veritable  macromolecular factories, are life essential, and found in all living cells. They are the factory which produce  biological protein synthesis by translating the genetic Code, and had to be fully developed when self-replication and life started. 


Each ribosome contains around 80 proteins which work together like a various machine parts in a joint venture. It exerts far tighter quality control than anyone ever suspected over its precious protein products. and discarts error-laden proteins 10,000 times faster than it would normally release error-free proteins. 

But even IF there would emerge a functional ribosome factory on the early earth, by itself, it would be like a piston outside the engine block of an automobile. Many proteins bear only function once they are integrated in an assembly line, producing sophisticated molecular products used in life.


To make proteins, and direct and insert them to the right place where they are needed, requires systematic cooperation. At least 25 unimaginably complex biosyntheses and production-line like manufacturing steps are required.

Each step requires extremely complex molecular machines composed of numerous subunits and co-factors,, which makes its origin an irreducible  catch22 problem

In order for evolution to work, this awe inspiring robot-like working machinery and assembly line must be in place, fully operational. So the origin of this machinery cannot be explained through evolution.


All it is left as alternative explanation to intelligent design, are random chemical reactions. Does that make sense ?
 
Now, let's suppose all this would assemble by a freaky random accident on early earth, there would be no mechanism of transition from a prebiotic assembly, to Cell factory synthesis.


Eugene V. Koonin, The Logic of Chance: page 219
The emergence of cells is the epitome of the problems encountered by all explanations of the evolution of complex biological structures.  A succession of exceedingly unlikely steps is essential for the origin of life, from the synthesis and accumulation of nucleotides to the origin of translation; through the multiplication of probabilities, these make the final outcome seem almost like a miracle. Among modern biological entities, we do not see any intermediates between macromolecules and cells, and to imagine how such intermediates might operate is a huge challenge.


Lynn Margulis:
To go from a bacterium to people is less of a step than to go from a mixture of amino acids to a bacterium.



Now consider that we have discussed only the  prebiotic origin of amino acids and proteins. 


There is still the question of how phospholipids emerged to make cell membranes, RNA and DNA to make genes, and carbohydrates to make energy.


And to go from the basic building blocks of life, to a fully self replicating cell, is still a looong way to go.

Origin of life assumptions started with the idea that the environment where life emerged was a complex solution of abiogenic organic molecules either in the primitive ocean of some warm little pond,  including amino acids and sugars—in other words, all the monomers required for the synthesis of biopolymers.


In a letter to his friend J.D. Hooker, Darwin wrote in 1871:

But if (& oh what a big if) we could conceive in some warm little pond with all sorts of ammonia & phosphoric salts,—light, heat, electricity &c present, that a protein compound was chemically formed, ready to undergo still more complex changes


The best-known theory is the  spontaneous generation, in other words, abiogenesis, by a “Prebiotic soup”, a theory hypothesized by Oparin in 1924 (Oparin, 1957).



In this theory, organic compounds were created in a reductive atmosphere from the action of sunlight and lightning. 


It was claimed that the atmosphere was primarily anoxic, consistent  of ammonia, methane, carbon dioxide and water vapor.


The compounds were then dissolved in the primitive ocean, concentrated, and underwent polymerization until they formed “coacervate” droplets. The hypothesis was an enormous success, first of all, among the adherents of neo-Darwinism.


The droplets supposedly grew by fusion with other droplets, were split into daughter droplets by the action of tidal waves, and developed the ability to catalyze their own replication, which eventually led to the emergence of life


According to the scientific narrative, it is hypothesized that Amino acids  emerged on Early earh, between 3.5 and 4 billion years ago, through chemical evolution by chemical synthesis, or better, chemical lucky accidents.  


Scientists now recognize twenty-two amino acids as the building blocks of proteins: the twenty common ones and two more, selenocysteine and pyrrolysine.





The problem of getting nitrogen to make amino acids and DNA on early earth

 


As implied by the word (amine), the essential key atom in amino acid composition is nitrogen, which is included in all enzymes and genes. The ultimate source of nitrogen for the biosynthesis of amino acids is abundant atmospheric nitrogen (N2), a remarkably inert molecule. 

Thus, a fundamental problem for biological systems is to obtain nitrogen in a more usable form. This problem is solved by certain microorganisms capable of reducing the inert N = N triple-bond molecule of nitrogen gas to two molecules of ammonia in one of the most amazing reactions in biochemistry. 


This bond is extremely difficult to break because the three chemical bonds need to be separated and bonded to different compounds. Nitrogenase, a veritable molecular sledgehammer, belongs to the only family of enzymes capable of breaking this bond, carrying out nitrogen fixation. But on early earth, biosynthesis of fixed nitrogen was not available.

For the origin of life, an abiotic source of biochemically accessible nitrogen, especially reduced nitrogen, is necessary.  There are proposals as for example UV-driven chemistry which is constructive for synthesizing and activating nucleotides and amino acids, but is destructive for more complex organic systems, such as, for example, DNA strands.


The problem of getting all amino acids used in llife by origin of life experiments


In 1953, Stanley Miller, a PhD student at the Uni of Chicago, and his supervisor, the  Nobel Prize winner Harold Urey,  did one of the most famous experiments in our story. They took  chemicals that he considered might be present in the atmosphere of the early Earth 

They ran water, methane, ammonia, and hydrogen in a sealed flask with a pair of electrodes to produce a spark, and from those simple building blocks discovered that more complex compounds, such as amino acids, were spontaneously produced. 

Various biological chemicals were found – glycine ( the simplest amino acid ) plus one of two other chemicals of interest.


After Millers death in 2007, the so called " volcano in the bottle " experiment was performed, and in total, 22 amino acids were identified. 


And the Secular Humanist Society heralded  that ALL 20 of the amino acids found in proteins – plus a few others, were produced. 


The reanalysis found indeed twenty two amino acids and five amines in the vials. But eight of the proteinogenic amino acids, that is the ones used in living systems, were never produced - in none of the experiments.

Cysteine, 
Histidine, 
Lysine, 
Asparagine, 
Glutamine, 
Arginine, 
Tryptophan, 
tyrosine 


have not been produced in any miller urey experiment. Nor do they occur naturally on earth   







As the building blocks of proteins, amino acids are linked to almost every life process, and as such, essential for life. Amino acids have several functions. Their primary function is to act as the monomer unit in protein synthesis.


The problem of selecting 20 amino acids prebiotically out of hundreds supposedly existing on early earth.



In order to have the amino acids used in life, the twenty right ones amongst over 500 that occur naturally on earth would have had to be selected. 


If we suppose that the twenty used in life were ready available, how could that selection process have occured without guidance ? The article above askes : Why did life select just 20 amino acids when 500 occurred naturally on the Hadean Earth ? 

That is of course an invalid nonsensical question, since the selection of the right twenty amino acids is a prerequisite for life to start.  But also the claim that the 20 used in life were selected amongst 500 naturally occuring amino acids is misleading. 

As mentioned reviously, eight of he twenty amino acids used in life have never been produced in any laboratory experiment, and aren't either encountered on earth naturally, and neither on meteorites. 


The problem of concentrating the amino acids used in life at one assembly site.



Polymer formation in aqueous environments would most likely have been necessary on early Earth because water would have been the reservoir of amino acid precursors needed for protein synthesis.

The desired reagents would be extremely dilute in the ocean. And there was no mechanism in existence to concentrate amino acids to one place to start polymerization reactions.

But then, even if that hurdle would be overcome, the next problem arises: Careful experiments done in an aqueous solution with very high concentrations of amino acids demonstrate the impossibility of significant polymerization, that is the production of proteins in this environment.


But even worse than that Amino acids tend to fall apart in water, not join. Even if there were billions of simultaneous trials as the billions of building block molecules interacted in the oceans, or on the thousands of kilometers of shorelines that could provide catalytic surfaces or templates,


even if, as is claimed, there was no oxygen in the prebiotic earth, then there would be no protection from UV light, which would destroy and disintegrate prebiotic organic compounds.


A common argument is that amino acids could have been generated in hydrothermal vents, deep in the ocean, far from sunlight. hydrothermal vents could have been the primordial hatcheries of life.



Stanley Miller gave a clear answer: Submarine vents don't make organic compounds, they decompose them. 



The problem of understanding why life uses 20 amino acids, and not more or less.



Another relevant question is: Why are these twenty, in some cases, twenty two amino acids used in life, and not another set ? 


Why 20 and not 10 or 30? And why those particular 20? Forming soluble, stable protein structures with close‐packed cores are essential to stabilize proteins and to form a rigid structure with well-defined binding sites. and that requires the variety of amino acids used in cells. 

A selection of different hydrophobic amino acids permit more options to build a closed protein core and a pocket fit to permit the performance of a variety of enzymatic reactions. 

On the other hand, proteins required on the surface for example of cell membranes require straight chains and polar like arginine and glutamic acid.



Scientists have found that the set that is used by biology has a number of surprisingly non-random properties that stand out very clearly. 


The paper: Frozen, but no accident – why the 20 standard amino acids were selected, concluded remarkably: We find that there are excellent REASONS for the selection of every amino acid. Rather than being a frozen accident, the set of amino acids
SELECTED appears to be near ideal.



Another paper of Nature magazine  Extraordinarily Adaptive Properties of the Genetically Encoded Amino Acids,  reported in 2015: We drew one hundred million random sets of 20 amino acids from our library of 1913 structures and compared their coverage of three chemical properties:


size, charge, and hydrophobicity, to the standard amino acid alphabet.  We measured how often the random sets demonstrated better coverage of chemistry space in one or more, two or more, or all three properties.


In doing so, we found that better sets were extremely rare. In fact, when examining all three properties simultaneously, we detected only six sets with better coverage out of the 100 million possibilities tested.

That’s quite striking: out of 100 million different sets of twenty amino acids that they measured, only six are better able to explore “chemistry space” than the twenty amino acids that life uses.


That suggests that life’s set of amino acids is finely tuned to one part in 16 million. The problem here is that molecules and an arrangement of correctly selected variety of amino acids would bear no function until life began.

Only a conscient intelligent agent with foresight and reasoning could select for specific distant purposeful goals. Random, unguided events produce only chaotic structures. Science is absolutely clueless about how the optimal set  could have emerged prebiotically and without a guiding hand.


The problem of homochirality


Most molecules of life are homochiral, that is, they possess the same handedness or chirality. Homochirality of biological molecules is a signature of life. The  chirality or sense of handedness of the amino acid molecules is an important problem.

Figure above shows two versions, one is left handed, the other right handed. Each contains exactly the same number of elements with the same types of chemical bonds, and yet they are the mirror image of each other. A molecule that is not superimposable on its mirror image is called chiral. 


The handedness of biological molecules such as amino acids or nucleotides plays a role in their functionality. In proteins, only left handed amino acids can be incorporated.




Cells, for instance, use complex molecular protein machines to synthesize amino acids only in left handed form. 



In nature, however, amino acids exist in chiral form. That means, both, left and right handed. There was no mechanism to sort them out on early earth, and group only left handed amino acids that then would be used to produce proteins.


The problem of amino acid synthesis regulation

 



Biosynthetic pathways in living cells are often highly regulated such that building blocks are synthesized only when supplies are low.


Feedback mechanisms ensure that all 20 amino acids are maintained in sufficient amounts for protein synthesis and other processes. Obviously, such regulation did not exist prior the advent of modern cells.


The problem of peptide bonding of amino acids to form proteins

 


The formation of amide bonds without the assistance of enzymes poses a major challenge.



Given an ocean full of small molecules of the types  to be produced on pre-biological earth with the types of processes postulated by the origin of life enthusiasts, the next question is about polymerization. There are many different problems confronted by any proposal.



Polypeptides are polymers of amino acids. In other words, many amino acids are chained and linked together via dehydration reactions that form peptide bonds between them.

Polymerization is a reaction in which water is a product. Thus it will only be favoured in the absence of water. The presence of precursors in an ocean of water favours depolymerization of any molecules that might be formed.




A peer reviewed paper published in 2014 tried to answer the question of prebiotic polymerization on early earth. 



To which Evolution News gave ten reasons why the proposals are not sound. 



Another problem is the fact that high activation energies are required for amide bond formation, beside the fact that direct peptide bond formation is slow unless high temperature or activating agents are used.



The problem of linking the correct amino acid side-chains together


There are four different ways to bond amino acids together by the side chains. Ff bonded to the wrong side chain, no deal.


Proteins are linear polymers formed by linking the α-carboxyl group of one amino acid to the α-amino group of another amino acid. To form a chain, it is necessary that only bifunctional monomers react together, that is, molecules with two functional groups so they combine with two others.

If a unifunctional monomer (with only one functional group) reacts with the end of the chain, the chain can grow no further at this end. If only a small fraction of unifunctional molecules were present, long polymers could not form.

But all ‘prebiotic simulation’ experiments produce at least three times more unifunctional molecules than bifunctional molecules.


Polymers can adopt various chain structures. Linear, branched, cross-linked, or networked. Proteins are linear homopolymers, while peptide polymers branched. There is no restriction of amino acids bond and form any of the different polimer structures. 


But only homopolymerisation permits the formation of functional primary structures used in proteins. Obviously, there was no natural selection of the right formation on the prebiotic earth. 


The problem of linking the right amino acid side-chanis together




In the same sense as the sequence of alphabetic letters are required to write words, the right sequence of amino acids are required to make functional proteins. 

This is truly fascinating: In the same sense as the instructional complex blueprint specifies how to make each gearwheel of a watch, and ultimately, the watch itself, the genetic code instructs the right amino acid sequence to make functional proteins. 

If we consider that there were no molecular cell machines to make proteins, no evolution, no mutations nor natural selection prior to functional cells and dna replication, how could the right sequence of a  minimal set of at least 500 proteins required for life have been specified, if not by an intelligent agency ? 

We only know of intelligence producing instructional information to make machines and factories for specific goals and purposes. 

Ribonuclease proteins are found in all domains of life, and it is claimed that they were present in LUCA, the last universal common ancestor of life, and as such, life-essential.  They are the simplest RNA proteins, and use 124 amino acids, 19 of the 20 different ones essential for life. 


The table demonstrates the catastrophically low probability of getting functional, meaningful amino acid sequences and as consequence, functional proteins, by random, unguided self-assembly spontaneously by orderly aggregation and sequentially correct manner without external direction


Amino acids may be the building blocks of proteins, but there is a world of difference between building blocks and an assembled structure. 


Just as the discovery of a pile of bricks is no guarantee that a house lies around the corner, so a collection of amino acids is a long, long way from the sort of large, specialized molecules such as proteins that life requires.




The problem of getting the right forces that stabilize proteins - essential for their correct folding



Proteins, in order to become functional, must fold into very specific 3D shapes, which happens right when they come out of the Ribosome, where they are synthesized. Specific protein shape and conformation depends on the interactions between its amino acid side chains.

For a protein to function it must fold into a resting state which is a complex three-dimensional structure. 


If a protein fails to fold into its functional structure then it is not only without function but it can become toxic to the cell. As proteins fold, they test a variety of conformations before reaching their final form, which is unique and compact.


Folded proteins are stabilized by thousands of noncovalent bonds between amino acids. A relatively small protein of only 100 amino acids can take some 10^100 different configurations.


If it tried these shapes at the rate of 100 billion a second, it would take longer than the age of the universe to find the correct one. Just how these molecules do the job in nanoseconds, nobody knows.



The problem of hierarchical structures of proteins







Even if somehow a polypeptide chain in a functional sequence would emerge and fold into a form that later can be useful in the cell, that does not explain how to get to proteins which use not rarely several chains.



Most proteins become only functional, if they are joined into holo-enzymes, where various amino acid chains come together like lock and key. 

Some proteins complexes use over 50 chains or subunits to form a highly complex molecular protein machine. And each subunit must fit precisely to interact correctly with other subunits or protein chains.





Ribosomes for example which are veritable  macromolecular factories, are life essential, and found in all living cells. They are the factory which produce  biological protein synthesis by translating the genetic Code, and had to be fully developed when self-replication and life started. 


Each ribosome contains around 80 proteins which work together like a various machine parts in a joint venture. It exerts far tighter quality control than anyone ever suspected over its precious protein products. and discarts error-laden proteins 10,000 times faster than it would normally release error-free proteins. 

But even IF there would emerge a functional ribosome factory on the early earth, by itself, it would be like a piston outside the engine block of an automobile. Many proteins bear only function once they are integrated in an assembly line, producing sophisticated molecular products used in life.


To make proteins, and direct and insert them to the right place where they are needed, requires systematic cooperation. At least 25 unimaginably complex biosyntheses and production-line like manufacturing steps are required.

Each step requires extremely complex molecular machines composed of numerous subunits and co-factors,, which makes its origin an irreducible  catch22 problem

In order for evolution to work, this awe inspiring robot-like working machinery and assembly line must be in place, fully operational. So the origin of this machinery cannot be explained through evolution.


All it is left as alternative explanation to intelligent design, are random chemical reactions. Does that make sense ?
 
Now, let's suppose all this would assemble by a freaky random accident on early earth, there would be no mechanism of transition from a prebiotic assembly, to Cell factory synthesis.


Eugene V. Koonin, The Logic of Chance: page 219
The emergence of cells is the epitome of the problems encountered by all explanations of the evolution of complex biological structures.  A succession of exceedingly unlikely steps is essential for the origin of life, from the synthesis and accumulation of nucleotides to the origin of translation; through the multiplication of probabilities, these make the final outcome seem almost like a miracle. Among modern biological entities, we do not see any intermediates between macromolecules and cells, and to imagine how such intermediates might operate is a huge challenge.


Lynn Margulis:
To go from a bacterium to people is less of a step than to go from a mixture of amino acids to a bacterium.



Now consider that we have discussed only the  prebiotic origin of amino acids and proteins. 


There is still the question of how phospholipids emerged to make cell membranes, RNA and DNA to make genes, and carbohydrates to make energy.


And to go from the basic building blocks of life, to a fully self replicating cell, is still a looong way to go.

As suposições sobre a origem da vida começaram com a ideia de que o ambiente onde a vida surgiu era uma solução complexa de moléculas orgânicas abiogênicas no oceano primitivo de algum pequeno lago quente, incluindo aminoácidos e açúcares - em outras palavras, todos os monômeros necessários para a síntese de biopolímeros.


Em uma carta a seu amigo J.D. Hooker, Darwin escreveu em 1871:

Mas se (e que grande se) pudéssemos conceber em algum pequeno lago quente com todos os tipos de amônia e sais fosfóricos, - luz, calor, eletricidade etc. presentes, que um composto de proteína foi quimicamente formado, pronto para sofrer ainda mais complexidade alterar


A teoria mais conhecida é a geração espontânea, ou seja, a abiogênese, por uma “sopa prebiótica”, teoria hipotetizada por Oparin em 1924 (Oparin, 1957).



Nessa teoria, os compostos orgânicos foram criados em uma atmosfera redutora a partir da ação da luz solar e dos raios.


Alegou-se que a atmosfera era principalmente anóxica, consistente de amônia, metano, dióxido de carbono e vapor de água.


Os compostos foram então dissolvidos no oceano primitivo, concentrados e submetidos à polimerização até formarem gotículas de “coacervado”. A hipótese foi um enorme sucesso, em primeiro lugar, entre os adeptos do neodarwinismo.


As gotículas supostamente cresceram por fusão com outras gotículas, foram divididas em gotículas filhas pela ação de ondas gigantes e desenvolveram a capacidade de catalisar sua própria replicação, o que acabou levando ao surgimento de vida


De acordo com a narrativa científica, a hipótese é que os aminoácidos surgiram no início de Earh, entre 3,5 e 4 bilhões de anos atrás, através da evolução química por síntese química, ou melhor, acidentes químicos da sorte.


Os cientistas agora reconhecem vinte e dois aminoácidos como os blocos de construção das proteínas: os vinte comuns e mais dois, selenocisteína e pirrolisina.





O problema de obter nitrogênio para produzir aminoácidos e DNA na Terra primitiva

 


Como está implícito na palavra (amina), o átomo-chave essencial na composição de aminoácidos é o nitrogênio, que está incluído em todas as enzimas e genes. A fonte final de nitrogênio para a biossíntese de aminoácidos é o nitrogênio atmosférico abundante (N2), uma molécula notavelmente inerte.

Assim, um problema fundamental para os sistemas biológicos é obter o nitrogênio de uma forma mais utilizável. Esse problema é resolvido por certos microrganismos capazes de reduzir a molécula de ligação tripla N = N inerte do gás nitrogênio a duas moléculas de amônia em uma das reações mais surpreendentes da bioquímica.


Essa ligação é extremamente difícil de quebrar porque as três ligações químicas precisam ser separadas e ligadas a diferentes compostos. A nitrogenase, uma verdadeira marreta molecular, pertence à única família de enzimas capaz de quebrar essa ligação, realizando a fixação do nitrogênio. Mas na Terra primitiva, a biossíntese de nitrogênio fixo não estava disponível.

Para a origem da vida, uma fonte abiótica de nitrogênio bioquimicamente acessível, especialmente nitrogênio reduzido, é necessária. Existem propostas como, por exemplo, química dirigida por UV que é construtiva para sintetizar e ativar nucleotídeos e aminoácidos, mas é destrutiva para sistemas orgânicos mais complexos, como, por exemplo, fitas de DNA.


O problema de obter todos os aminoácidos usados ​​na vida por meio de experimentos de origem


Em 1953, Stanley Miller, um estudante de PhD na Uni de Chicago, e seu supervisor, o ganhador do Prêmio Nobel Harold Urey, realizaram um dos experimentos mais famosos de nossa história. Eles pegaram produtos químicos que ele considerou podem estar presentes na atmosfera da Terra primitiva

Eles colocaram água, metano, amônia e hidrogênio em um frasco selado com um par de eletrodos para produzir uma faísca e, a partir desses blocos de construção simples, descobriram que compostos mais complexos, como aminoácidos, eram produzidos espontaneamente.

Vários produtos químicos biológicos foram encontrados - glicina (o aminoácido mais simples) mais um dos dois outros produtos químicos de interesse.


Após a morte de Miller em 2007, o experimento denominado "vulcão na garrafa" foi realizado e, no total, 22 aminoácidos foram identificados.


E a Secular Humanist Society anunciou que TODOS os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas - além de alguns outros, foram produzidos.


A reanálise encontrou de fato vinte e dois aminoácidos e cinco aminas nos frascos. Mas oito dos aminoácidos proteinogênicos, ou seja, aqueles usados ​​em sistemas vivos, nunca foram produzidos - em nenhum dos experimentos.

Cisteína,
Histidina,
Lisina,
Asparagina,
Glutamina,
Arginina,
Triptofano,
tirosina


não foram produzidos em qualquer experimento de Miller Urey. Nem ocorrem naturalmente na terra







Como blocos de construção das proteínas, os aminoácidos estão ligados a quase todos os processos vitais e, como tal, são essenciais para a vida. Os aminoácidos têm várias funções. Sua função principal é atuar como a unidade monomérica na síntese de proteínas.


O problema de selecionar 20 aminoácidos prebioticamente entre centenas que supostamente existiam na Terra primitiva.

Para que os aminoácidos fossem usados ​​na vida, os vinte certos entre mais de 500 que ocorrem naturalmente na Terra teriam que ser selecionados.


Se supormos que os vinte usados ​​em vida estavam à disposição, como esse processo de seleção poderia ter ocorrido sem orientação? O artigo acima pergunta: Por que a vida selecionou apenas 20 aminoácidos quando 500 ocorreram naturalmente na Terra Hadean?

É claro que essa é uma questão sem sentido, pois a seleção dos vinte aminoácidos certos é um pré-requisito para o início da vida. Mas também a alegação de que os 20 usados ​​em vida foram selecionados entre 500 aminoácidos de ocorrência natural é enganosa.

Como mencionado recentemente, oito dos vinte aminoácidos usados ​​na vida nunca foram produzidos em nenhum experimento de laboratório e também não são encontrados na Terra naturalmente, nem em meteoritos.


O problema de concentrar os aminoácidos usados ​​na vida em um local de montagem.



A formação de polímeros em ambientes aquosos provavelmente teria sido necessária na Terra primitiva porque a água teria sido o reservatório dos precursores de aminoácidos necessários para a síntese de proteínas.

Os reagentes desejados seriam extremamente diluídos no oceano. E não existia nenhum mecanismo para concentrar os aminoácidos em um lugar para iniciar as reações de polimerização.

Mas então, mesmo que esse obstáculo fosse superado, surge o próximo problema: experimentos cuidadosos feitos em uma solução aquosa com concentrações muito altas de aminoácidos demonstram a impossibilidade de polimerização significativa, ou seja, a produção de proteínas neste ambiente.


Mas ainda pior do que isso. Os aminoácidos tendem a se desfazer na água, não se juntar. Mesmo se houvesse bilhões de testes simultâneos enquanto bilhões de moléculas de blocos de construção interagiam nos oceanos, ou nos milhares de quilômetros de linhas costeiras que poderiam fornecer superfícies catalíticas ou modelos,


mesmo se, como se afirma, não houvesse oxigênio na terra pré-biótica, não haveria proteção contra a luz ultravioleta, que destruiria e desintegraria os compostos orgânicos prebióticos.


Um argumento comum é que os aminoácidos podem ter sido gerados em fontes hidrotermais, no fundo do oceano, longe da luz solar. as fontes hidrotermais podem ter sido as incubadoras primordiais da vida.



Stanley Miller deu uma resposta clara: os respiradouros submarinos não produzem compostos orgânicos, eles os decompõem.



O problema de entender por que a vida usa 20 aminoácidos, e nem mais nem menos.



Outra questão relevante é: por que esses vinte, em alguns casos, vinte e dois aminoácidos são usados ​​na vida, e não outro conjunto?


Por que 20 e não 10 ou 30? E por que aqueles 20 em particular? Formar estruturas de proteínas solúveis e estáveis ​​com núcleos compactados são essenciais para estabilizar proteínas e formar uma estrutura rígida com locais de ligação bem definidos. e isso requer a variedade de aminoácidos usados ​​nas células.

Uma seleção de diferentes aminoácidos hidrofóbicos permite mais opções para construir um núcleo de proteína fechado e um encaixe de bolso para permitir o desempenho de uma variedade de reações enzimáticas.

Por outro lado, as proteínas exigidas na superfície, por exemplo, das membranas celulares requerem cadeias retas e polares como a arginina e o ácido glutâmico.



Os cientistas descobriram que o conjunto usado pela biologia tem uma série de propriedades surpreendentemente não aleatórias que se destacam muito claramente.


O artigo: Congelado, mas não por acidente - por que os 20 aminoácidos padrão foram selecionados, concluiu de maneira notável: Descobrimos que existem excelentes MOTIVOS para a seleção de cada aminoácido. Em vez de ser um acidente congelado, o conjunto de aminoácidos
SELECTED parece ser quase ideal.



Outro artigo da revista Nature Extraordinariamente Adaptive Properties dos Aminoácidos Geneticamente Codificados, relatado em 2015: Extraímos cem milhões de conjuntos aleatórios de 20 aminoácidos de nossa biblioteca de estruturas de 1913 e comparamos sua cobertura de três propriedades químicas:


tamanho, carga e hidrofobicidade, para o alfabeto de aminoácidos padrão. Medimos a frequência com que os conjuntos aleatórios demonstraram melhor cobertura do espaço da química em uma ou mais, duas ou mais ou todas as três propriedades.


Ao fazer isso, descobrimos que conjuntos melhores eram extremamente raros. Na verdade, ao examinar todas as três propriedades simultaneamente, detectamos apenas seis conjuntos com melhor cobertura das 100 milhões de possibilidades testadas.

Isso é bastante impressionante: de 100 milhões de conjuntos diferentes de vinte aminoácidos que mediram, apenas seis são mais capazes de explorar o "espaço da química" do que os vinte aminoácidos que a vida usa.


Isso sugere que o conjunto de aminoácidos da vida é perfeitamente ajustado para uma parte em 16 milhões. O problema aqui é que as moléculas e um arranjo de uma variedade de aminoácidos corretamente selecionados não teriam função até o início da vida.

Somente um agente consciente e inteligente com visão e raciocínio poderia selecionar objetivos específicos distantes. Eventos aleatórios e não guiados produzem apenas estruturas caóticas. A ciência não tem a menor ideia de como o conjunto ideal poderia ter surgido de forma pré-biótica e sem uma mão orientadora.


O problema da homoquiralidade


A maioria das moléculas de vida são homoquirais, ou seja, possuem a mesma destreza ou quiralidade. A homoquiralidade das moléculas biológicas é uma assinatura da vida. A quiralidade ou senso de destreza das moléculas de aminoácidos é um problema importante.

A figura acima mostra duas versões, uma para a esquerda e a outra para a direita. Cada um contém exatamente o mesmo número de elementos com os mesmos tipos de ligações químicas e, ainda assim, são a imagem espelhada um do outro. Uma molécula que não se sobrepõe à sua imagem no espelho é chamada de quiral.


A habilidade manual de moléculas biológicas, como aminoácidos ou nucleotídeos, desempenha um papel em sua funcionalidade. Em proteínas, apenas aminoácidos canhotos podem ser incorporados.




As células, por exemplo, usam máquinas de proteínas moleculares complexas para sintetizar aminoácidos apenas na forma canhota.



Na natureza, entretanto, os aminoácidos existem na forma quiral. Isso significa, tanto canhotos quanto destros. Não havia nenhum mecanismo para separá-los na Terra primitiva, e agrupar apenas aminoácidos canhotos que seriam usados ​​para produzir proteínas.


O problema da regulação da síntese de aminoácidos

 



As vias biossintéticas nas células vivas costumam ser altamente reguladas, de modo que os blocos de construção são sintetizados apenas quando os suprimentos são baixos.


Os mecanismos de feedback garantem que todos os 20 aminoácidos sejam mantidos em quantidades suficientes para a síntese de proteínas e outros processos. Obviamente, tal regulação não existia antes do advento das células modernas.


O problema da ligação peptídica de aminoácidos para formar proteínas

 


A formação de ligações amida sem a ajuda de enzimas representa um grande desafio.



Dado um oceano cheio de pequenas moléculas dos tipos a serem produzidos na Terra pré-biológica com os tipos de processos postulados pela origem dos entusiastas da vida, a próxima questão é sobre a polimerização. Existem muitos problemas diferentes enfrentados por qualquer proposta.



Os polipeptídeos são polímeros de aminoácidos. Em outras palavras, muitos aminoácidos são encadeados e ligados entre si por meio de reações de desidratação que formam ligações peptídicas entre eles.

A polimerização é uma reação em que a água é um produto. Assim, só será favorecido na ausência de água. A presença de precursores em um oceano de água favorece a despolimerização de quaisquer moléculas que possam ser formadas.




Um artigo revisado por pares publicado em 2014 tentou responder à questão da polimerização prebiótica na Terra primitiva.



Ao que a Evolution News deu dez razões pelas quais as propostas não são sólidas.



Outro problema é o fato de que altas energias de ativação são necessárias para a formação da ligação amida, além do fato de que a formação direta da ligação peptídica é lenta, a menos que alta temperatura ou agentes de ativação sejam usados.



O problema de ligar as cadeias laterais de aminoácidos corretas


Existem quatro maneiras diferentes de ligar os aminoácidos pelas cadeias laterais. Ff ligado à cadeia lateral errada, sem acordo.

As proteínas são polímeros lineares formados pela ligação do grupo α-carboxila de um aminoácido ao grupo α-amino de outro aminoácido. Para formar uma cadeia, é necessário que apenas monômeros bifuncionais reajam juntos, ou seja, moléculas com dois grupos funcionais para que se combinem com outros dois.

Se um monômero unifuncional (com apenas um grupo funcional) reage com a extremidade da cadeia, a cadeia não pode crescer mais nesta extremidade. Se apenas uma pequena fração de moléculas unifuncionais estivesse presente, os polímeros longos não poderiam se formar.

Mas todos os experimentos de "simulação pré-biótica" produzem pelo menos três vezes mais moléculas unifuncionais do que moléculas bifuncionais.


Os polímeros podem adotar várias estruturas de cadeia. Linear, ramificado, reticulado ou em rede. As proteínas são homopolímeros lineares, enquanto os polímeros peptídicos são ramificados. Não há restrição de ligação de aminoácidos e forma qualquer uma das diferentes estruturas de polímero.


Mas apenas a homopolimerização permite a formação de estruturas primárias funcionais usadas nas proteínas. Obviamente, não houve seleção natural da formação certa na Terra pré-biótica.


O problema de ligar o canal lateral direito do aminoácido juntos




Do mesmo modo que a sequência de letras alfabéticas é necessária para escrever palavras, a sequência correta de aminoácidos é necessária para produzir proteínas funcionais.

Isso é verdadeiramente fascinante: da mesma forma que o plano de instruções complexo especifica como fazer cada roda dentada de um relógio e, em última análise, o próprio relógio, o código genético instrui a sequência de aminoácidos certa para fazer proteínas funcionais.

Se considerarmos que não havia máquinas celulares moleculares para fazer proteínas, nenhuma evolução, nenhuma mutação ou seleção natural antes das células funcionais e da replicação do DNA, como poderia a sequência certa de um conjunto mínimo de pelo menos 500 proteínas necessárias para a vida ter sido especificada , se não por uma agência inteligente?

Só conhecemos a inteligência produzindo informações instrucionais para fazer máquinas e fábricas para objetivos e propósitos específicos.

As proteínas da ribonuclease são encontradas em todos os domínios da vida e afirma-se que elas estavam presentes em LUCA, o último ancestral comum universal da vida e, como tal, essenciais à vida. São as proteínas de RNA mais simples e usam 124 aminoácidos, 19 dos 20 diferentes essenciais para a vida.


A tabela demonstra a probabilidade catastroficamente baixa de se obter sequências de aminoácidos funcionais e significativas e, como consequência, proteínas funcionais, por automontagem aleatória e não guiada espontaneamente por agregação ordenada e de maneira sequencialmente correta sem direção externa


Os aminoácidos podem ser os blocos de construção das proteínas, mas existe um mundo de diferença entre os blocos de construção e uma estrutura montada.


Assim como a descoberta de uma pilha de tijolos não é garantia de que uma casa está ao virar da esquina, uma coleção de aminoácidos está muito, muito longe do tipo de moléculas grandes e especializadas, como as proteínas que a vida exige.




O problema de obter as forças certas que estabilizam as proteínas - essencial para seu correto dobramento



As proteínas, para se tornarem funcionais, devem se dobrar em formas 3D bem específicas, o que acontece logo na saída do ribossomo, onde são sintetizadas. A forma e a conformação específicas da proteína dependem das interações entre suas cadeias laterais de aminoácidos.

Para uma proteína funcionar, ela deve se dobrar em um estado de repouso, que é uma estrutura tridimensional complexa.


Se uma proteína falha em se dobrar em sua estrutura funcional, ela não apenas fica sem função, mas pode se tornar tóxica para a célula. Conforme as proteínas se dobram, elas testam uma variedade de conformações antes de atingir sua forma final, que é única e compacta.


As proteínas dobradas são estabilizadas por milhares de ligações não covalentes entre os aminoácidos. Uma proteína relativamente pequena de apenas 100 aminoácidos pode assumir cerca de 10 ^ 100 configurações diferentes.


Se tentasse essas formas à taxa de 100 bilhões por segundo, demoraria mais do que a idade do universo para encontrar a correta. Apenas como essas moléculas funcionam em nanossegundos, ninguém sabe.



O problema das estruturas hierárquicas das proteínas







Mesmo que de alguma forma uma cadeia polipeptídica em uma sequência funcional emergisse e se dobrasse em uma forma que mais tarde pudesse ser útil na célula, isso não explica como chegar a proteínas que não raramente usam várias cadeias.



A maioria das proteínas só se torna funcional se forem unidas em holoenzimas, onde várias cadeias de aminoácidos se juntam como fechadura e chave.

Alguns complexos de proteínas usam mais de 50 cadeias ou subunidades para formar uma máquina de proteína molecular altamente complexa. E cada subunidade deve se ajustar precisamente para interagir corretamente com outras subunidades ou cadeias de proteínas.





Ribossomos, por exemplo, que são verdadeiras fábricas macromoleculares, são essenciais para a vida e são encontrados em todas as células vivas. Eles são a fábrica que produz a síntese de proteínas biológicas, traduzindo o Código genético, e tiveram que se desenvolver plenamente

Admin escreveu:Evolução química de aminoácidos e proteínas? Impossível !!

https://www.youtube.com/watch?v=1L1MfGrtk0A

https://reasonandscience.catsboard.com/t2887-chemical-evolution-of-amino-acids-and-proteins-impossible

O problema de obter nitrogênio para produzir aminoácidos e ‘DNA’ na Terra primitiva 2:41
O problema de obter todos os aminoácidos usados ​​na vida pela origem dos experimentos de vida 4:20
O problema de selecionar 20 aminoácidos pré-bioticamente entre centenas que supostamente existiam na Terra primitiva. 6:08
O problema de concentrar os aminoácidos usados ​​na vida em um local de montagem. 7h15
O problema de entender por que a vida usa 20 aminoácidos, e nem mais, nem menos. 9h00
O problema da ‘homo’ quiralidade 12:23
O problema da regulação da síntese de aminoácidos 13:43
O problema da ligação petídica de aminoácidos para formar proteínas 14:12
O problema de ligar a sequência lateral de aminoácidos certa entre 17:15
O problema de obter as forças certas para estabilizar as proteínas - essencial para seu dobramento correto 19:32
O problema das estruturas hierárquicas das proteínas 19:50

Para ter uma proteína funcional, você precisa de aminoácidos.

Para que os aminoácidos sejam usados ​​na vida, você deve selecionar os certos entre mais de 500 que ocorrem naturalmente na Terra.

Para obter os funcionais, você precisa separá-los entre os canhotos e os destros (o problema da homo quiralidade). Apenas aminoácidos canhotos são usados ​​nas células.

Não há processo de seleção conhecido além do usado nas células por enzimas sofisticadas, que produzem apenas aminoácidos canhotos.

Os aminoácidos usados ​​para a vida têm grupos amino e grupos carboxila. Para formar uma cadeia, é necessário que haja a reação de monômeros bifuncionais, ou seja, moléculas com dois grupos funcionais para que se combinem com outros dois. Se um monômero uni funcional (com apenas um grupo funcional) reage com a extremidade da cadeia, a cadeia não pode crescer mais nesta extremidade. Se apenas uma pequena fração de moléculas uni funcionais estivesse presente, os polímeros longos não poderiam se formar. Mas todos os experimentos de "simulação pré-biótica" produzem pelo menos três vezes mais moléculas uni funcionais do que moléculas bifuncionais.

Os aminoácidos úteis teriam de ser unidos e reunidos no mesmo local de montagem em quantidade suficiente.

Existem quatro maneiras diferentes de uni-los pelas cadeias laterais. se ligado à cadeia lateral errada, não há acordo.

A formação de ligações amida sem a ajuda de enzimas representa um grande desafio para as teorias sobre a origem da vida.

Informações complexas instrucionais / especificadas são necessárias para obter a sequência de aminoácidos correta, que é essencial para obter a funcionalidade em um vasto espaço de sequência (entre trilhões de sequências possíveis, raras são as que fornecem função)

Antes que os aminoácidos se juntassem em uma sequência fornecendo dobramento funcional, eles se desintegrariam se atingidos pela radiação ultravioleta.

Mas mesmo SE esse não fosse o caso, a maioria das proteínas só se tornaria funcional se fossem unidas em holoenzimas, onde várias cadeias de aminoácidos se juntavam como fechadura e chave.

Se isso ocorresse, a estrutura terciária ou quaternária na maioria dos casos não teria função sem a inserção de um cofator dentro da bolsa, como o retinal na bolsa de opsina, formando a rodopsina.

Mas mesmo SE surgisse uma proteína funcional na Terra primitiva, por si só, seria como um pistão fora do bloco do motor de um automóvel. Muitas proteínas só funcionam quando integradas em uma linha de montagem, produzindo produtos moleculares sofisticados usados ​​na vida.

Mas mesmo SE tivéssemos uma linha de montagem de enzimas produzindo um produto funcional, de que adiantaria aquele produto, se a célula não soubesse onde esse produto é necessário na célula?

Por exemplo, a clorofila requer o complexo processo de biossíntese de 17 enzimas, alinhadas na ordem certa, cada uma produzindo o substrato usado pela próxima enzima. Mas a clorofila não tem função a menos que seja inserida no complexo de antenas coletoras de luz usado na fotossíntese para capturar a luz e canalizá-la para o centro de reação.

Mas mesmo que esse complexo, a clorofila e o LHC estivessem totalmente configurados, eles não teriam função sem todos os mais de 30 complexos de proteínas formando a fotossíntese, usados ​​para fazer hidrocarbonetos, essenciais para todas as formas de vida avançadas.

Agora, vamos supor que tudo isso fosse montado por um acidente aleatório bizarro na Terra primitiva, ainda não haveria mecanismos de transição de uma montagem pré-biótica para a síntese de fábrica de células.

Inúmeros livros de biologia descrevem o experimento Miller-Urey e outros como ele como uma forte evidência de que a vida começou espontaneamente. Esse argumento aparentemente iguala a simplicidade de um punhado de aminoácidos (formados por um processo natural) com a complexidade inimaginável dos organismos vivos. Isso é como encontrar areia e concluir que microprocessadores (chips de computador baseados em silício) devem ser capazes de se montar espontaneamente. Na verdade, o abismo entre moléculas orgânicas simples e organismos vivos é freqüentemente descartado em uma única frase. Tome, por exemplo, esta citação de um livro popular de biologia: “A primeira centelha de vida se acendeu quando reações químicas simples começaram a converter moléculas pequenas em moléculas maiores e mais complexas com novas estruturas e atividades 3-D”. Em seu livro de 2014, Undeniable, Bill Nye aplica da mesma forma “a centelha da vida” para descartar a complexidade: “A origem da vida apenas requer alguma matéria-prima que poderia permitir que a centelha da vida emergisse”. Walt Disney fez um filme sobre um boneco de madeira que se transformou em um menino através de uma centelha de vida. Talvez essa fantasia tenha inspirado nossos livros didáticos de biologia atuais e Bill Nye, porque essas declarações certamente não são baseadas em evidências científicas ou pensamento racional. Em The Vital Question, um livro de 2015 que Bill Gates elogiou como "uma incrível investigação sobre as origens da vida", o bioquímico Nick Lane espera que seus leitores se juntem a ele para descartar a grande complexidade que separa blocos de construção simples e células vivas: A formação de células orgânicas matéria de H2 e CO2 é termodinamicamente favorecida em condições hidrotermais alcalinas, desde que o oxigênio seja excluído ... Isso significa que matéria orgânica deve se formar espontaneamente a partir de H2 e CO2 sob essas condições. A formação de células libera energia e aumenta a entropia geral! O leitor médio de The Vital Question pode não ter notado o salto colossal que ocorreu na última frase, onde Lane iguala a formação espontânea de blocos de construção orgânicos com a formação espontânea de células. Isso realmente poderia ser possível se as células não fossem "nada mais do que um pequeno nódulo sem forma, móvel de muco ou lodo, consistindo de uma combinação albuminosa de carbono", como pensava Haeckel no final do século XIX, mas a cada novo ano de pesquisa expõe camadas previamente inimagináveis ​​de complexidade celular, mesmo entre as formas de vida mais simples conhecidas. O autor best-seller Dan Brown, em seu livro Origem de 2017, inclui um respeitado personagem acadêmico Robert Langdon, que conclui: “A vida surgiu espontaneamente das leis da física”. Addy Pross, professor de química da Universidade Ben Gurion, conclui o seguinte em seu livro de 2012, What is Life ?: “A vida, então, é apenas as consequências químicas que derivam do poder do crescimento exponencial operando em certos sistemas replicantes”. Jeremy England, um professor de física do MIT que também aparece em Origem de Dan Brown, da mesma forma varre toda a complexidade da vida para debaixo do tapete com uma frase: “Você começa com um aglomerado aleatório de átomos, e se você iluminar ele por muito tempo, não deve ser tão surpreendente que você obtenha uma planta ”. Carl Sagan ofereceu palavras semelhantes, que são notavelmente discordantes de todas as evidências observáveis: “A origem da vida deve ser um assunto altamente provável; assim que as condições permitirem, ele aparece! ” . Artigos de notícias diários sobre astronomia e astrobiologia nos bombardeiam com sugestões de que provavelmente existe vida em outros planetas. Esses artigos nos levam a crer que a simples descoberta de água em um planeta praticamente garante a formação espontânea da vida. Uma verificação da realidade está muito atrasada. A fantástica complexidade de todas as formas de vida conhecidas contrasta fortemente com o que nossas escolas estão ensinando, com o que alguns cientistas acreditam e com o que a mídia popular sugere.

De pelo menos 27 problemas de síntese de aminoácidos prebióticos, 13 estão diretamente relacionados à falta de um mecanismo para selecionar os ingredientes certos.
Como a coincidência estocástica não guiada selecionou os 20 aminoácidos corretos usados ​​na vida entre mais de 500 que ocorrem naturalmente na Terra?
Como foram os monômeros bifuncionais, ou seja, moléculas com dois grupos funcionais, para que se combinassem com dois outros selecionados, e os monômeros unifuncionais (com apenas um grupo funcional) separados?
Como os precursores aquirais de aminoácidos poderiam ter produzido / selecionado e concentrado apenas aminoácidos canhotos? (O problema da homoquiralidade)
Como ocorreu a transição da seleção de enantiômero prebiótica para a reação enzimática de transaminação que deveria existir quando a auto-replicação celular e a vida começaram?
Como as causas naturais teriam selecionado vinte, e não mais ou menos aminoácidos para formar proteínas?
Como os eventos naturais previram que os aminoácidos selecionados são os mais adequados para permitir a formação de estruturas solúveis com núcleos compactados, permitindo a presença de bolsas de ligação ordenadas dentro das proteínas?
Como a coincidência estocástica não guiada selecionou o certo entre mais de 500 que ocorrem naturalmente na Terra?
Como os monômeros bifuncionais, ou seja, moléculas com dois grupos funcionais para que se combinem com outros dois selecionados, e os monômeros unifuncionais (com apenas um grupo funcional) são classificados?
Como os precursores aquirais de aminoácidos poderiam ter produzido e concentrado / selecionado apenas aminoácidos canhotos? (O problema da homoquiralidade)
Como ocorreu a transição da seleção de enantiômero prebiótica para a reação enzimática de transaminação que deveria existir quando a auto-replicação celular e a vida começaram?
Como as causas naturais teriam selecionado vinte, e não mais ou menos aminoácidos para formar proteínas?
Como os eventos naturais previram que os aminoácidos selecionados são os mais adequados para permitir a formação de estruturas solúveis com núcleos compactados, permitindo a presença de bolsas de ligação ordenadas dentro das proteínas?
Como a natureza "soube" que o conjunto de aminoácidos selecionados parece ser quase ideal e ótimo?

A vida requer um conjunto específico de fosfolipídios, 20 aminoácidos e 5 nucleobases, mas milhares de outras configurações possíveis seriam produzidas pelas mesmas condições pré-bióticas.
Temos algumas evidências de que pelo menos alguns aminoácidos podem ser produzidos naturalmente em pequenas quantidades, junto com uma grande maioria de produtos indesejáveis interferentes.
Para todas as formas de vida conhecidas, um conjunto fundamental de blocos de construção é necessário (aminoácidos, carboidratos, nucleotídeos e fosfolipídios. A síntese pré-biótica de todos eles falhou.
Encontrar areia não permite concluir que microprocessadores (chips de computador baseados em silício) podem se montar espontaneamente. Da mesma forma, alguns aminoácidos não estimulam a vida.