esboco palestra

Para expandir os horizontes, muitos viagam para conhecer outros paises, culturas, lugares historicos etc. Uma outra forma de expandir os horizintes, é estudar. Eu particularmente sou fascinado em viajar no passado. Conhecer melhor a realidade que nos circunda. E ela, sem duvida alguma, aponta para um criador. Existem duas "pernas" nas quais se sustenta a fé, e em particular , a fé cristã. Uma é a biblia, a revelação direta de Deus mediante a sua palavra, a biblia. E a segunda revelação é o mundo natural, que aponta para um criador. Se alguem tem dúvidas em relação a existencia de Deus, quando começa a se aprofundar sobre as maravilhas do mundo natural, quanto mais " viaja " no mundo da astronomia, astrofisica, quimica, biologia, e estuda assuntos como abiogenese, evolução, e origens em geral, mais se abre um mundo ao não-estudioso desconhecido. A biologia molecular é um mundo absolutamente fascinante, e cada descoberta deixa o pesquisador perplexo diante de tanta engenhosidade e complexidade. E este exercicio que solidifica a fé do crente num Deus vivo sobremaneira, chegando a um ponto, que não restam dúvida. Deus existe, e mais provávelmente é o Deus da biblia.

Na maioria das espécies eucarióticas, um complexo sinaptonêmico é formado entre os cromossomos homólogos. Como mostrado na Figura 2.8., este complexo é composto por elementos laterais paralelos, que são ligados ao DNA cromossômico, e um elemento central , que promove a ligação dos elementos laterais uns aos outros através dos filamentos transversais. O complexo sinaptonêmico pode não ser necessário para o emparelhamento de cromossomos homólogos, porque algumas espécies, tais como Aspergillus nidulans e Schizosaccharomyces pombe, carecem completamente de tal complexo, contudo seus cromossomos sinapsem corretamente. Atualmente, o papel preciso do complexo sinaptonêmico não é claramente entendido, e continua a ser objeto de intensa investigação. Pode ter mais do que uma função. Em primeiro lugar, embora não possa ser necessário para a sinapse, o complexo sinaptonêmico poderia ajudar a manter emparelhamento  homólogo em situações em que o processo normal falhou. Segundo, o complexo pode desempenhar um papel na estrutura de cromossomos durante a meiose. E em terceiro lugar, o complexo sinaptonêmico pode servir para regular o processo de crossing over, o que é descrito a seguir. Antes da fase paquíteno, quando a sinapse é completa, um evento conhecido como crossing over geralmente acontece. Crossing over envolve uma troca física de pedaços de cromossomos. dependendo do tamanho e do cromossomo e da espécie, uma média cromossoma eucariota incorre em um par até uma dúzia de crossovers. Durante a espermatogénese em seres humanos, por exemplo, uma cromossomo médio  sofre um pouco mais de duas passagens, Considerando cromossomos em determinadas espécies de plantas podem passar por 20 ou mais cruzamentos. Uma pesquisa recente mostrou que o crossover é geralmente crítico para a segregação adequada de cromossomos. De fato, anormalidades na segregação cromossoma pode ser relacionada a um defeito no crossover. Em uma elevada percentagem de pessoas com a síndrome de Down, em que um indivíduo tem três cópias de cromossomos 21 em vez de dois, a pesquisa mostrou que a presença do cromossomo extra está associado com uma falta de crossover entre cromossomos homólogos.

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Marinno Martins Sergio Matioli Da dó de ver um bosta deste querendo refutar o que nem sabe o que é nobre kkkkkkkk,     Marinno Martins Não é por que não sabemos a origem de alguma coisa ainda, que vai ter um bostão por traz da merda !  Marinno Martins So citei o mitocondrias Fabiano Menegidio, por que quero ver este merda meter o D.I nele , Desculpa  Adalberto Cesari Falou o corretor que só passa vergonha e imita até as reticências do "mestre". Adalberto Cesari Otariangelo, você é um conhecido farsante. Não sabe nada, copia e cola e ainda quer dar uma de sabe tudo.  Fica lindo você traduzir um texto sobre o qual desconhece o conteúdo nos grupos das Cadelinhas de Eberlin. Conosco isso não vale nada. Está maisque claro desde ontem que você se recusa a responder e, como bem aprendeu com Eberlin, FOGE das perguntas.  Otinho,Otariangelo,Sadomasoquista,O copia e cola aqui rola solto!,cabeça vazia, oficina do criacionista!!, O ostracismo está doendo demais no lado dos farsantes.,Otangelo, conta ai, além de vc quantas pessoas mais tinha na plateia do do congresso do D.I. Fiquei sabendo que foi um fiasco!!!DNA replicase é fofa - logo foi o Designer fofonteligente Adalberto Cesari Kkkkkkkkkkkkkkkkkkk. Adoro como gostam de inverter o jogo! Nem preciso dizer que pombo enxadrezista foi designado primeiro para vocês farsantes não é? Arguemtnum ad fofura kkkkkkkkkkkkkkkkkkkkkk, no NetNature ele queria ser respeitado, tomou uma sova que perdeu o rumo de casa. Eu disseque só trato bem quem merece ser tratado. Se a crista do pombo crescer será tratado de maneira reciproca. Se manter a linha a gente mantem o papo em dia, A ultima vez foi a vergonha da Fotossíntese e eu ainda nem trabalhava com ela, Reticências! Até nisso ele baba ovo do Eberlin!  Se um dia Eberlin tomar um chute no saco Otariangelo quebra os dentes, Vc já é uma piada. Todos riem de vc kkkkk, Você precisa urgentemente aprender ciências., E melhorar bastante o português. Sofrível! Sobre seu texto, é o mesmo lenga-lenga da complexidade irredutível. Muito falatório, muita opinião mas nada de evidência. Dizer que "é complexo então deus fez" é ridículo e ultrapassado.Me poupe das groselhas otangelo. Faça nos rir, Pra que Tiririca? Vocês criacionistas produzem muito mais humor!, Fala aquelas coisas engraçadas de terra jovem. Quero rir,Roelf Cruz Rizzolo Seu Otangelo Grasso, Vá curtir seu natal e deixe esse negócio da ciência com os outros. Não é sua praia não amigo! (e curta sua fé sem culpas) Adalberto Cesari O nosso corretor fica copiando texto de blog, como o "reason and science" e outros "refutadores da evolução", textos que provavelmente ele não entende LHUFAS, fica dando uma de sabe tudo no Facebook e não aguenta dois minutos com quem entende. Mesmo que se fosse discutido o fato de haver explicações, ele ignoraria. Porque só sabe copiar e colar, não sabe explicar, não entende. Vive de pose e farsa, como bem cabe a um criacionista. É triste!Adalberto Cesari Kkkkkkkkkkkkkkkkkkk. Outro print! Gentchy!  Vergonha alheia corre solta no meio criacionista.Victor Rossetti Então no artigo eles não sabem como a coisa evoluiu. Então foi deus. Refute isto. Kkkkkk esta é sua lógica otangelo. Argumento da ignorância?Victor Rossetti Pode chorar a vontade otangelo. Sem exemplos empíricos publicados dessas complexidades não tem choro. É pseudociência e argumentos de ignorância. Se não sabe ou se não consegue entedem se vc acha que é complexo pra sua cabecinha estudar não significa que foi Deus meu amiguinho. Pode chorar a vontade. E releia a conclusão do artigo. Ela traz informações legais sobre evolução. Victor Rossetti E pq vc não entende a replicação do Dna a evolução não existe? Kkk Que culpa tem a evolução de vc ser ignorante? KkkkkkSergio Matioli Se religiosos fossem honestos, haveria somente uma religião. Marinno Martins E sempre assim alguma coisa que estes Desonesto não entendem, eles colocam o fraudulento D.I deles como crente coloca o " deus" deles! Adalberto Cesari Otariangelo, o tradutor mais farsante do reino do criaciocretinismo!  Adalberto Cesari Farsante dos "ingrêis". Diz uma coisa, foi você quem ensinou pro Sodré que "abstract" em artigos científicos traduz "abstrato"? Kkkkkkkkkkkkkkkkkkk. Explica muita coisa! Fernando Henrique Deslock não , vc não é um aprendiz, pois se fosse não falava tanta merda sem saber o contexto a qual está se referindo.  Fernando Henrique Deslock sua obrigação, como aprendiz, é calar a boca e escutar (ou ler) pesquisar posteriormente aquilo que foi falado ou lido, duvidar sempre pelo falseamento das informações e ae sim depois ter algum argumento pra se dirigir a uma pessoa que lida com isso

This nucleotide
sequence functions as an initiation site for the assembly of
several proteins required for DNA replication. Also, a variety of
repetitive sequences have been identified in many bacterial species.
These sequences are found in multiple copies and are usually
interspersed within the intergenic regions throughout the bacterial
chromosome. Repetitive sequences may play a role in a variety of
genetic processes, including DNA folding, DNA replication, gene
regulation, and genetic recombination.

DNA cromossómico bacteriano é normalmente uma molécula circular,embora algumas bactérias possuem cromossomas lineares. Cromossomos típicos tem alguns milhões (pb) pares de bases de comprimento. Por exemplo, no cromossoma de uma estirpe de Escherichia coli tem aproximadamente 4.600.000 bp, e o cromossomo Haemophilus influenzae tem cerca de 1,8 milhões de pares de bases. Um cromossoma bacteriano geralmente tem alguns milhares de genes diferentes. Estes genes são intercalados ao longo de todo o cromossoma (Figura 3.4). Sequências de genes estruturais que codificam nucleotídios de proteínas representam a maioria do DNA bacteriano. As regiões de DNA adjacentes que não transcrevem DNA são localizadas entre os genes, e são denominados regiões intergênicas. Outras sequências de DNA cromossômico de DNA influenciam a replicação, a transcrição do gene, e estrutura dos cromossomos. Por exemplo, cromossomos bacterianos têm uma origem de replicação, uma sequência que é de algumas centenas de nucleotídeos de comprimento. Esta sequencia de nucleotídeos funciona  como um local de iniciação para a montagem de várias proteínas necessárias para a replicação do DNA. Além disso, uma variedade de sequências repetitivas foram identificadas em várias espécies bacterianas. Estas sequências são encontradas em cópias múltiplas e são geralmente intercaladas dentro das regiões intergénicas de todo o cromossoma bacteriano. Sequências repetitivas podem desempenhar um papel numa variedade de processos genéticos, incluindo o enrolamento de DNA, a replicação de DNA, regulação de genes, e recombinação genética.

Key features:
• Most, but not all, bacterial species
contain circular chromosomal DNA.
• A typical chromosome is a few
million base pairs in length.
• Most bacterial species contain a
single type of chromosome, but it
may be present in multiple copies.
• Several thousand different genes are
interspersed throughout the chromosome.
The short regions between adjacent genes
are called intergenic regions.
• One origin of replication is required to
initiate DNA replication.
• Repetitive sequences may be interspersed
throughout the chromosome.

Características principais:
• A maioria, mas não todas, as espécies bacterianas
contêm DNA cromossómico circular.
• Um cromossoma típico tem o comprimento de poucos
milhões de pares de bases.
• A maioria das espécies bacterianas contêm um
único tipo de cromossomos, mas este
pode estar presente em múltiplas cópias.
• Vários milhares de genes diferentes são
intercalados ao longo do cromossoma.
As regiões curtas entre genes adjacentes
são chamados regiões intergénicas.
• Uma origem de replicação é necessário para
iniciar a replicação do DNA.
• Sequências repetitivas podem ser intercaladas
ao longo do cromossoma.

some repetitive sequences are transposable elements that can move throughout the genome. Figure 10.4 summarizes the key
features of sequence organization within bacterial chromosomes.


The Formation of Chromosomal Loops Helps
Make the Bacterial Chromosome More Compact
To fit within the bacterial cell, the chromosomal DNA must be
compacted about 1000-fold. Part of this compaction process
involves the formation of loop domains within the bacterial
chromosome (Figure 10.5 ). As its name suggests, a loop domain
is a segment of chromosomal DNA folded into a structure that
resembles a loop. DNA-binding proteins anchor the base of the
loops in place. The number of loops varies according to the
size of the bacterial chromosome and the species. In E. coli, a
chromosome has 50 to 100 loop domains with about 40,000 to
80,000 bp of DNA in each loop. This looped structure compacts
the circular chromosome about 10-fold.

A formação de loops de cromossomos ajuda a compactar os cromossomos bacterianos

Para se ajustar no interior da célula bacteriana, o DNA cromossómico deve ser compactado cerca de 1000 vezes. Parte deste processo de compactação envolve a formação de domínios de ansa dentro do cromossomo  bacteriano (Figura 3.5). Como o próprio nome sugere, um domínio de loop é um segmento de DNA cromossómico dobrado numa estrutura que assemelha-se a um laço. Proteínas de ligação de DNA ancoram a base dos laços no lugar. O número de lacetes varia de acordo com o tamanho do cromossoma bacteriano e as espécies. Em E. coli, um cromossomo tem 50 a 100 domínios de loop tem cerca de 40.000 a 80.000pb de DNA em cada ciclo. Esta estrutura de loop  compacta o cromossoma circular  cerca de 10 vezes.

b) DNA cromossómico em domínio de loop com proteínas associadas

The formation of loop domains within the bacterial chromosome. To promote compaction, (a) the large, circular
chromosomal DNA is organized into (b) smaller, looped chromosomal DNA with loop domains and associated proteins.

Figura 3.5. A formação de domínios de ansa dentro do cromossoma bacteriano. Para promover a compactação, (a) o  cromossomo DNA grande, circular
está organizado em um (b) DNA cromossomico menor, em forma de loop,  com domínios de ansa e proteínas associadas.

Because B DNA is a right-handed helix, underwinding is a
left-handed twisting motion, and overwinding is a right-handed
twist. Along the left side of Figure 10.7, one of the plates has been
given a turn in the direction that tends to unwind the helix. As
the helix absorbs this force, two things can happen. The underwinding
motion can cause fewer turns (Figure 10.7b) or cause
a negative supercoil to form (Figure 10.7c). On the right side of
Figure 10.7, one of the plates has been given a right-handed turn,
which overwinds the double helix. This can lead to either more
turns (Figure 10.7d) or the formation of a positive supercoil (Figure
10.7e). The DNA conformations shown in Figure 10.7a, c,
and e differ only with regard to supercoiling. These three DNA
conformations are referred to as topoisomers of each other. The
DNA conformations shown in Figure 10.7b and d are not structurally
favorable and do not occur in living cells.

DNA super-enrolado  compacta o cromossomo bacteriano ainda mais.
Como o DNA é uma molécula longa e fina, as forças de torção podem dramaticamente alterar a sua conformação. Este efeito é semelhante a uma torção elástica. Se torcido em uma direção, uma faixa de borracha, eventualmente, enrola-se em uma estrutura compacta, uma vez que absorve a energia aplicada pelo movimento de torção. Uma vez que as duas cadeias dentro do DNA já enrolam em torno de si, a formação de bobinas adicionais , devido a forças de torção é referido como super-enrolamento de DNA (Figura 3.6). Como as forças de torção afetam a estrutura do DNA? Figura 3.7 ilustra quatro possibilidades. Na Figura 3.7a, uma Molécula de DNA de cadeia dupla com cinco voltas completas está ancorada entre duas placas. Neste exemplo hipotético, as extremidades da molécula DNA não podem rodar livremente. Ambos , enrolamento negativo, e enrolamento positivo da espiral dupla do DNA pode induzir ao super enrolamento da hélice. Porque B DNA é uma hélice com a mão direita, o enrolamento negativo é um movimento de torção de mão esquerda, e enrolamento positivo é uma torção destra. Ao longo do lado esquerdo da figura 3.7, a uma das placas se deu uma volta na direção que tende a relaxar a hélice. Como a hélice absorve essa força, duas coisas podem acontecer. O movimento de enrolamento negativo pode causar menos voltas (Figura 3.7b) ou causa um super-enrolamento negativo (Figura 3.7c). No lado direito da Figura 3.7, uma das placas foi virada para o lado direito, que super-enrola a dupla hélice. Isto pode levar a  mais voltas (Figura 3.7d) ou a formação de um  super-enrolamento positivo (Figura 3.7e). As conformações de DNA mostradas na Figura 3.7a, c,
e e diferem apenas no que respeita ao super-enrolamento.  Conformações de DNA mostrados na Figura 3.7b e d não são estruturalmente favoráveis e não ocorrem nas células vivas.

DNA supercoiling leads to further
compaction of the looped chromosomal DNA.
(a) The looped chromosomal DNA becomes much more
compacted due to (b) supercoiling within the loops.

Super-enrolar do DNA leva a mais compactação dos laços do DNA cromossómico.
(a) O DNA cromossómico laçado se torna  muito mais compactado devido ao (b) super-enrolamento dentro das laçadas.


Voltas de 360 °, direção da rotação canhota
(enrolamento negativo)

Schematic representation of DNA supercoiling. In this example, the DNA in (a) is anchored between two plates and given a
twist as noted by the arrows. A left-handed twist (underwinding) could produce either (b) fewer turns or (c) a negative supercoil. A right-handed twist
(overwinding) produces (d) more turns or (e) a positive supercoil. The structures shown in (b) and (d) are unstable.

Representação esquemática de super-enrolamento do DNA. Neste exemplo, o DNA de (a) é ancorado entre duas placas e torcido como observado pelas setas. Uma torção negativa para esquerda (enrolamento negativo) poderia produzir ou (b) menos com voltas ou (c) um superenrolamento negativo. Uma torção positiva para direita ( enrolamento positivo) produz (d) mais voltas ou (e) um superenrolamento positivo. As estruturas mostradas em (b) e (d) são instáveis.

A função dos cromossomos é influenciada pelo super-enrolamento do  DNA

The chromosomal DNA in living bacteria is negatively supercoiled.
In the chromosome of E. coli, about one negative supercoil
occurs per 40 turns of the double helix. Negative supercoiling
has several important consequences. As already mentioned, the
supercoiling of chromosomal DNA makes it much more compact
(see Figure 10.6). Therefore, supercoiling helps to greatly decrease the size of the bacterial chromosome. In addition, negative
supercoiling also affects DNA function. To understand how,
remember that negative supercoiling is due to an underwinding
force on the DNA. Therefore, negative supercoiling creates tension
on the DNA strands that may be released by DNA strand
separation (Figure 10.8 ). Although most of the chromosomal
DNA is negatively supercoiled and compact, the force of negative
supercoiling may promote DNA strand separation in small
regions. This enhances genetic activities such as replication and
transcription that require the DNA strands to be separated.

O DNA cromossómico das bactérias vivas tem super-torção negativa. No cromossoma de E. coli, em média uma super-torção negativa  ocorre a cada 40 voltas da dupla hélice. super-torção negativa tem várias consequências importantes. Como já foi mencionado, a super-torção de DNA cromossómico o torna muito mais compacto (veja a Figura 3.6). Por conseguinte,  a super-torção ajuda significativamente a diminuir o tamanho do cromossoma bacteriano. Além disso, super-torção negativa também afeta a função do DNA. Para entender como, lembre-se que super-torção negativa é devida a um enrolamento negativo do DNA. Portanto, super-torção negativa cria tensão nas cadeias de DNA que pode  ser libertada por separação das cadeias de DNA (Figura 3.. Embora a maior parte do DNA cromossómico ter super-torção negativa e ser compacto,  a força da super-torção negativa pode promover a separação das cadeias de DNA em pequenas regiões. Isto melhora as atividades genéticos tais como a replicação e transcrição que requerem as cadeias de DNA a serem separadas.


 In addition, DNA gyrase in bacteria and topoisomerase II
in eukaryotes can untangle DNA molecules. For example, as
discussed in Chapter 11 , circular DNA molecules are sometimes
intertwined following DNA replication (see Figure 11.14 ). Such
interlocked molecules can be separated via topoisomerase II.
A second type of enzyme, topoisomerase I , can relax negative
supercoils. This enzyme can bind to a negatively supercoiled
region and introduce a break in one of the DNA strands. After
one DNA strand has been broken, the DNA molecule can rotate
to relieve the tension that is caused by negative supercoiling. This
rotation relaxes negative supercoiling. The broken strand is then
resealed. The competing actions of DNA gyrase and topoisomerase
I govern the overall supercoiling of the bacterial DNA.

Como o DNA bacteriano se tornou super-enrolado? Em 1976, Martin Gellert e colegas descobriram a enzima DNA- girase, também conhecida como a topoisomerase II. Esta enzima, que contém quatro subunidades (duas subunidades A, e duas B  ), introduz super-torção negativa, ou  relaxa super-torção positiva, usando energia  ATP (Figura 3.9a). Para alterar super-torção, DNA girase tem dois conjuntos de mandíbulas que lhe permitem agarrar duas regiões do DNA. Uma das regiões do DNA é agarrado pelas mandíbulas inferiores e, em seguida, é envolta em uma direção com a mão direita em torno das duas subunidades A. As mandíbulas superiores, em seguida, apertam  outra região do DNA. O DNA nas mandíbulas inferior é cortada em ambas as cadeias, e a outra região do DNA é então libertada dos maxilares superiores e passada através dessa quebra de cadeia dupla. O resultado líquido é que duas super-torções negativas  foram introduzidos na molécula de DNA (Figura 3.9b). Além disso, a girase de DNA em bactérias e a topoisomerase II em eucariotas pode desembaraçar moléculas de DNA. As moléculas de DNA circular são, as vezes, entrelaçadas depois da replicação do DNA . Tal moléculas interligadas podem ser separadas por meio de topoisomerase II. Um segundo tipo de enzima, a topoisomerase I, pode relaxar super-torção negativa. Esta enzima pode se ligar a uma região  super-enrolada negativamente e introduzir uma quebra em uma das cadeias de DNA. Após
uma cadeia de DNA ter sido quebrada, a molécula de DNA pode girar para aliviar a tensão que é causada por super-enrolamento negativo. Esta rotação relaxa super-torção  negativa. O cordão  quebrado é então
selado. As ações concorrentes de DNA girase e topoisomerase I governam a super-torção global do DNA bacteriano.

DNA segurado em mandíbulas inferiores
é cortado. DNA segurado nas mandibulas superiores
é liberado e desce para baixo através da abertura
no  corte do DNA. Este processo
usa 2 moléculas de ATP.

DNA held in lower jaws
is cut. DNA held in upper
jaws is released and passes
downward through the opening
in the cut DNA. This process
uses 2 ATP molecules.

DNA cortado é religado  e o DNA é
liberado da girase de DNA.

Cut DNA is ligated back
together and the DNA is
released from DNA gyrase.

The action of DNA gyrase. (a) DNA gyrase, also known as topoisomerase II, is composed of two A and two B
subunits. The upper and lower jaws clamp onto two regions of DNA. The lower region is wrapped around the A subunits, which then
cleave this DNA. The unbroken segment of DNA is released from the upper jaws and passes through the break. The break is repaired. The
B subunits capture the energy from ATP hydrolysis to catalyze this process. (b) The result is that two negative turns have been introduced
into the DNA molecule.


A acção da girase DNA. (a) A girase DNA, também conhecida como topoisomerase II, é composta por duas subunidades A e duas B.  As maxilas superiores e inferiores seguram  duas regiões do DNA. A região inferior é envolvida em torno das subunidades  A, que, em seguida cliva este DNA. O segmento de DNA intacto é liberado a partir das mandíbulas superiores e passa através do intervalo. A ruptura é reparada. As subunidades B captam a energia da hidrólise de ATP para catalisar este processo. (b) O resultado é que duas voltas negativas foram introduzidos na molécula de DNA.



In this section, we will examine the sizes of eukaryotic
genomes and the organization of DNA sequences along the
length of eukaryotic chromosomes. We then examine the levels of
compaction of eukaryotic chromosomes during different stages
of the cell cycle. Our discussion of chromatin compaction in this
chapter largely focuses on structural features between DNA and
DNA-binding proteins that occur in eukaryotic chromosomes.
By comparison, in Chapter 15 , you will learn that chromatin is a
dynamic structure that can alternate between loose and compact
conformations in a way that regulates gene expression.

Espécies eucarióticas têm um ou mais conjuntos de cromossomos; cada conjunto é composto de vários cromossomos lineares diferentes. Os seres humanos, por exemplo, tem dois conjuntos de 23 cromossomas
cada, para um total de 46. A quantidade total de DNA em células de espécies eucarióticas é geralmente muito maior do que em células bacterianas.  Isto permite genomas eucarióticos de conter muito mais
genes do que suas contrapartes bacterianas. Uma característica distintiva das células eucarióticas é que os seus cromossomos estão localizados dentro de um  compartimento celular separado conhecido como o núcleo. Para caber dentro do núcleo, o comprimento do DNA deve ser compactado por uma notável quantidade. Como nos cromossomas bacterianos, isto é conseguido pela ligação do DNA de muitas proteínas celulares diferentes. O termo cromatina é usado para descrever o complexo de DNA-proteína encontrado nos cromossomos eucarióticos. A cromatina é uma estrutura dinâmica que pode alterar a sua forma e composição durante a vida útil de uma célula. Nesta seção, examinaremos os tamanhos de genomas eucariotas e na organização de sequências de DNA ao longo do comprimento de cromossomas eucarióticos. Nós, então, examinaremos os níveis de compactação de cromossomos eucariotas durante as diferentes fases do ciclo celular. A nossa discussão da compactação de cromatina  neste capítulo centra-se em grande parte de características estruturais entre o DNA e Proteínas que ocorrem em cromossomos eucarióticos de ligação do DNA.

However, as M phase begins, condensin is observed to coat the individual
chromatids as euchromatin is converted into heterochromatin. The role of condensin in the compaction process is not well
understood. Although condensin is often implicated in the process
of chromosomal condensation, researchers have been able
to deplete condensin from actively dividing cells, and the chromosomes
are still able to condense. However, such condensed
chromosomes show abnormalities in their ability to separate
from each other during cell division. These results suggest that
condensin is important in the proper organization of highly condensed
chromosomes, such as those found during metaphase.
In comparison, the function of cohesin is to promote the
binding (i.e., cohesion) between sister chromatids. After S phase and until the middle of prophase, sister chromatids remain attached
to each other along their length. As shown in Figure 10.25 , this
attachment is promoted by cohesin, which is found along the entire
length of each chromatid. In certain species, such as mammals,
cohesins located along the chromosome arms are released during
prophase, which allows the arms to separate. However, some cohesins
remain attached, primarily to the centromeric regions, leaving
the centromeric region as the main linkage before anaphase.
At anaphase, the cohesins bound to the centromere are rapidly
degraded by a protease aptly named separase, thereby allowing
sister chromatid separation.

No entanto, como a fase M começa, condensina é observada de revestir as cromátides individuais enquanto eucromatina é convertida em heterocromatina. O papel de condensina no processo de compactação não é bem entendido. Embora condensina é frequentemente envolvida no processo de condensação cromossômica, os pesquisadores foram capazes de eliminar condensina a partir de células em divisão ativa, e os cromossomos ainda foram capazes de condensar. No entanto, tais cromossomos condensados mostraram anormalidades em sua capacidade de separar uns com os outros durante a divisão celular. Estes resultados sugerem que condensina é essencial para a organização adequada de cromossomos altamente condensados, tais como aqueles encontrados durante a metáfase. Em comparação, a função de coesina é promover  a coesão entre cromátides irmãs. Após a fase S e até o meio da prófase, cromátides irmãs permanecem ligadas uma a outra ao longo do seu comprimento. Como mostrado na Figura 3.19 esta junção ou anexação é promovida por coesina, que é encontrada ao longo da totalidade do comprimento de cada cromátide. Em certas espécies, tais como mamíferos, coesinas localizadas ao longo dos braços cromossômicos são liberados durante prófase, que permite que os braços se separam. No entanto, algumas coesinas permanecem ligadas, principalmente para as regiões centroméricas, deixando
a região centromérica como a principal ligação antes de anáfase. Em anáfase, os coesinas ligadas ao centrômero são rapidamente degradadas por uma protease apropriadamente chamada separase, permitindo assim a separação das cromátides irmãs.

Fim da fase S ==>>
fase G2
(Cromátides irmãos descondensados, braços estão com coesinas anexadas)

Começo de prófase (irmãs de cromatídios condensados, braços estão cobertos com coesinas)

Middle of
prophase
(condensed
sister
chromatids,
arms are free) 

Meio de prófase ( cromatídios irmãos condensados com braços livres ) condensado

Anaphase
(condensed sister
chromatids have
separated)

anáfase ( cromatídios irmãos condensados se separaram ) 
(irmã condensado
chromatids tem
separou)

FIGURE 10.25
The alignment of sister
chromatids via cohesin.
After S phase is completed,
many cohesin complexes bind along each
chromatid, thereby facilitating their attachment
to each other. During the middle
of prophase, cohesin is released from the
chromosome arms, but some cohesin
remains in the centromeric regions. At
anaphase, the remaining cohesin complexes
are rapidly degraded by separase, which
promotes sister chromatid separation.

Figura 3.19.
O alinhamento das cromátides irmãs via coesina. Depois que a fase S é completada, muitas coesinas se ligam ao longo de cada  cromátide, colando assim uns aos outros. Durante o meio
da prófase, coesina é liberada dos braços cromossômicos , mas algumas coesinas permanecem nas regiões centroméricas. Em anáfase, os complexos de coesina restantes são rapidamente degradadas por separase, que promove a separação das cromátides irmãs.

Thus far, we have considered how a complementary, doublestranded
structure underlies the ability of DNA to be copied.
In addition, the experiments of Meselson and Stahl showed that
DNA replication results in two double helices, each one containing
an original parental strand and a newly made daughter
strand. We now turn our attention to how DNA replication actually
occurs within living cells. Much research has focused on the
bacterium E. coli. The results of these studies have provided the
foundation for our current molecular understanding of DNA
replication. The replication of the bacterial chromosome is a
stepwise process in which many cellular proteins participate. In
this section, we will follow this process from beginning to end.

Como a replicação do DNA ocorre dentro de células vivas ?  Muita investigação tem incidido sobre a bactéria E. coli. Os resultados destes estudos forneceram a fundação para a nossa compreensão atual molecular da replicação do DNA. A replicação do cromossoma bacteriano é um processo passo a passo em que muitas proteínas celulares participam.  Vamos elucidar este processo do início ao fim.

Cromossomos bacterianos contem uma única origem de replicação


The synthesis of new daughter strands is initiated within the origin
and proceeds in both directions, or bidirectionally, around
the bacterial chromosome. This means that two replication
forks move in opposite directions outward from the origin. A
replication fork is the site where the parental DNA strands have
separated and new daughter strands are being made. Eventually,
these replication forks meet each other on the opposite side of
the bacterial chromosome to complete the replication process.

Figura 11.4 apresenta uma visão geral do processo de replicação bacteriana cromossômica. O local no cromossomo bacteriano onde começa a síntese de DNA é conhecida como a origem de replicação.
Cromossomos bacterianos têm uma única origem de replicação. A síntese de novas fitas  filhas é iniciado no âmbito da origem e prossegue em ambos os sentidos, ou bidirecional, em torno do cromossoma bacteriano. Isto significa que dois garfos de replicação movem em direções opostas para fora a partir da origem. Uma forquilha de replicação é o local onde as fitas de DNA pai são  separadas e novas vertentes filhas estão sendo feitas. Eventualmente, estes garfos de replicação se encontram no lado oposto do cromossoma bacteriano para completar o processo de replicação.

FIGURE 11.4 The process of bacterial chromosome replication. (a) An overview of the process of bacterial chromosome replication.
(b) A replicating E. coli chromosome visualized by autoradiography and transmission electron microscopy (TEM). This chromosome was radiolabeled
by growing bacterial cells in media containing radiolabeled thymidine. The diagram at the right shows the locations of the two replication forks. The
chromosome is about one-third replicated. New strands are shown in blue.

Figura 4.1 O processo de replicação do cromossoma bacteriano. (a) Uma visão geral do processo de replicação do cromossoma bacteriano.
(b) Uma replicação do cromossoma de E. coli visualizado por microscopia de transmissão de electrões e auto-radiografia (MET). Este cromossomo foi radiomarcado
pelo crescimento de células bacterianas em meios contendo timidina radiomarcada. O diagrama da direita mostra as localizações dos dois garfos de replicação. o
cromossoma replicou mais ou menos um terço. Novas fitas são mostrados em azul.

Replication Is Initiated by the Binding
of DnaA Protein to the Origin of Replication

A replicação é iniciada pela ligação de proteínas DnaA  á origem de replicação



Considerável pesquisa centrou-se na origem de replicação de E. coli. Esta origem é nomeada oriC para origem de replicação cromossômica (Figura 4.1). Três tipos de sequências de DNA  são encontradas dentro oriC: uma região rica em AT, sequências chamadas de  DnaA box, e GATC, sitios  de metilação.  Replicação de DNA é iniciada pela ligação de proteínas DnaA dentro de sequências  da caixa de origem conhecida como sequências DnaA. As sequências de caixa DnaA servem como locais de reconhecimento para a ligação das proteínas DnaA. Quando as proteínas estão DnaA na sua forma ligada a ATP,  se ligam às caixas de DnaA em cinco oriC para iniciar a replicação de DNA. Proteínas DnaA  também se ligam umas às outras para formar um complexo (Figura 4.2.). Com o auxílio de outras proteínas de ligação de DNA, tais como HU e IHF, isso faz com que o DNA  dobra em torno do complexo de proteínas DnaA e resultados na separação da região rica em AT. Como apenas duas ligações de hidrogênio se formam  entre pares de bases AT, enquanto três de hidrogênio  entre G e C, as cadeias de DNA são mais facilmente separadas em uma região rica em AT. Após a separação da região rica em AT, as proteínas DnaA, com a ajuda da proteína dnaC, recrutam a DNA helicase a este site. DNA helicase é também conhecida como proteína DnaB. Quando uma DNA helicase encontra uma região de cadeia dupla, ela quebra as ligações de hidrogênio entre as duas vertentes, assim, gerando duas cadeias simples. Duas helicases de DNA começam a separação das cadeias dentro da região de oriC e continuam a separar as fitas do DNA para além da origem. Estas proteínas utilizam a energia a partir da hidrólise de ATP para catalisar a separação da cadeia dupla DNA da cadeia pai. Em E. coli, helicases de DNA se ligam a cadeia simples e viagam ao longo do DNA numa direção 5 'para 3' e mantendo o movimento do garfo de replicação. A ação de DNA helicases promove o movimento de dois garfos replicação para fora a partir de oriC em sentidos opostos. Isto inicia a replicação do cromossoma bacteriano em ambas as direções, um evento denominado replicação bidirecional.

Considerável pesquisa centrou-se na origem de replicação de E. coli. Esta origem é nomeada oriC para origem de replicação cromossômica (Figura 4.1). Três tipos de sequências de DNA  são encontradas dentro oriC: uma região rica em AT, sequências chamadas de  DnaA box, e GATC, sitios  de metilação.    Replicação de DNA é iniciada pela ligação de proteínas DnaA dentro de sequências  da caixa de origem conhecida como sequências DnaA. As sequências de  DnaA box servem como locais de reconhecimento para a ligação das proteínas DnaA. Quando as proteínas  DnaA estão na sua forma ligada a ATP,  se ligam às  DnaA box em cinco oriC para iniciar a replicação de DNA. Proteínas DnaA  também se ligam umas às outras para formar um complexo (Figura 4.2.). Com o auxílio de outras proteínas de ligação de DNA, tais como HU e IHF, isso faz com que o DNA  dobra em torno do complexo de proteínas DnaA e resultados na separação da região rica em AT. Como apenas duas ligações de hidrogênio se formam  entre pares de bases AT, enquanto três de hidrogênio  entre G e C, as cadeias de DNA são mais facilmente separadas em uma região rica em AT. Após a separação da região rica em AT, as proteínas DnaA, com a ajuda da proteína dnaC, recrutam a DNA helicase a este local. DNA helicase é também conhecida como proteína DnaB. Quando uma DNA helicase encontra uma região de cadeia dupla, ela quebra as ligações de hidrogênio entre as duas vertentes, assim, gerando duas cadeias simples. Duas helicases de DNA começam a separação das cadeias dentro da região de oriC e continuam a separar as fitas do DNA para além da origem. Estas proteínas utilizam a energia a partir da hidrólise de ATP para catalisar a separação da cadeia dupla DNA da cadeia pai. Em E. coli, helicases de DNA se ligam a cadeia simples e viagam ao longo do DNA numa direção 5 'para 3' e mantendo o movimento do garfo de replicação. A ação de DNA helicases promove o movimento de dois garfos replicação para fora a partir de oriC em sentidos opostos. Isto inicia a replicação do cromossoma bacteriano em ambas as direções, um evento denominado replicação bidirecional.


FIGURE 11.5 The sequence
of oriC in E. coli. The AT-rich region is
composed of three tandem repeats that are
13 bp long and highlighted in blue. The
five DnaA boxes are highlighted in
orange. The GATC methylation sites
are underlined.

Figura 4.2. A sequência de oriC em E. coli. A região é rica em AT composta por três repetições em tandem que tem 13 pb de comprimento e destacadas em azul. As
cinco  DnaA box estão em destaque na laranja. Os lugares de metilação GATC encontram-se sublinhados.

DnaA proteínas ligam-se a  DnaA box e
entre si. Proteínas adicionais que causam
o DNA  a dobrar também se ligam (não mostrado).
Isso faz com que a região seja moldada à volta
das proteínas e separa a região DnaA
 rica em AT.

FIGURE 11.6 The events
that occur at oriC to initiate the DNA
replication process. To initiate DNA
replication, DnaA proteins bind to the
five DnaA boxes, which causes the DNA strands to separate at the
AT-rich region. DnaA and DnaC proteins then recruit DNA helicase
(DnaB) into this region. Each DNA helicase is composed of six subunits,
which form a ring around one DNA strand and migrate in the 5ʹ to 3ʹ
direction. As shown here, the movement of two DNA helicase proteins
serves to separate the DNA strands beyond the oriC region.

Figura 4.3. Os eventos que ocorrem em oriC para iniciar o processo de replicação de  DNA. Para iniciar a replicação de DNA, as proteínas DnaA se ligam as  cinco  DnaA box, o que faz com que os filamentos de DNA  separam na região rica em AT. Proteínas DnaA e DnaC que recruta a helicase DNA ( DnaB ) para essa região. Cada DNA helicase é composta por seis subunidades, que formam um anel em torno de uma fita de DNA e migram da direção 5' para 3'. Como mostrado aqui, o movimento de duas proteínas de proteínas de helicase servem para separar as cadeias de DNA para além da região do oriC.

Várias proteínas são necessárias para a replicação de DNA na bifurcação de replicação

Figure 11.7 provides an overview of the molecular events that
occur as one of the two replication forks moves around the bacterial
chromosome, and Table 11.1 summarizes the functions
of the major proteins involved in E. coli DNA replication. Let’s
begin with strand separation. To act as a template for DNA replication,
the strands of a double helix must separate. As mentioned
previously, the function of DNA helicase is to break the hydrogen
bonds between base pairs and thereby unwind the strands; this
action generates positive supercoiling ahead of each replication


Figure 11.7 provides an overview of the molecular events that
occur as one of the two replication forks moves around the bacterial
chromosome, and Table 11.1 summarizes the functions
of the major proteins involved in E. coli DNA replication. Let’s
begin with strand separation. To act as a template for DNA replication,
the strands of a double helix must separate. As mentioned
previously, the function of DNA helicase is to break the hydrogen
bonds between base pairs and thereby unwind the strands; this
action generates positive supercoiling ahead of each replication
fork. As shown in Figure 11.7, an enzyme known as a topoisomerase
(type II), also called DNA gyrase, travels in front of DNA
helicase and alleviates positive supercoiling.
After the two parental DNA strands have been separated
and the supercoiling relaxed, they must be kept that way until
the complementary daughter strands have been made. What prevents the DNA strands from coming back together? DNA
replication requires single-strand binding proteins that bind to
the strands of parental DNA and prevent them from re-forming
a double helix. In this way, the bases within the parental strands
are kept in an exposed condition that enables them to hydrogen
bond with individual nucleotides.

Figura 4;4 fornece uma visão geral dos eventos moleculares que ocorrem enquanto um dos dois  garfos de replicação
 movimenta em torno do cromossomo 
  bacteriano
, e Tabela 4.1 resume as funções
das principais proteínas envolvidas na replicação do DNA de E. coli. Vamos
começar com a separação de cadeias. Para actuar como um modelo para a replicação do ADN,   
os fios de uma dupla hélice deve separar. Como mencionado
anteriormente, a função de helicase de ADN é para quebrar o hidrogénio
ligações entre pares de bases e, assim, relaxar os fios; esta
ação gera positiva frente supercoiling de cada replicação
Forquilha. Como mostrado na Figura 11.7, uma enzima conhecida como uma topoisomerase
(tipo II), também chamado DNA girase, se desloca em frente do DNA
helicase e alivia superenrolamento positivo.
Após as duas cadeias de ADN dos pais foram separados
eo supercoiling relaxado, eles devem ser mantidos assim até
os fios filha complementares foram feitas. O que impede que as cadeias de ADN de voltar juntos? DNA
replicação requer proteínas que se ligam à ligação de cadeia única
os filamentos de DNA parental e impedi-los de re-formação
uma dupla hélice. Deste modo, as bases dentro das fitas parentais
são mantidos em uma condição exposta que lhes permite hidrogênio
vínculo com nucleotídeos individuais.

Figure 1. A "rudimentary" design of one of the largest nanomolecular wonders of life: the ATP synthase motor. The smallest and most efficient power plant on this planet powering the production of energy of Life. One of the essential requirements for Life is energy. Living organisms require large amounts of energy, and the molecule that stores and releases energy of life is adenosine triphosphate represented by the acronym ATP (Figure 2). And then there is a need for a huge amount of this molecule. And to synthesize it with efficiency and optimization, Life requires adenosine - a heterocyclic nitrogenous base, a ribose sugar molecule (one sugar) and three phosphates. Note the difficulty here for any unguided process  you "want to imagine" to form such a molecule. Sugars are formed by formaldehyde - essentially - a highly reactive molecule. Sugars are reactive and unstable, and reaction media that allow synthesis of sugars are incompatible with the means of synthesis of nitrogenous bases. Anions phosphate precipitate in the presence of metal ions such as Ca2 +, for example. And links between phosphate anions involve slow reactions, and need to be catalyzed by enzymes. Therefore, this molecule synthesis routes give a hell lot of work that only the machinery of life can perform. And to make matters worse for the task, the ATP molecule is unstable and hydrolyzes easily in water, and is exothermical (gives off heat). And then to establish the third phosphate connection, which requires most energy,  life must go against the kinetics and enthalpy and so uses the only way to overcome such cumber thermodynamic: a machine, and an incredible nanomachine: ATP synthase (Figure 1 ).

Figure 2. The ATP molecule - a chemical masterpiece- to generate the energy of Life.
The ATP synthase is the name given to a true nanomolecular "power plant"  made by turbines and protein reactors, that in a spectacular and artfully crafted way, synthesizes - and reverse the synthesis - the molecule of ATP (adenosine triphosphate) from ADP (adenosine bifosfate) and anions of inorganic phosphate in the cells (Figure 1). A nanomolecular marvel of technology, chemistry and mechanical engineering mega intelligent.

 Carved like a work of chemical art , beautiful and awe-inspiring - it appears to challenge failed theories - ATP synthase has the smallest engine known in this universe. And this engine, professional thing, it performs like  a perfect and finely tuned ballet,  a synchronized set of thousands and thousands of inter- and intramolecular interactions. This plant also has input channels and output protons also artfully constructed with extreme skill and sophistication and astonishing precision, and nanometrical distances and forces set and finely calculated for the purpose of building a nanomolecular plant maximized to produce  chemical energy.

With a nanomolecular turbine powered by protons and which transmits its movement through a molecular rotor, and channels that direct the movement of these protons - kind of molecular slides to the water parks, the ATP synthase has fascinated many electrical and  chemical engineers primarily - for its perfection in performing reactions and producing energy. In it, we also have "molecular pins" that attach the rotor to the chemical reactor (F1 unit) catalyst, which accommodates within itself the reagents and literally confines them and "Squeezes", so as to accelerate the desired chemical reaction. And that tightens and loosens are all promoted by a synchronized spin - one opens and closes nanometrically set - governed by a molecular piece of oval shape crankshaft type in camshafts, those that man added to their combustion engines (Figure 3).
A fantastic chemical reaction then occurs in the ATP synthase: ADP + ATP → PO4-. And the whole machinery of ATP synthase is there fitted perfectly in the cell wall of the inner mitochondrial membrane , that hyper mega high tech " cell ship" . And all with homochiral molecules, AA type lefthanded only.

 The ATP synthase is therefore a show of sophistication, specification and aperiodicity, and hyper mega irreducible complexity . Disconnect one of its components, disturb one of its forms, replace some of your AA position, and there are thousands and thousands of them, and the system loses function altogether. Try to build it slowly, step by step, by mindless unguided processes, will it be possible? Viable at the molecular level? Where would the energy come from to build it, if it is the energy provider of life? Remember though that the energy that produces ATP synthase is essential to life, virtually for all forms of life. And it is power required  at the right time at the right flow! The structure of ATP synthase is so ingenious that its elucidation earned a Nobel Prize in 1997, as the enormity and significance of the feat. Our cells contain thousands of these nanomotors embedded in their mitochondria, and installed in their membranes. And these nanomotors - nano power plants - are about 200,000 times smaller than a pinhead. And that nanomotor is there for the sole purpose of forcing the occurrence of a single reaction: the third phosphate bond in ADP "crushing it" along with phosphate to form ATP (Figure 5).
The ATP molecules are used in key processes in the cell which require energy, which is released , then regenerating ADP and a free phosphate. The energy produced is directed, for example in humans, for contraction of muscles, beating of the heart and processes in the brain, whereas the reaction products are economically and wisely recycled . In the center of the ATP synthase is a small rotor which rotates around 100 revolutions per second, synthesizing 3 ATP molecules per revolution, or 300 molecules of ATP per second! Only for our thinking and walking, we recycle proportional to our body weight (80 kg) of ATP every day. Each enzyme in the ATP synthase is composed of 31 other proteins that, in turn, are made of thousands of amino acids precisely arranged. Remove any of the 31 proteins and the motor becomes simply useless.
The ATP synthase, along with the Scourge, is one of the most "striking" examples of mega irreducible complexity we see around the corner in life. And there's more: all the immense set of genetic information and RNA, plus dozens of proteins needed to build the ATP synthase, are in total even more irreducibly complex than the ATP synthase itself. The car factory is -by principle - more irreducibly complex than the car it manufactures.

Figure 5. The most efficient way to conduct a chemical reaction known in this universe, "the hard way"! In the ATP synthase, a protein complex jointly embraces a ADP difosfate  molecule and one anion phosphate (Pi) providing energy and forcing them "mechanically" by reacting (Figure 2). Reaction occurred "by force", the engine spins at 8,500 RPM and the protein complex "opens" then its arms, by the action of the crankshaft driven by an engine and rotor, and releases the product, the tri-phosphate ATP molecule. The ATP synthase is the smallest rotary engine known today. To give you an idea of ​​its tiny size, in a millimeter, can be grouped, side by side, approximately about 100 000 ATP synthases. This engine is driven not by power, but by "proton energy"; that is, by a countercurrent flow of protons.
The ATP synthase would then be the headless product of evolution, not guided or inexcusable evidence of intelligent design? Remember that without energy there is no life, and in life there is no power without ATP, and in life there is no ATP without ATP synthase. The ATP synthase is thus more one of the great "chicken-egg" dilemmas  of Life! For all biochemical processes that coordinate the functioning and structure need to be supplied ATP synthase molecule itself produces: ATP. About 14 trillion body cells at this point are conducting this biochemical reaction via ATP synthase, in about a million times per minute through mitochondria.
To give you even more ingenius details of this fabulous machine, note that the F1 region of ATP synthase (F1-ATPase) is made up of six protein units, and divided into three pairs of active sites. These units form regions which provide "chemical hugs" through a docking site for ADP and phosphate. An anchoring (or stator) is curved on the outside of the structure in order to fix the base (F0) to the head (F1). Three molecules of ATP are formed for each complete shaft rotation. Chemical engineering of ATP synthase is  shown - there's no denying - intelligent and mega efficient . The complex has a spiral shaft, called "Y", which is the circumference between F0 and F1 and allows the connection of one region to the other, like a pen within a cardboard tube. The intelligent design of this nanomolecular machine causes the flow of protons, across the membrane, turn the shaft and the base. So it's not turning the base and the axis "attracts" the protons, as originally thought, but it is the flow of protons turning the engine. The turning occurs when the central axis (y) puts pressure on the inner walls of the six proteins in the F1 region thus result in a smooth structural deformation with consequent reformation alternately. My vote here for the "pinnacle" of chemical engineering in the nanomolecular this universe. Heck, what a  genius mind that knew Chemistry as anyone else, to come up with something like that!

Note further that the F0 subunit, which is fixed on the membrane of mitochondria, rotates clockwise. Laterally annexed the F0, is another input channel subunit which serves as the channel where the protons will be directed to the engine. The rotation is synchronized around its own axis and provides that individually protons enter and exit, respectively. Since the protons are attracted to the input channel, they connect to F0, and follow  nearly a complete rotation, they then are  conveyed to an output channel present on the same side frame attached to where F0 enters. The subunit F1 (F1 ATPase) is that attracts molecules adenosine diphosphate (ADP) and phosphate (Pi), which are released together with ATP.

Figure 6. 3D view at the molecular level of ATP synthase: nano power plant vital to life on this planet.

But there is even more wonder in the ATP synthase: the rotational mechanism used for F0 is performed routinely when there is a high concentration of protons in the cytosol and a low concentration of ATP inside the mitochondria. But when these concentrations are reversed, the enzyme " understands biochemically" that its function was successful, and if it continues, will promote serious imbalance in the cell. Control is everything! In this situation, the ATP synthase "thinks and reacts," and and makes its F0 turn now in the opposite direction, and the mechanism is reversed, and the proton exit channel now becomes the input channel, and the  protons inside the organelle return to the cytosol. ATP molecules are now converted to ADP and phosphate free, in a chemical "retro-reaction" . A chemical balance nano-mechanically directed and controlled! Since you know this fantastic nanomachine a little better  at the molecular level, , what do you think: chance or design?

O material genético é transmitido de pais para filhos e de célula para célula. Para a transmissão ocorrer, o material genético deve ser copiado. Durante este processo, conhecido como a replicação do DNA, as cadeias de DNA originais são utilizadas como moldes para a síntese de novas cadeias de DNA. Em seguida, examinaremos como os cromossomos são duplicados dentro das células, abordando as seguintes questões: onde é que a replicação do DNA começa, como é que procede e onde termina? Primeiro iremos considerar a replicação do DNA bacteriano e examinar como a replicação do DNA ocorre dentro de células vivas, e, em seguida, voltaremos nossa atenção às características únicas da replicação do DNA eucariótico. A nível molecular, é bastante notável que a replicação do DNA cromossómico ocorre muito rapidamente, com muita precisão, e no
tempo apropriado na vida da célula. Para que isso aconteça, muitas proteínas celulares desempenham um papel vital. Neste capítulo, examinaremos o mecanismo de replicação do DNA e consideraremos as funções de
várias proteínas envolvidas no processo.

Não existe um portal como o tripadvisor para varias cidades turísticas, mas que abrange não apenas informações sobre turismo, mas todos os serviços que a cidade oferece.
Existem portais individuais, mas cada um com um layout diferente. E grandes diferenças.

Por exemplo: Este site é bem bolado:

http://www.itacare.com.br/

enquanto este tem um layout bem pobre, e mal feito:

http://www.portaljericoacoara.com.br/

existe portanto uma lacuna, que poderia ser preenchida com um portal melhor do que os existentes. Com mais opções, como a opção do visitante postar videos da cidade, dos passeios etc. uma rede social restrita a cidade, e sobre assuntos referentes a cidade etc. Até namoro, emprego, classificados, venda de produtos  etc.

A ideia seria desenvolver uma plataforma, que poderia ser usada para todas as cidades. O ganho viria mediante anúncios pagos.

First of all. I am not looking just to hire someone to create a website or portal. I am looking for someone that is interested to start a joint venture, a business partner.
What this partner should be willing to dispose, is time, and his knowledge, to setup and run the sites i will present below. I will participate with all initial expenses.

There is no portal like Tripadvisor for several tourist cities, which includes not only information about tourism, but all the services that the city offers.
There are individual portals, but each with a different layout. And big differences.

For example: This site is well thought, but still outdated:

http://www.itacare.com.br/

while this one has a very poor layout, and poorly done:

http://www.portaljericoacoara.com.br/

Therefore there is a gap which could be filled with a better than existing portals. With more options, such as the visitor's choice to post videos of the city, the tours etc. a restricted social network of the city, and on matters concerning the city etc. Even local dating, jobs, classifieds, product sales etc.

The idea would be to develop a platform which could be used for all cities. The gain would come through paid advertisements.

https://www.myboracayguide.com/

http://r3setmag.com/

Role of Calcium Ions in the Cell and Bacterial Calcium Metabolism 1

Calcium (Ca2+) is a critical element in all organisms; it is an essential nutrient which also has a conserved signaling role. Transporters that mediate the movement of this ion are therefore particularly important. These Ca2+ transporters impact upon cell division, growth, development, and adaptation to environmental conditions. [url=Protein Phylogenetic Analysis of Ca2+/cation Antiporters and Insights into their Evolution in Plants]2[/url]
Calcium plays a vital role in membrane integrity, catalysis, in the electrical properties of cells and, crucially, as a unique regulator of events inside cells. 3

The ability of cells to maintain a large gradient of Ca2+ across their outer membrane is universal. All animal, plant and microbial cells have a low cytosolic free Ca2+ in the submicromolar range, and can keep this even when the free Ca2+ outside is as high as 1–10mM! Damage the ability of the plasma membrane to maintain this gradient and Ca2+ will flood into the cell, precipitating calcium phosphate, damaging the ATP-generating machinery, and may even kill the cell.

The universal need for Ca2+ by all cells falls into four distinct functional categories:

1. Structural (in both hard and soft tissues).
2. Electrical.
3. Cofactor.
4. Intracellular signal.

1. Structural
Ca2+ bound to inorganic anions, proteins and phospholipids is vital in maintaining the soft structures of most cells. Ca2+ bound to proteins holds cells in organs together and, on the outside of cells, helps to maintain the stability of the plasma membrane, together with its semipermeable properties.

But Ca2+ also plays a structural role inside the cell. Although Mg2+ is the main cation bound to the negatively charged phosphate groups inDNA and RNA, Ca2+ also appears to bind. For example, Ca2+ bound to DNA may play an important role in the structure the chromosome in bacteria. Nucleotides such as ATP, GTP, CTP and TTP are all mostly bound to a divalent cation inside the cell. With a free Mg2+ estimated at 1–2mM, this is the favoured cation. And the form that reacts with virtually all kinases and pumps is ATPMg2– . However, in secretory vesicles Ca2+ bound to nucleotides and other molecules plays a role in maintaining the structural role of the vesicle. It also enables the contents to dissolve very quickly when released from the vesicle after it fuses with the plasma membrane.

2.Electrical
In a house, electricity is carried by electrons along a wire. In contrast, much of the electrical activity in living systems is carried by ions: K+, Na+, Ca2+ and Cl– . Since Ca2+ is a positively charged ion, it will move towards a negative potential. Ca2+ will itself generate an electrical potential if it moves across a semipermeable membrane down a concentration gradient. Many cells have  specific Ca2+ channels to exploit this electrical activity. All cells maintain an electrical potential difference across their outer membrane. This is usually of the order of 40–100mV, negative inside, depending on cell type, though red blood cells have a membrane potential less than this. The membrane potential occurs because of the selective permeability of the plasma membrane to particular cations and anions. Pure phospholipids bilayers are poorly permeable to ions. But as soon as proteins are inserted across the bilayer, ions are able to diffuse across. But we now know that the selective permeability of biological membranes to particular ions is caused by ion channels, which are usually, but not always, proteins. In 1902, Bernstein suggested that K+ ions ( potassium ) were responsible for the resting potential of cells and that the action potential of electrically excitable cells might be due to loss in the selective permeability of the cell membrane to potassium. It is true that the resting membrane potential of most cells is caused by K+ ions. However, thanks to pioneering studies using giant nerve cells, such as those from the squid Loligo forbesi, Curtis and Cole at Woods Hole in the United States  and Hodgkin and Huxley at Plymouth in the United Kingdom showed that the action potential in many nerve axons starts as a result of a sudden increase in the permeability to Na+ ( Sodium ). This rapidly depolarises the cell, which then repolarises as a result of increased permeability to K+. This is the so-called ‘sodium theory’ of the action potential, and resulted in Alan Hodgkin and Andrew Huxley being awarded the Nobel Prize in 1963. Soon after their pioneering work it was realised that many excitable cells also have Ca2+ channels that are sensitive to the potential across the plasma membrane. Thus, the contraction of a barnaclemuscle, to hold the plates shut when the tide goes out, is provoked by the transmitter glutamate initiating an action potential dependent on Ca2+ ions moving into the cell. Interestingly, our own heart beat depends on the electrical activity of Na+, Ca2+ and K+. The electrical activity of Ca2+ often may lead to, or contribute significantly to, the rise in cytosolic free Ca2+ which is responsible for the cell event (e.g. a heart cell beat). However, the movement of Ca2+ through ion channels does not inevitably lead to a global increase in cytosolic free Ca2+. Thus, the electrical role of Ca2+ can be considered distinct from its role as an intracellular regulator, even though these two functions interact closely with each other.

3. Cofactor
Ca2+ regulates the activity of many extracellular proteins in the blood and the gut. This role is one of a cofactor and is different from the role of Ca2+ inside cells as an intracellular regulator. In the case of Ca2+ as an intracellular regulator it is a change in free Ca2+ inside the cell which triggers a cell event. But with enzymes and other proteins outside cells, there is no change in free Ca2+ associated with their activation. Only by removing Ca2+ artificially (e.g. using a chelator) can the effect of Ca2+ be prevented. Collect a fewmillilitres of blood in glass tube, tilt it to and fro, and within a fewminutes a clot will form. A scheme to explain this was proposed by Morawitz in 1903. The key protein, thrombin, is released by platelets and damaged tissue. Thrombin provokes blood plasma to clot, as first shown by Kühne in 1864. But if the Ca2+ is removed from the plasma by addition of citrate, first isolated by the Swedish chemist Scheele in 1784, then the clot will not form. Prevention of a blood clot, using a Ca2+ chelator or heparin, is standard medical practice if clinical analysis is to be carried out on a plasma sample (i.e. the total blood fluid minus all the cells). Ca2+ is essential for the prothrombin to thrombin reaction via cleavage of a small peptide and for several other reactions in the blood-clotting cascade. The binding sites for Ca2+ have been identified and shown in three dimensions by X-ray crystallography.Yet Ca2+ is not a ‘physiological’ regulator in the blood-clotting process. Yes, it is an essential cofactor, but changes in blood Ca2+ are not responsible for initiating or propagating the blood-clotting cascade. Nor are changes in free Ca2+ in blood thought to significantly regulate the rate of clot formation. Similarly, an essential role for Ca2+ was discovered in the classical pathway of the complement cascade. This pathway was discovered by Jules Bordet (1870–1961).When complement is activated the first component complex, C1, attaches to a cell, it then binds other components leading to formation of the membrane attack complex (C5b6789n). This complex causes the cell to burst, unless the cell can remove the potentially lethal complex and its associated pore. This can easily be demonstrated using sheep erythrocytes sensitised with an antibody. Addition of serum to these antibody-coated cells results in attachment of complement factor C1q to the antibody, which requires Ca2+. This is followed by binding of C1r and s which activate a proteolytic cascade forming ultimately C5b678 with multiple C9s. It is this that forms a pore causing the erythrocyte to explode. Cell lysis can be quantified by measuring release of haemoglobin into the extracellular fluid. But, as with the blood-clotting cascade, Ca2+ is not a ‘physiological’ regulator of the complement cascade. It is an essential cofactor for this so-called ‘classical’ pathway, but Ca2+ does not initiate it nor are changes in blood Ca2+ thought to regulate it significantly. Several other biological process, proteins and enzymes also have an absolute requirement for Ca2+ (Table 1.9). Examples in animals include the enzyme

Evolution of calcium homeostasis: From birth of the first cell to an omnipresent signalling system
Specific Ca2+ homeostatic system appeared very early in the history of the cell, as a survival system preventing Ca2+-mediated cell damage. This homeostatic system produced a steep (∼20,000 times) concentration gradient between extracellular and intracellular compartments, which has both survival importance (even relatively short increases in cytosolic Ca2+ concentrations higher then 100 nM are incompatible with life) and signalling function. Evolution Cells utilise  this gradient together with an ability of Ca2+ to interact with many biological molecules to create the most widespread and versatile signalling system, controlling the majority of cellular processes and executing complex routines of intercellular communications.

The first cell, therefore, was defined by a membrane, which contained ion conducting pores and ion pump(s) combined with some source of energy. Failure of any of these components would swamp the cytosol with ocean water and eliminate life forever. “.. Control over Ca2+ ions was the most crucial because Ca2+ ions interact eagerly with biological molecules due to numerous specific properties (flexible coordination chemistry, high affinity for carboxylate oxygen, which is the most frequent motif in amino acids, rapid binding kinetics, etc. At high concentrations, however, Ca2+ causes aggregation of proteins and nucleic acids, affects the integrity of lipid membranes and initiates the precipitation of phosphates. High intracellular Ca2+ concentration therefore is incompatible with life; at all phylogenetic stages, from the most ancient bacteria to the most specialised eukaryotic cells, an increase in cytosolic Ca2+ is always cytotoxic. As a result, the first forms of life, however primitive, required an effective Ca2+ homeostatic system, which maintained intracellular Ca2+ at comfortably low concentrations—somewhere around 100 nM, this being ∼10,000–20,000 times lower than that in the extracellular milieu. Indeed, even the most primitive bacteria are endowed with plasmalemmal Ca2+ pumps.  

The ancient roots of calcium signalling evolutionary tree
Molecular cascades of calcium homeostasis and signalling (Ca2+ pumps, channels, cation exchangers, and Ca2+-binding proteins) emerged in prokaryotes and further developed at the unicellular stage of eukaryote evolution. With progressive evolution, mechanisms of signalling became diversified reflecting multiplication and specialisation of Ca2+-regulated cellular activities. Recent genomic analysis of organisms from different systematic positions, combined with proteomic and functional probing invigorated expansion in our understanding of the evolution of Ca2+ signalling. Particularly impressive is the consistent role of Ca2+-ATPases/pumps, calmodulin and calcineurin from very early stages of eukaryotic evolution, although with interspecies differences. Deviations in Ca2+ handling and signalling are observed between vertebrates and flowering plants as well as between protists at the basis of the two systematic categories, Unikonta (for example choanoflagellates) and Bikonta (for example ciliates). Only the B-subunit of calcineurin, for instance, is maintained to regulate highly diversified protein kinases for stress defence in flowering plants, whereas the complete dimeric protein, in vertebrates up to humans, regulates gene transcription, immune-defence and plasticity of the brain. Calmodulin is similarly maintained
throughout evolution, but in plants a calmoldulin-like domain is integrated into protein kinase molecules. The eukaryotic cell has inherited and invented many mechanisms to exploit the advantages of signalling by Ca2+, and there is considerable overall similarity in basic processes of Ca2+ regulation and signalling during evolution, although some details may vary.

Bacterial inheritance: Ca2+ regulation and primaeval Ca2+signalling
Early life may have emerged in the ocean or in local parts of it under alkaline conditions that favoured relatively low (in a 100 snM range) Ca2+ concentrations. At this early stage Ca2+ permeation into ancestral cells, Ca2+ handling and Ca2+ influence on energetic (and in particular the requirement of low free Ca2+ for ATP metabolism ) made Ca2+ ions critical for life and for signalling processes. 

Some bacteria express primary and secondary active transporters including P-type Ca2+-transport ATPases of which several resemble the Sarcoplasmic and Endoplasmic Reticulum Ca2+-ATPase (SERCA) of eukaryotes. These pumps, together with 

Mechanosensitive channels
Ca2+-activated channels
cation exchangers, such as Ca2+/H+ and Ca2+/Na+ exchangers
an array of Ca2+-binding proteins (CaBP)
and a battery of Ca2+-activated enzymes

which all are present in bacteria  formed the primordial Ca2+ homeostatic and Ca2+ signalling system.




Wow. How could that feat have been reached randomly ?

The huge Ca2+ concentration gradient seemingly accompanies every life form from the very first day of its existence. However, its maintenance demands substantial energy consumption. Thus it would have been surprising if evolution had not led to adaptation of the Ca2+ homeostatic system, whose initial function was to protect the cell against massive and incessant “Ca2+ pressure”, for more positive ends. And so it was: the components of mechanism initially designed for survival set the stage for the appearance of the Ca2+ signalling system that triumphantly advanced, through many phylogenetic stages to the most ubiquitous and versatile regulatory machinery cells have ever had in their possession

Calcium channels
We do not know when or how Ca2+ was used for the first time as a regulatory ion, although we know that this happened very early. Indeed, as already mentioned, a Ca2+ gradient exists in the most primitive prokaryotes (whose cytosolic free Ca2+ is set at about 80–100 nM. . It is not surprising therefore, that the first ion channel which penetrated the plasmalemma with an aqueous pore was, most likely, Ca2+ selective. This is corroborated by the fact that Ca2+ channels are phylogenetically the oldest and, in contrast to other channels, can be found in many prokaryotes. These two polymers form a complex which has all the hallmarks of the Ca2+ channel: it is voltage-activated, it has a characteristic selectivity for divalent cations, it demonstrates classic open-closed state channel behaviour when studied under voltage-clamp and it is inhibited by the transition metal cations La3+, Co2+ and Cd2+.

Prokaryotic voltage-gated Ca2+ channels remain, in a sense, somewhat primitive, as they are constructed from only one domain comprising six transmembrane -helix segments S1–S6

Progress in the structural understanding of voltage-gated calcium channel (CaV) function and modulation
Voltage-gated calcium channels (CaVs) are large, transmembrane multiprotein complexes that couple membrane depolarization to cellular calcium entry. These channels are central to cardiac action potential propagation, neurotransmitter and hormone release, muscle contraction and calcium-dependent gene transcription. Over the past six years, the advent of high-resolution structural studies of CaV components from different isoforms and CaV modulators has begun to reveal the architecture that underlies the exceptionally rich feedback modulation that controls CaV action. These descriptions of CaV molecular anatomy have provided new, structure-based insights into the mechanisms by which particular channel elements affect voltage-dependent inactivation (VDI), calcium-dependent inactivation (CDI) and calcium-dependent facilitation (CDF). 

Structural basis for Ca2+ selectivity of a voltage-gated calcium channel
Voltage-gated calcium (CaV) channels catalyse rapid, highly selective influx of Ca2+ into cells despite a 70-fold higher extracellular concentration of Na+ ( Sodium ). How CaV channels solve this fundamental biophysical problem remains unclear. Here we report physiological and crystallographic analyses of a calcium selectivity filter constructed in the homotetrameric bacterial NaV channel NaVAb. Our results reveal interactions of hydrated Ca2+ with two high-affinity Ca2+-binding sites followed by a third lower-affinity site that would coordinate Ca2+ as it moves inward. At the selectivity filter entry, Site 1 is formed by four carboxyl side chains, which have a critical role in determining Ca2+ selectivity. Four carboxyls plus four backbone carbonyls form Site 2, which is targeted by the blocking cations Cd21 and Mn21, with single occupancy. The lower-affinity Site 3 is formed by four backbone carbonyls alone, which mediate exit into the central cavity. This pore architecture suggests a conduction pathway involving transitions between two main states with one or two hydrated Ca2+ ions bound in the selectivity filter and supports a ‘knock-off’ mechanism of ion permeation through a stepwisebinding process. The multi-ion selectivity filter of our CaVAb model establishes a structural framework for understanding the mechanisms of ion selectivity and conductance by vertebrate CaV channels.

Deciphering Voltage-gated Na+ and Ca2+ Channels By Studying Prokaryotic Ancestors

From NaVAb to CaVAb: structural insight into Ca2+ selectivity
CaV channels have  a selectivity mechanism that allows them to discriminate Ca2+ over the similar-sized Na+, even though the latter is far more abundant in the extracellular solution. How can CaV channels achieve this high ion selectivity while maintaining high-throughput conductance? At the sequence level, CaV channels are closely related to NaV channels, whose ion selectivity can be altered to favor Ca2+ with simple mutations in the selectivity filter. Inspired by early work converting NaChBac to a Ca2+-selective form with such mutations, crystallographic analysis of a similarly engineered NaVAb mutant, known as CaVAb, has provided valuable structural insights into Ca2+ selectivity and permeation in CaV channels.

CaVAb was created by substituting three amino acid residues in the ion selectivity filter of NaVAb (including the HFS site Glu) with Asp (Figure 6a; TLESWSM to TLDDWSD).


Figure 6. Ca2+ Selectivity and Permeation by CaVAb
(a) Side view of the superimposed selectivity filters of CaVAb and NaVAb. The side chains of the three residues of NaVAb mutated to generate CaVAb are colored in yellow in the CaVAb structure. The backbone structure of the selectivity filters of the two channels are nearly identical. 
(b) Side view of the CaVAb selectivity filter with three Ca2+ (green spheres) binding sites and their coordinating oxygen atoms. The distances between Ca2+ and the oxygen atoms indicated with dash lines range from 4.0 Å to 5.0 Å. 
(c) A proposed mechanism of Ca2+ permeation by CaVAb based on a combination of the “knock-out” and “stepwise permeation” models. The selectivity filter oscillates between two proposed ionic occupancy states where Ca2+ ions either bind to position 2, the high-affinity binding site, or position 1 and 3, which bind the ion at lower affinities.

These substitutions confer Ca2+ selectivity with a permeability ratio of PCa:PNa~400:1, equivalent to mammalian CaV channels. The crystal structure of CaVAb revealed little conformational change in the backbone geometry of the selectivity filter, indicating that ion selectivity is exclusively dictated by the amino acid side chains (Figure 6a). 

The selectivity filter was essential to make a calcium gradient and concentration differentiation possible, and the calcium channel functional. Was it not essential that the right order of the amino acid side chains were at the right place right from the start ? A trial and error of random unguided events would require a incalculable number or trials. Why would there be physical pressure to start these trials at all ?!!  

Previous experimental and theoretical studies of mammalian CaV channels have postulated that CaV channels select Ca2+ over Na+ on the basis of affinity and that the high flux of Ca2+ is mediated by a “knock-off” mechanism, in which a second Ca2+ entering the pore “knocks off” a previous resident Ca2+ by charge repulsion. However, this concept was inconsistent with the single high-affinity Ca2+-binding site suggested by careful analyses of mutations and cation block. With Ca2+ included in the crystallization medium, the CaVAb structure clearly revealed three ion-binding sites lining up along the axis of the selectivity filter (Figure 6b). Leading from the entry to the exit of the ion conduction pathway, these three sites are coordinated by a quartet of Asp residues (Site 1), a box of four Asp side chains and four backbone carbonyls of Leu residues (Site 2), and a quartet of backbone carbonyls of Thr residues alone (Site 3). The distances between all three ion-binding sites and their surrounding oxygen atoms suggest that Ca2+ is bound and conducted in hydrated form, in agreement with the 6 Å diameter estimated for the selectivity filter in mammalian CaV channels. Favorable crystal structures revealed waters of hydration surrounding Ca2+ ions. By titrating Ca2+ concentration, the central site of CaVAb was identified as the high affinity site, whereas the third site close to the central cavity showed lowest affinity. Consistent with studies of mammalian CaV channels, divalent cations such as Cd2+ and Mn2+ block CaVAb by occupying only the central high-affinity site .

Voltage-gated sodium (NaV) and calcium (CaV) channels are involved in electrical signaling, contraction, secretion, synaptic transmission, and other physiological processes activated in response to depolarization. Despite their physiological importance, the structures of these closely related proteins have remained elusive because of their size and complexity. Bacterial NaV channels have structures analogous to a single domain of eukaryotic NaV and CaV channels.  New insights into their voltage-dependent activation and inactivation, ion conductance, and ion selectivity provide realistic structural models for the function of these complex membrane proteins at the atomic level.

Voltage-gated NaV channels (NaVs) initiate action potentials in excitable cells and are crucial for electrical signaling from bacteria to man. Voltage-gated CaV channels (CaVs) are activated by depolarization during action potentials, and Ca2+ entry through them initiates synaptic transmission, muscle contraction, hormone secretion, and many other biochemical and physiological processes. These channels are thought to share similar voltage-dependent activation and inactivation processes, whose structural basis is fundamental for electrical signaling. Moreover, how these channels can rapidly and selectively conduct Na+ or Ca2+ ions in response to changes of the electrical membrane potential is a crucial question in biology.

Mammalian NaV channels are complexes of a large α subunit of 260 kDa and smaller β subunits of 30-40 kDa. cDNA encoding the pore-forming α subunits is sufficient for expression of functional NaV channels, whereas the β subunits enhance expression, modulate NaV channel gating, and serve as cell adhesion molecules. NaV channel α subunits are polypeptides of approximately 2000 amino acid residues organized into four homologous domains, each containing six transmembrane segments (Figure 1a). Each homologous domain consists of two functional modules: a voltage-sensing module (VSM) composed of the S1-S4 segments, and a pore-forming module (PM) composed of the S5 and S6 segments and the P loop between them (Figure 1a).


Figure 1 NaV Channel Structure
(a) Two-dimensional schematic map of NaV channel structure and function. The α subunit of NaV1.2 channels is illustrated as a transmembrane folding diagram in which cylinders represent transmembrane alpha helices and lines represent connecting amino acid sequences in proportion to their length. The roman numerals indicate the four homologous domains and the Arabic numerals are used to label the six transmembrane helices. The S4 helices are colored in red with “+” signs indicating gating charges. The S5-S5 helices are colored in green and the small white circles indicate key residues in the selectivity filter with “+” and “−“ signs indicating their charge states. The yellow circle with an “h” indicates inactivation gate. 
(b) Schematic map of the bacterial NaChBac channel, which contains the minimal functional elements of a single homologous domain in a mammalian NaV channel.

Eukaryotic P-type Ca2+ pumps  PMCA and  SERCA types

Plasma membrane Ca2+ ATPase
The plasma membrane Ca2+ ATPase (PMCA) is a transport protein in the plasma membrane of cells and functions to remove calcium (Ca2+) from the cell. PMCA function is vital for regulating the amount of Ca2+ within all eukaryotic cells. There is a very large transmembrane electrochemical gradient of Ca2+ driving the entry of the ion into cells, yet it is very important that they maintain low concentrations of Ca2+ for proper cell signalling. Thus, it is necessary for cells to employ ion pumps to remove the Ca2+. The PMCA and the sodium calcium exchanger (NCX) are together the main regulators of intracellular Ca2+ concentrations. Since it transports Ca2+ into the extracellular space, the PMCA is also an important regulator of the calcium concentration in the extracellular space.

The Plasma Membrane Ca2+ ATPase and the Plasma Membrane Sodium Calcium Exchanger Cooperate in the Regulation of Cell Calcium
Calcium is an ambivalent signal: it is essential for the correct functioning of cell life, but may also become dangerous to it. The plasma membrane Ca2+ ATPase (PMCA) and the plasma membrane Na+/Ca2+ exchanger (NCX) are the two mechanisms responsible for Ca2+ extrusion. The NCX has low Ca2+ affinity but high capacity for Ca2+ transport, whereas the PMCA has a high Ca2+ affinity but low transport capacity for it. Thus, traditionally, the PMCA pump has been attributed a housekeeping role in maintaining cytosolic Ca2+, and the NCX the dynamic role of counteracting large cytosolic Ca2+ variations (especially in excitable cells). This view of the roles of the two Ca2+ extrusion systems has been recently revised, as the specific functional properties of the numerous PMCA isoforms and splicing variants suggests that they may have evolved to cover both the basal Ca2+ regulation (in the 100 nM range) and the Ca2+ transients generated by cell stimulation (in the μM range).



1. Molecular Biomineralization: Aquatic Organisms Forming Extraordinary Materials, page 127
2. Protein Phylogenetic Analysis of Ca2+/cation Antiporters and Insights into their Evolution in Plants
3. Intracellular Calcium, page 22

Further readings:
TYPES OF ION CHANNELS KNOWN
Ca2+/Calmodulin-Dependent Protein Kinases Mediate Many Responses to Ca2+ Signals

4. Intracellular Regulator
The key feature of Ca2+ as a universal intracellular regulator in animal, plant and microbial cells is that a change in free Ca2+, somewhere inside the cell, must occur prior to a cell event and that this change in free Ca2+ is responsible for initiating the cell event (Figure below).



It is this which distinguishes the ‘active’ role for Ca2+ as an intracellular regulator from its ‘passive’ role as a cofactor of many proteins. The selection of Ca2+ as a universal intracellular regulator  has depended on two critical features. First, all cells have  mechanisms to maintain a very low cytosolic free Ca2+, with the consequent large gradient of Ca2+ across the plasma membrane, as well as between the inside of organelles such as the ER and the cytosol. These gradients, typically 10 000-fold across the plasma membrane, generate a Ca2+ pressure, which is exploited by physiological and pharmacological stimuli to provoke a cellular event. Secondly, the chemistry of Ca2+ makes it ideal as an intracellular regulator. Oxygen ligands provide high-affinity Ca2+-binding sites which enable Ca2+ to bind, and come off, proteins quickly at micromolar concentrations of Ca2+, in the presence of millimolar Mg2+. Binding of Mg2+ to proteins occurs, but this is not able to produce the necessary structural change to initiate a cellular event nor is it possible to generate the necessary gradient of Mg2+ across membranes that is possible with Ca2+. Cations such as Zn2+, Mn2+, Fe2+/Fe3+ or Cu+/Cu2+ have not been selected because they come off proteins too slowly to allow a bee to buzz or an Olympic athlete to run 100m in less than 10 s. Furthermore, Ca2+ has only one ionisation state, unlike Fe2+/Fe3+ or Cu+/Cu2+, which are involved in redox reactions. It is the special electrical and chemical properties of Ca2+ that have allowed Natural Selection biological cells to generate the electrochemical gradients and intracellular targets which are required to exploit these in such a wide range of biological processes. 





Life evolved emerged in an environment containing many different cations, including Ca2+.  The role that Ca2+ came to play in the early cells may have been conserved during subsequent evolution. The attributes of specific cations suited them to specific roles. Cations of related elements often are associated in pairs, with one needed for intracellular nutrition and the other not used intracellularly. Unlike Mg2+, which functions in many intracellular roles and must be transported inward and carefully regulated, Ca2+ frequently functions extracellularly, rather than intracellularly, in biological processes and is maintained at low intracellular levels by efflux transport pathways. Many of the functions that Ca2+ performs in eukaryotes may therefore be expected to be present in prokaryotes. The common evolutionary origin of the prokaryotes and eukaryotes and the many examples of evolutionary conservation of structure and function that have been shown to exist between them, support the concept that such evolutionary conservation should extend to the role of Ca2+.

Extensive investigations on Ca2+ in eukaryotic cells have shown its important role in signal transduction, as a signal transmitter in membrane depolarization events, as an intracellular second messenger and as an effector of actin–myosin contraction. Recently, however, there has been an increased interest in the role of Ca2+ in prokaryotes and a number of investigations have reported data demonstrating a clear Ca2+ contribution to structure and regulatory functions of the prokaryotic cell. The evidence in favor of Ca2+ as a mediator of regulatory phenomena in prokaryotes continues to accumulate. There is evidence that calcium is involved in a number of bacterial processes such as maintenance of cell structure, motility, cell division, gene expression, and cell differentiation processes such as sporulation, heterocyst formation, and fruiting body development.

Since Ca2+ plays a pivotal role in numerous biological processes in both prokaryotes and eukaryotes, its intracellular concentration must be strictly regulated and maintained to constant values. The free intracellular Ca2+ concentration in bacteria is tightly regulated ranging from 100 to 300 nM, against large changes in external Ca2+concentrations. This is also necessary to avoid toxic effects of free Ca2+ excess and irreversible damage to the cells, such as formation of calcium salts relatively insoluble. Thus the maintenance of low intracellular concentrations of calcium is essential both for the survival of an organism and for calcium to function as a secondary messenger.The ability to control Ca2+ content, or at least intracellular free Ca2+ concentration, may thus be a fundamental attribute of all cells. A wide array of mechanisms participate in attaining such a homeostatic condition. Calcium regulation in bacterial cells comprises influxes and effluxes dependent on active and passive transport mechanisms. Due to the fact that normal intracellular calcium concentrations are usually up to 103 times lower than extracellular concentrations, passive transport usually accounts for calcium influx. A net Ca2+ concentration gradient across the cell membrane is formed which by present-day values would be of the order of 10000 - 100000.  This gradient has to be maintained by continuous exclusion of Ca2+ from the cell. The removal of Ca2+ by active extrusion requires energy to pump the Ca2+ against the electrochemical gradient. The metabolic apparatus that serves this function involves Ca2+ protein-based and non-proteinaceous channels, Ca2+ antiporters (Ca2+/2H+, Ca2+/Na+), and ATP-dependent Ca2+ pumps. ATP-driven calcium efflux appears to play a pivotal role in microbial calcium regulation. Another way to remove Ca2+ is to bind it into a harmless form by Ca2+ chelating materials.

Evolution of calcium homeostasis: From birth of the first cell to an omnipresent signalling system
Specific Ca2+ homeostatic system appeared very early in the history of the cell, as a survival system preventing Ca2+-mediated cell damage. This homeostatic system produced a steep (∼20,000 times) concentration gradient between extracellular and intracellular compartments, which has both survival importance (even relatively short increases in cytosolic Ca2+ concentrations higher then 100 nM are incompatible with life) and signalling function. Evolution Cells utilise  this gradient together with an ability of Ca2+ to interact with many biological molecules to create the most widespread and versatile signalling system, controlling the majority of cellular processes and executing complex routines of intercellular communications.

The first cell, therefore, was defined by a membrane, which contained ion conducting pores and ion pump(s) combined with some source of energy. Failure of any of these components would swamp the cytosol with ocean water and eliminate life forever. “.. Control over Ca2+ ions was the most crucial because Ca2+ ions interact eagerly with biological molecules due to numerous specific properties (flexible coordination chemistry, high affinity for carboxylate oxygen, which is the most frequent motif in amino acids, rapid binding kinetics, etc. At high concentrations, however, Ca2+ causes aggregation of proteins and nucleic acids, affects the integrity of lipid membranes and initiates the precipitation of phosphates. High intracellular Ca2+ concentration therefore is incompatible with life; at all phylogenetic stages, from the most ancient bacteria to the most specialised eukaryotic cells, an increase in cytosolic Ca2+ is always cytotoxic. As a result, the first forms of life, however primitive, required an effective Ca2+ homeostatic system, which maintained intracellular Ca2+ at comfortably low concentrations—somewhere around 100 nM, this being ∼10,000–20,000 times lower than that in the extracellular milieu. Indeed, even the most primitive bacteria are endowed with plasmalemmal Ca2+ pumps.  

The ancient roots of calcium signalling evolutionary tree
Molecular cascades of calcium homeostasis and signalling (Ca2+ pumps, channels, cation exchangers, and Ca2+-binding proteins) emerged in prokaryotes and further developed at the unicellular stage of eukaryote evolution. With progressive evolution, mechanisms of signalling became diversified reflecting multiplication and specialisation of Ca2+-regulated cellular activities. Recent genomic analysis of organisms from different systematic positions, combined with proteomic and functional probing invigorated expansion in our understanding of the evolution of Ca2+ signalling. Particularly impressive is the consistent role of Ca2+-ATPases/pumps, calmodulin and calcineurin from very early stages of eukaryotic evolution, although with interspecies differences. Deviations in Ca2+ handling and signalling are observed between vertebrates and flowering plants as well as between protists at the basis of the two systematic categories, Unikonta (for example choanoflagellates) and Bikonta (for example ciliates). Only the B-subunit of calcineurin, for instance, is maintained to regulate highly diversified protein kinases for stress defence in flowering plants, whereas the complete dimeric protein, in vertebrates up to humans, regulates gene transcription, immune-defence and plasticity of the brain. Calmodulin is similarly maintained
throughout evolution, but in plants a calmoldulin-like domain is integrated into protein kinase molecules. The eukaryotic cell has inherited and invented many mechanisms to exploit the advantages of signalling by Ca2+, and there is considerable overall similarity in basic processes of Ca2+ regulation and signalling during evolution, although some details may vary.

Concentração de significado de informação excepcional na biblia

Na teoria da informação, a semântica pode ser definida como o peso dos significados "por frase ou por parágrafo. Há literalmente milhares de livros sobre origens, o início do universo, a vida e a biodiversidade, mas nenhum fornece respostas genuínas. O maximo que podem fazer, é  dizer ; "Provavelmente,  sugerimos, parece, parece" etc. Isso se estende por toda a biologia evolutiva. Ninguém fornece certas respostas. A Bíblia, por outro lado, descreve a origem do universo físico em uma frase notável:

no princípio Deus criou os céus e a terra. (Gen 2: 7)

E a origem do homem: 

"E o Senhor Deus formou o homem do pó da terra e soprou nas narinas o sopro da vida, e o homem tornou-se um ser vivo" (Gênesis 2: 7). 

Estas poucas palavras compreendem um conteúdo de informação notável, pois fornecem respostas a muitas perguntas. Um conhecido cientista chamado Herbert Spencer morreu em 1903. Ele descobriu que toda realidade, toda a realidade, tudo o que existe no universo pode ser contido em cinco categorias ... tempo, força, ação, espaço e matéria. Herbert Spencer disse que tudo o que existe existe em uma dessas categorias ... tempo, força, ação, espaço e matéria.

Agora pense nisso. Tempo, força, ação, espaço e matéria  é uma seqüência lógica. E então com isso em sua mente, ouça Gênesis 1: 1. "No começo", é a hora ... "Deus," isso é força ", criou," isso é ação ", os céus", é espaço ", e a terra", isso é importante. Tudo o que se pode dizer sobre tudo o que existe é dito no primeiro verso.

A frase pode ser dividida em duas categorias: o universo físico: tempo, matéria e espaço
E o segundo:
Deus = a causa
Ação = o evento de criação.

Tudo o que COMEÇA A EXISTIR (ação), tem uma causa. ( Deus ).

Uma vez que isso é comparado com a evidência científica e considerações filosóficas, fornece uma explicação intelectualmente SATISFATÓRIA sobre nossas origens. Um som epistemológico triplo equipe em ação: ciência, filosofia e teologia.

Para entender nosso lugar no cosmos e o motivo de nossa existência, precisamos conhecer nossas origens. A Bíblia dá essa resposta em uma oração épica, notável e única em Gênesis 1. O maior peso de significado em uma frase.

Há um dito: "A verdade não exige muitas palavras, mas para uma mentira não há palavras suficientes",

O que temos aqui representa a maior densidade de informação semântica possível. 

Outras passagens na Bíblia também exibem densidades semânticas superlativas (por exemplo, João 3:16 contém todas as informações necessárias para a salvação do homem).

Há coisas que vêm à existência.
Tudo que passa a existir é causado para vir a existir por outra coisa.
Não pode haver uma série infinita de causas passadas.
Nem pode vir algo a existir a partir de absolutamente nada
Portanto existe uma primeira causa necessária que não veio à existência.
Em outras palavras, a primeira causa sempre existiu.

Big Bang ou Grande Expansão
é a teoria cosmológica dominante sobre o desenvolvimento inicial do universo.[2] Os cosmólogos usam o termo "Big Bang" para se referir à ideia de que o universo estava originalmente muito quente e denso em algum tempo finito no passado

O equilíbrio do Big Bang:
para que a vida seja possível no universo, o poder explosivo do Big Bang precisava ser extremamente ajustado com a força correta,, de modo que a velocidade de expansão fosse muito precisao.  Essa velocidade de expansão muito exata do universo, é chamada de "Constante Cosmológica". Se a força dessa expansão fosse ligeiramente mais fraca, a matéria em expansão teria colapsada sobre si mesma antes que qualquer planeta ou estrela tivesse se formado. ou as estrelas tivessem a chance de se formar, mas, se o estrondo fosse um pouco mais forte, A matéria resultante teria sido apenas gás hidrogênio tão difuso e tão rápido, que nenhuma estrela ou planetas poderiam ter se formado.

A pequenez da constante cosmológica é amplamente considerada como o único problema maior que enfrenta a física e a cosmologia atuais. A constante cosmológica atua como uma força repulsiva, fazendo com que o espaço se expanda e, quando negativo, atua como uma força atrativa, fazendo com que o espaço se contraponha. Para obter o nosso universo, esta constante deve estar entre 10 e 123 possibilidades. Improvável nem sequer começar a descrever essas chances. Há "apenas" 10 ^ 81 átomos no universo observável, afinal. Trinta bilhões de anos contém apenas 10 ^ 18 segundos. Ao totalizar esses, achamos que os eventos máximos de partículas elementares em 30 bilhões de anos só podem ser 10 ^ 143.
Agora vamos supor que houve um gerador multiverso. Ele teria que fazer até 10 ^ 123 tentativas de obter um universo com a taxa de expansão correta. Ele teria feito 10 ^ 18 tentativas após 30 bilhões de anos.

Uma vez que ele tinha direito, para obter um universo com átomos, ele teria que fazer o seguinte número de tentativas:
A direita Razão de elétrons: prótons 1: 10 ^ 37
Relação da força eletromagnética: gravidade 1: 10 ^ 40
Se um gerador multiverso existisse, ele deve estar muito ocupado no último trilhão de trilhões de trilhões de anos para sair apenas do nosso ...
Isso faz sentido?

Problemas com as hipóteses da formação do sistema solar
As estrelas teriam se formadas como gases (hidrogênio e hélio no início do universo) entrando em colapso  devido à gravidade. Como a nebulosa entra em colapso, os gases aquecem e a nebulosa se gira em um disco achatado. Um dos principais problemas com este cenário é que, como os gases são aquecidos, a pressão aumenta. Esta pressão tenderia a fazer com que a nebulosa se expande  e neutraliza o colapso gravitacional. Para combater este problema, sugere-se que algum tipo de "choque" teria superado a pressão do gás no momento certo. Este choque pode vir da explosão de uma supernova nas proximidades, ou alguma outra fonte. O problema tornou-se agora um argumento circular. Para que as primeiras estrelas se formarem, teria que ter sido outras estrelas a alcançarem a fase supernova para causar as primeiras estrelas a se formarem. Assim, o argumento pode funcionar para gerações posteriores de estrelas, mas não pode explicar como a primeira geração se formou.

Para que vida , e principalmente vida avançada possa existir na terra, uma série coisas no universo são necessárias. A ciencia fala de ajuste fino do universe, da nossa galaxia, do nosso sistema solar, e do planeta terra.

A Distancia do sol da terra 
A Terra é a única a estar na distância correta do Sol: os planetas exteriores como Marte, Júpiter, Plutão ou são demasiado frios, enquanto os planetas interiores Vênus e Mercúrio são muito quentes. Em nosso sistema solar, há uma "zona habitável" que existe em torno do sol. Se a terra estivesse apenas 5% mais perto do sol, toda a água evaporaria a partir da superfície. Se um planeta estivesse demasiado perto de sua estrela, ele seria encharcado com a radiação solar. Ele se tornaria sobreaquecido como Vénus, que tem uma temperatura de superfície de cerca de 700 graus Fahrenheit. Há muitas outras razões pelas quais uma estrela perto demais tornaria a vida impossível, mas tais temperaturas intensas provam o ponto. Por outro lado, se a terra estivesse 20% mais distante do sol, toda a água iria congelar. Marte é o planeta que mais se aproxima da Terra em características que temos encontrado em todo o universo. No entanto, é completamente incapaz de suportar vida complexa. A sua distância do sol significa que um ano marciano é 687 dias terrestres. Esta distância também faz com que seja impossível de sustentar água, componente fundamental líquido da vida. A faixa de temperatura de água líquida define em grande parte a zona habitável de um planeta. O tamanho da zona de habitação depende claramente também da luminosidade da estrela, que determina a temperatura de equilíbrio do planeta. Os 93.000 mil milhas de espaço vazio entre a Terra e o Sol ajudam também a parar as ondas de pressão destrutivas produzidas pelo Sol quando ele converte matéria em energia. No entanto, os modelos modernos para a faixa da zona habitável leva em conta os efeitos mais subtis, como o efeito do ciclo de carbonato-silicato na regulação do dióxido de carbono na atmosfera de um planeta. 

Se uma estrela fosse maior do que o Sol, então o planeta ideal para a vida seria localizado em uma distância muito maior do que a Terra do Sol. Por exemplo, um planeta em uma órbita em torno de uma gigante vermelha a uma distância de Plutão poderia ter um clima temperado como na Terra. Tal planeta seria tão apto para a vida como na nossa Terra ? A alegação é inválida em um aspecto muito importante pois ela ignora o fato de que as estrelas de diferentes massas irradiam diferentes tipos de energia. Os fatores que determinam os comprimentos de onda da energia que uma estrela irradia são sua massa e sua temperatura de superfície (o último dos quais está diretamente relacionada à massa). Por exemplo, o Sol irradia perto das ondas ultravioletas, luz visível, e próximo ao infravermelho, pois sua temperatura de superfície é de cerca de 6.000 ° C. Se a massa do Sol fosse um pouco maior, sua temperatura de superfície seria superior; mas, nesse caso, os níveis de energia de radiação do Sol também seriam maior e o Sol estaria irradiando raios ultravioletas muito mais destrutivos do que faz. Isso nos diz que qualquer estrela que irradia luz que irá suportar a vida deve ter absolutamente a massa do nosso Sol. Mas se deve haver planetas de apoio à vida que orbitam em torno de tais estrelas, esses planetas devem estar localizados a distâncias não substancialmente diferentes da Terra e o Sol. Em outras palavras, nenhum planeta que gira em torno de uma gigante vermelha, uma gigante azul, ou qualquer outra estrela cuja massa é substancialmente diferente do Sol poderia abrigar vida. A única fonte de energia capaz de suportar a vida é uma estrela como o nosso Sol A única distância planetária que é adequada para a vida é a distância entre a Terra e o Sol.


Em 1801, o médico inglês Thomas Young fez um famoso experimento de fenda dupla, que mostrou claramente que a luz difrata e, portanto, deve viajar na forma de uma onda. 9 James Clerk Maxwell desenvolveu em uma série de trabalhos em 1861 e 1862 uma única teoria da eletricidade e magnetismo que foi capaz de explicar todo o trabalho experimental de Faraday, Ampère e outros. Mas a glória suprema de Maxwell ocorreu em 1864 quando publicou um artigo que, sem dúvida, é uma das maiores realizações da história da ciência. Albert Einstein descreveu mais tarde os artigos de Maxwell de 1860 como "o mais profundo e o mais frutífero que a física tenha experimentado desde a época de Newton". Maxwell descobriu que, unindo fenômenos elétricos e magnéticos juntos em uma única teoria matemática, surge uma previsão surpreendente. A eletricidade e o magnetismo podem ser unificados através da introdução de dois novos conceitos: campos elétricos e magnéticos.

A idéia de um campo é central para a física moderna; Um exemplo simples de algo que pode ser representado por um campo é a temperatura em uma sala. Se você pudesse medir a temperatura em cada ponto da sala e anotá-la, eventualmente você teria uma grande variedade de números que descrevem como a temperatura muda da porta para janelas e do chão até o teto. Esta matriz de números é chamada de campo de temperatura. De forma semelhante, você poderia introduzir o conceito de um campo magnético segurando uma bússola em lugares ao redor de um fio que transportava uma corrente elétrica e anotando o quanto a agulha se desvia e em que direção. Os números e as direções são os campos magnéticos. Isso pode parecer bastante abstrato e não muito simplificado, mas Maxwell descobriu que, ao introduzir os campos elétricos e magnéticos e colocá-los no centro do palco, ele conseguiu escrever um único conjunto de equações que descrevia todos os fenômenos elétricos e magnéticos conhecidos.

Neste ponto, você pode estar se perguntando o que tudo isso tem a ver com a história da luz. Bem, aqui é algo profundo que fornece um vislumbre do verdadeiro poder e beleza da física moderna. Ao escrever suas leis de eletricidade e magnetismo usando campos, Maxwell percebeu que usando um pouco de matemática simples, ele poderia reorganizar suas equações em uma forma mais compacta e magicamente reveladora. Suas novas equações assumiram a forma do que são conhecidas como equações de ondas. Em outras palavras, eles tinham exatamente a mesma forma que as equações que descrevem como as ondas de som se movem pelo ar ou como as ondas de água se movem através do oceano. Mas ondas de quê? As ondas que Maxwell descobriu foram ondas nos próprios campos elétricos e magnéticos. Suas equações mostraram que, à medida que o campo elétrico muda, cria um campo magnético em mudança. Mas, por sua vez, o campo magnético muda, cria um campo elétrico em mudança, que cria um campo magnético em mudança, e assim por diante. Em outras palavras, uma vez que você acariciou algumas cargas elétricas ao redor para criar um campo elétrico e magnético em mudança, você pode tirar as cargas e os campos continuarão a se espalhar - como se cai, o outro aumentará. E isso continuará acontecendo para sempre, desde que você não muda nada neles. Isso é profundo em si mesmo, mas há uma conclusão extra, mais profunda. As equações de Maxwell também prevêem quão rápido essas ondas devem se afastar das cargas elétricas que as criam. A velocidade das ondas é a proporção dos pontos fortes dos campos elétricos e magnéticos - quantidades que foram medidas por Faraday, Ampère e outras e eram bem conhecidas por Maxwell. Quando Maxwell fez as somas, ele deve ter caído da cadeira. Ele descobriu que suas equações prevêem que as ondas nos campos elétricos e magnéticos viajaram à velocidade da luz! Em outras palavras, Maxwell descobriu que a luz não é mais do que os campos elétricos e magnéticos oscilantes, deslizando de um lado para o outro e se propulsa através do espaço, pois eles fazem isso. Que lindo que o trabalho de Faraday, Ampère e outros com bobinas de arame e pedaços de ímãs poderiam  levar a uma conclusão tão profunda através do uso de um pouco de matemática e uma polvilha de gênio escocês! Na linguagem moderna, diríamos que a luz é uma onda eletromagnética. 9

O espectro eletromagnético se estende por baixo das baixas freqüências usadas para a comunicação de rádio moderna com a radiação gama na extremidade de onda curta (alta freqüência), cobrindo os comprimentos de onda de milhares de quilômetros até uma fração do tamanho de um átomo.

O comprimento de onda correta 
Pesquisas recentes indicam que a luz solar tem características magníficas que inspiram surpresa e admiração. Tanto a luz quanto o calor são manifestações diferentes de radiação eletromagnética. Em todas as suas manifestações, a radiação eletromagnética se move através do espaço em ondas similares às criadas quando uma pedra é jogada em um lago. E assim como as ondulações criadas pela pedra podem ter diferentes alturas e as distâncias entre elas podem variar, a radiação eletromagnética também possui diferentes comprimentos de onda. As estrelas e outras fontes de luz no universo não distribuem o mesmo tipo de radiação. Em vez disso, irradiam energia com uma ampla gama de comprimentos de onda.

Existem enormes diferenças nos comprimentos de onda de radiação eletromagnética. Algumas tem vários quilómetros de comprimento, enquanto outras são mais curtas do que um bilionésimo de um centímetro e os outros comprimentos de onda podem ser encontrados em um espectro suave e ininterrupto em todos os lugares no meio. Para facilitar as coisas, os cientistas dividem esse espectro de acordo com o comprimento de onda e eles atribuem nomes diferentes para diferentes partes do mesmo. A radiação com comprimento de onda mais curta (um trilionésimo de um centímetro), por exemplo, é chamada de "raios gama": esses raios embalam enormes quantidades de energia. Os comprimentos de onda mais longos são chamados de "ondas de rádio": podem ter vários quilómetros de comprimento, mas carregam muito pouca energia. (Um resultado disso é que as ondas de rádio são bastante inofensivas para nós enquanto a exposição a raios gama podem ser fatal.) A luz do Sol é uma forma de radiação eletromagnética que se situa entre esses dois extremos.

Vamos dar uma ideia do tamanho deste número :
Por exemplo, em 4 bilhões de anos, existem cerca de 10^17 segundos. Se você quisesse contar de 1 a 10^25 e faze-lo em uma taxa de um número por segundo sem parar, dia e noite, iria demorar 100 milhões de vezes 4 bilhões de anos! Se fôssemos construir uma pilha de 10^25 cartas de baralho, ela iria ter o tamanho que se estende de um lado ao outro lado do universo observável.

Os raios gama, que têm os comprimentos de onda mais curtos, são 1000 sextilliões de vezes mais curtas que as radiofrequencias mais compridas. Alguns raios têm centenas de quilômetros de comprimento enquanto outros são mais baixos do que um bilionésimo de centímetro. A diferença é  o número dez com 25 zeros, ou  apenas a vigésima quinta potência do número 10   do comprimento das ondas eletromagénticas de rádio mais longas. Para colocar isto em perspectiva: O universo visível tem 46 bilhões de anos-luz de distância em qualquer direção, ou 920 sextilhões de km. Trinta bilhões de anos contém apenas a décimaoitava potencia do numero 10, ou seja o numero dez com 18 zeros. Este número é maior que todas as estrelas no universo.

Estranhamente, quase toda a radiação emitida pelo Sol cai em uma única banda que também é a vigésima quinta potência do número 10 de todo o espectro. A razão é que os únicos tipos de radiação que são necessários e adequados para a vida caem nesta faixa estreita.   e os outros comprimentos de onda podem ser encontrados em um espectro liso e ininterrupto em todos os lugares. Para facilitar as coisas, os cientistas dividem esse espectro de acordo com o comprimento de onda e atribuem nomes diferentes a diferentes partes do mesmo. A radiação com o comprimento de onda mais curto (um trilhão de centímetro), por exemplo, é chamada de "raios gama": esses raios acumulam enormes quantidades de energia. Os comprimentos de onda mais longos são chamados de "ondas de rádio": eles podem ter vários quilômetros de comprimento, mas transportar muito pouca energia. (Um resultado disso é que as ondas de rádio são bastante inofensivas para nós, enquanto a exposição a raios gama pode ser fatal). A luz é uma forma de radiação eletromagnética que fica entre esses dois extremos. A primeira coisa a notar sobre o espectro eletromagnético é o quão amplo é: o comprimento de onda mais longo é 10 ^ 25 vezes o tamanho do mais curto. Um número tão grande é bastante sem sentido por si só. Vamos fazer algumas comparações.

Podem outros tipos de estrelas em vez do sol suportar vida na terra ? 
A intensidade de luz emitida por uma estrela depende do comprimento de onda ou frequência. As mudanças de intensidade em função da frequência são chamadas espectro de luz. O espectro de luz emitida por uma estrela é determinada pela sua temperatura na superfície, que é, por sua vez, influenciada pela taxa de geração de energia no núcleo estelar e pela área de superfície. A taxa de geração de energia e a área de superfície são, por sua vez, determinadas pelas várias constantes físicas, tais como as magnitudes de interação forte, a interação gravitacional, e interação eletromagnética, pela massa de elétrons, a massa do protão, e a velocidade da luz.

Agora o curioso disso tudo é que a energia eletromagnética irradiada pelo nosso Sol está restrita a uma seção, muito muito estreita desse espectro. 70% da radiação do Sol tem comprimentos de onda entre 0,3 e 1,50 mícrons e dentro dessa faixa estreita, existem três tipos de luz: a luz visível, infravermelho próxima a luz, e a luz ultravioleta. Três tipos de luz podem parecer bastante, mas todos os três, combinados, constituem uma seção quase insignificante do espectro total.

A quantidade de energia depende do comprimento das ondas: comprimentos de ondas mais curtas embalam mais energia do que as mais longas. Outra diferença tem a ver com a forma como a radiação em diferentes comprimentos de onda interage com a matéria. As formas mais curtas de radiação são chamadas (em ordem crescente de comprimento de onda) "raios gama", "raios-X", e "a luz ultravioleta". Elas têm a capacidade de dividir átomos, porque elas são tão altamente energizadas. Todos os três podem causar moléculas orgânicas a se separar e desintegrar. Com efeito, eles rasgam matéria aparte em nível atômico ou molecular. A radiação com comprimentos de onda maiores do que a luz visível começa no infravermelho e estende-se a ondas de rádio. O seu impacto sobre a matéria é menos grave, porque a energia que transmitem não é tão grande. O "impacto sobre a matéria" tem a ver com reações químicas. Um número significativo de reações químicas pode ter lugar apenas se a energia é adicionada à reação.

A energia necessária para iniciar uma reação química é chamada de " limite mínimo de energia". Se a energia for inferior a esse limite, a reação nunca vai começar e se for maior, não é bom: em ambos os casos, a energia terá sido desperdiçada. Em todo o espectro eletromagnético, há apenas um pequeno grupo que tem a energia para cruzar este limiar exatamente. Seus comprimentos de onda variam entre 0,70 e 0,40 microns, e se você gostaria de vê-la, você pode: basta levantar a cabeça e olhar em volta, ela é chamado de "luz visível". Esta radiação provoca reações químicas que ocorrem em seus olhos e é por isso que você é capaz de ver. 41% da luz solar é a radiação conhecida como "luz visível", e ocupa menos de 1 por 10^25 de todo o espectro eletromagnético. Em seu famoso artigo "Vida e Luz", que apareceu na revista Scientific American, o renomado físico George Wald considerou o assunto e escreveu "a radiação que é útil para promover reações químicas ordenadas compreende a grande maioria do espectro de luz do nosso sol." O fato do sol irradiar luz tão exatamente finamente ajustada para a vida é realmente um exemplo extraordinário da Criação.

É o resto da luz do Sol irradia para alguma coisa boa?
Quando olhamos para esta parte da luz que nós vemos que uma grande parte da radiação solar que cai fora da faixa da luz visível é na seção do espectro chamado de "infravermelho próximo". Este começa onde termina a luz visível e novamente ocupa uma parte muito pequena do espectro total.  É a luz infravermelha presta para alguma coisa? Sim, mas desta vez não adianta olhar em volta, porque você não pode vê-la a olho nu. No entanto, você pode facilmente senti-la: o calor que você sente em seu rosto quando você olha para cima em um verão ou dia de primavera ensolarado brilhante é causada por radiação infravermelha proveniente do Sol. Radiação infravermelha do Sol é o que carrega a energia térmica que mantém a Terra quente. Ela também é tão essencial para a vida como a luz visível . E a coisa fascinante é que o nosso Sol aparentemente foi criado apenas para servir para estes dois efeitos, porque esses dois tipos de luz compõem a maior parte da luz solar. E a terceira parte da luz solar? Qual é o benefício? Esta é a "luz ultravioleta próxima" e torna-se a menor fração da luz solar. Como toda a luz ultravioleta, é altamente energizada e pode causar danos às células vivas. Luz ultravioleta do Sol, porém, é o tipo "menos prejudicial", uma vez que é mais próxima de luz visível. Embora a exposição excessiva à luz solar ultravioleta tem sido demonstrada causar câncer e mutações celulares, ela tem um benefício importante: a luz ultravioleta concentrada num banda minúscula é necessária para a síntese da vitamina D em seres humanos e outros vertebrados. (A vitamina D é necessária para a formação e nutrição dos ossos: sem ela, os ossos tornam-se moles ou mal formados, uma doença chamada raquitismo que ocorre em pessoas privadas de luz solar por grandes períodos de tempo.) Em outras palavras, toda a radiação emitida pelo sol é essencial para vida: nada disso é desperdiçado.

A fotossintese:
A fotossíntese, termo que significa “síntese utilizando a luz”, é geralmente definida como o processo em que a energia solar é capturada e transformada em energia química. Ela ocorre tanto em bacterias como cyanobacterias, como no cloroplasto das folhas nas plantas, além de plancton e corais nos mares. Na presença de luz e clorofila, o gás carbônico no are, e a água são convertidos em  glicose , que serve como energia quimca para os organismos. Os seres fotossintetizantes são fundamentais para a manutenção da vida em nosso planeta, pois são a base da maior parte das cadeias alimentares e produzem oxigênio, gás mantido na atmosfera em concentrações adequadas graças principalmente a atividade fotossintética.

O Espectro eletromagnético na fotossintese
A luz se comporta como se fosse composta de "unidades" ou "pacotes" de energia que viajam em ondas. Estes pacotes são fótons. O comprimento de onda determina  sua cor. Por exemplo, o comprimento de onda do vermelho é de cerca de 700 nm e o comprimento de onda da luz azul é de cerca de 470 nm A luz visível é a parte de um espectro maior de radiação chamada do espectro eletromagnético. A Fotossíntese  é impulsionada principalmente por luz visível (comprimentos de onda 400-700 nm) é absorvida por moléculas de pigmentos (principalmente clorofila a e b e carotenóides). As clorofílas  absorvem a luz na parte azul e vermelho do espectro, mas os comprimentos de onda verde são transmitidos ou refletidos. Por esta razão, a cor das plantas é verde. As clorofílas a, os pigmentos que captam a luz, se encontram em todos os organismos fotossintéticos, como bacterias, e plantas.  Elas são uma forma específica de clorofila usada na fotossíntese aeróbica. Elas absorvem mais energia a partir de comprimentos de onda de azul-violeta e de luz vermelho-alaranjada. Elas também refletem a luz  verde / amarelo e, como tal, contribuem para a cor verde observada na maioria das plantas.

A clorofila
A clorofila é o material orgânico mais abundante do mundo e é essencial para todas as formas de vida avançadas.
A marca da clorofila é um exemplo formidável de máquinas bioquímicas em ação, como máquinas criadas em humanos que trabalham em uma fábrica, e como eles exigem inteligência para a configuração. Como se segue, tento explicar o meu ponto de vista, tão curto e ilustrativo e claro quanto possível:

A fotossíntese é um processo usado por plantas e outros organismos para converter a energia da luz em energia química utilizada para alimentar as atividades dos organismos. A fotossíntese encontra o seu equivalente em sistemas de energia elétrica solar, que produzem eletricidade a partir da luz solar. Na fotossíntese, são necessários 26 complexos de proteína para transformar a luz solar em energia química. Cada um dos complexos de proteína é essencial. Se faltar apenas uma das 26 partes, a energia não pode ser transformada. Na fotossíntese, as clorofilas são essenciais para absorver a luz, enquanto que em seus sistemas fotovoltaicos equivalentes, produzidos pelo homem, os painéis solares fazem o mesmo trabalho que as clorofilas utilizadas na fotossíntese. Sem clorofila, a luz não pode ser absorvida e a energia não pode ser capturada. Todas as proteínas da fotossíntese devem ser totalmente desenvolvidas e interligadas, são interdependentes. Não teria sentido produzir clorofila sem as outras proteínas necessárias para a fotossíntese. Clorofila por si só, não tem função, da mesma forma, pois não teria sentido produzir painéis solares sem as outras peças necessárias no processo para produzir energia elétrica. Os painéis solares por si só são inúteis. Nos sistemas de energia elétrica solar, é necessário um número mínimo de cinco partes interdependentes e interligadas, ou o processo não é funcional.

A biossíntese de clorofila é uma via complexa de 17 etapas altamente específicas  irredutivíveis, das quais oito últimas enzimas  específicas neste caminho estão fazendo seu processo de fabricação sem serem encontradas em nenum outro sistema bioquimico na natureza. A menos que o caminho não percorra todo trajeto, as moléculas de clorofila a não podem ser produzidas e não serão funcionais. De forma semelhante, a fabricação de painéis solares requer fábricas e máquinas complexas, e pelo menos sete etapas de processamento, das quais cada uma exige máquinas complexas que produzam produtos intermediários. O processo deve ser executado por completo, e passar por todas as etapas, ou  painéis solares funcionais não podem ser produzidos. Da mesma forma, como a clorofila requer processos de fabricação complexos para se tornar biologicamente funcional, todas as outras proteínas na via da fotossíntese também requerem processos moleculares ultacomplexos de fabricação. A maioria dessas proteínas exige múltiplas subunidades, que precisam se adequar precisamente, elas devem ser sincronizadas, coordenadas e compatíveis com as outras partes (como uma fechadura e a chave respectiva que cabe na fechadura).
Da mesma forma, como os painéis solares exigem processos de fabricação complexos para serem feitos e tornar-se funcionais, todas as outras partes dos sistemas de energia solar, a serem feitas, requerem processos de fabricação igualmente complexos. Uma vez que as peças individuais são feitas, tem que ser definido como interligar as peças  com precisão e instruído através de informações precisas.
A função final, ou seja, a produção de energia, depende de TODAS estas etapas totalmente configuradas e interligadas para se tornar um todo funcionando e funcional.

As enzimas utilizadas em cada passo usam por si só procedimentos de fabricação de múltiplos passos altamente coordenados e complexos para produzir produtos intermediários. Por exemplo, a enzima Porphobilinogen deaminase (PBGD) é altamente complexa e especificada em sua estrutura, usando cofactores para catálise e usa 4 etapas altamente coordenadas, ordenadas, seqüenciadas e complexas, formando um tetrapirrole geometricamente correta (uma parte da clorofila), E repete as duas primeiras etapas de fabricação no total 4 vezes.
O modelo evolutivo é dia a dia ... passo a passo ... estamos cada vez melhor e melhorando, aumentando a complexidade. Mas esse processo de fabricação sugerido levanta questões sérias diante do desafio de produzir fotosíntese.

A clorofila por conta própria não tem função. Portanto, não haveria sentido produzir isso em um processo de fabricação complexo, a menos que todas as outras partes da fotossíntese estejam no lugar. A evolução não tem previsão. Então, suponhamos, centenas de milhões de anos produzirão clorofilas. E DAÍ ???! - por conta própria, não há função para eles, e se eles não têm uma função, a seleção natural não os selecionaria. A clorofila por conta própria, sem as outras proteínas utilizadas na via da fotossíntese, não teria uso. É como se alguém produziria painéis solares, sem uso.

Os sistemas biológicos são organizados de forma funcional, integrados em uma rede interdependente e complexos, como máquinas e fábricas de produção humana. A fiação de um dispositivo elétrico é igual à via de biossíntese da clorofila. Para a montagem de um sistema biológico de múltiplas partes, não só a origem da informação do genoma para produzir todas as proteínas / enzimas com suas respectivas subunidades e cofactores de montagem deve ser explicada, mas também a disponibilidade de peças (os materiais certos devem ser transportados para o local de montagem. Muitas vezes, esses materiais em sua forma bruta são inutilizáveis. Outras máquinas complexas entram em jogo para transformar as matérias-primas em uma forma utilizável. Tudo isso requer informações específicas. Sincronização, Coordenação de fabricação e montagem (que exigiu a informação de como montar cada parte única corretamente, no lugar certo, no momento certo e na posição correta) e compatibilidade de interface (as peças devem encaixar corretamente, como a fechadura  e a chave ). A menos que a origem de todas essas etapas seja devidamente explicada, a complexidade funcional existente nos sistemas biológicos não foi abordada adequadamente.

Como poderia todo o processo ter começado "de zero"  sem uma inteligência de planejamento?
Por que os mecanismos naturais, não guiados, produzem uma série de enzimas que só geram intermediários inúteis até que todas as enzimas necessárias para o produto final estejam no local certo, e façam seu trabalho de forma coordenada?
Além disso, o processo é altamente tóxico para as membranas celulares e destrói as moléculas circundantes, se não for devidamente protegido desde o início.

Minha conclusão é: 
a invenção da biossíntese de clorofila só pode ser explicada pela agência de atuação de uma mente inteligente.

Um designer inteligente é um agente capaz, capaz de planejar, com a previsão do resultado final e o requisito de máquinas e caminhos e processos de fabricação para um objetivo final e produto útil. Processos sem mente, não guiados, aleatórios e evolutivos NÃO são. Nós podemos concluir e inferir racionalmente, com base em evidências científicas positivas e conhecimento (sem ignorância!) Que o design inteligente é a melhor explicação para a origem da via de biossíntese da clorofila e da fotossíntese.

Baseia-se na grande falha na idéia de Darwin: "Por que a evolução produziria uma série de enzimas que só gerariam intermediários inúteis até que todas as enzimas necessárias para o produto final existam totalmente funcionais e estão interligadas de maneira útil? É necessária uma quantidade mínima de informação precisa para que um gene instrua para funções complexas. Se um gene não contém informações suficientes para uma função final, não confere nenhuma vantagem seletiva, e nenhum objetivo final é alcançado. Assim, antes que uma região de DNA contenha a informação necessária para complexos funcionais de proteínas consistentes  de múltiplas partes, a seleção natural não desempenha nenhum papel na orientação de sua evolução. O mecanismo seletivo passo a passo não é uma explicação suficiente nem adequada para os complexos procedimentos moleculares observados em células vivas e organismos. Este problema torna-se ainda maior nos Cenários da origem da vida, onde a evolução não é um mecanismo possível, uma vez que a evolução depende da replicação do DNA. Portanto, o design inteligente é uma explicação adequada para a origem da fotossíntese, clorofila e, na verdade, todos os seres vivos.

Alanine



So, what about the results of Miller’s experiment?  He obtained a “soup” that contained around 9 amino acids, 2% of the simplest, glycine and alanine, and traces of 7 others. 1

Cytosolic glutamic-pyruvate transaminase (alanine aminotransferase) (GPT) catalyzes the reversible reaction of pyruvate and glutamate to form alanine and 2-oxoglutarate (alpha-ketoglutarate) 6

The pyruvate family of amino acids includes alanine (Ala), valine (Val), and leucine (Leu). 

Glycolysis is the sequence of reactions that metabolizes one molecule of glucose to two molecules of pyruvate with the concomitant net production of two molecules of ATP. This process is anaerobic (i.e., it does not require O2 )

Transamination of pyruvate, with glutamate as amino donor, gives alanine. Because these transamination reactions are readily reversible, alanine degradation occurs via the reverse route, with a-ketoglutarate serving as amino acceptor. Transamination a of pyruvate to alanine is a reaction found in virtually all organisms.



Aspartate, alanine, and glutamate are formed by the addition of an amino group to an alpha-ketoacid
Three a-ketoacids— a-ketoglutarate, oxaloacetate, and pyruvate—can be converted into amino acids in one step through the addition of an amino group. We have seen that a -ketoglutarate can be converted into glutamate by reductive amination

http://en.wikipedia.org/wiki/Alanine#Biosynthesis

Biosynthesis
Alanine can be manufactured in the body from pyruvate and branched chain amino acids such as valine, leucine, and isoleucine.
Alanine is most commonly produced by reductive amination of pyruvate. Because transamination reactions are readily reversible and pyruvate pervasive, alanine can be easily formed and thus has close links to metabolic pathways such as glycolysis, gluconeogenesis, and the citric acid cycle. It also arises together with lactate and generates glucose from protein via the alanine cycle.

http://biocyc.org/ECOLI/NEW-IMAGE?type=PATHWAY&object=PWY0-1061

L-alanine is an essential component of protein and peptidoglycan. The latter also contains about three molecules of D-alanine for every L-alanine. Only about 10 percent of the total alanine synthesized flows into peptidoglycan.

At least three pathways (alanine biosynthesis I, alanine biosynthesis II, and alanine biosynthesis III) contribute to the synthesis of alanine. Alanine biosynthesis I is established only by existence of the relevant enzymes. Its contribution to alanine synthesis remains speculative because alanine auxotrophs have not yet been isolated. Because alanine but not valine represses AvtA, its primary purpose is probably synthesis of L-alanine [Falkinham79, Whalen82]. Existence of the Alanine biosyntheis II pathways rests on the evidence that glutamate-pyruvate aminotransferase acitivity is found in crude cell extracts; the enzymes has not been purified nor have mutant alleles of its designated encoding gene (alaB) been isolated [Falkinham79, Raunio73a]. The conversion can also be mediated as a side reaction of alanine racemase [Kurokawa98]. The alanine biosyntheis III pathway, mediated by cysteine desulfurase activity, which is required to donate sulfane sulfur for the synthesis of Fe-S clusters, thiamine, thionucleosides in tRNAs, biotin, lipoic acid, and molybdopterin [Mihara02a], probably contributes only a minor amount of the cell's alanine requirement, as judged by the cell's total requirement for sulfane sulfur.

A non-essential amino acid that occurs in high levels in its free state in plasma. It is produced from pyruvate by transamination. It is involved in sugar and acid metabolism, increases immunity, and provides energy for muscle tissue, brain, and the central nervous system 3

So, what about the results of Miller’s experiment?  He obtained a “soup” that contained around 9 amino acids, 2% of the simplest, glycine and alanine, and traces of 7 others. 1

Biosynthesis 2
Alanine can be manufactured in the body from pyruvate and branched chain amino acids such as valine, leucine, and isoleucine. Alanine is most commonly produced by reductive amination of pyruvate. Because transamination reactions are readily reversible and pyruvate pervasive, alanine can be easily formed and thus has close links to metabolic pathways such as glycolysis, gluconeogenesis, and the citric acid cycle. It also arises together with lactate and generates glucose from protein via the alanine cycle.

http://biocyc.org/ECOLI/NEW-IMAGE?type=PATHWAY&object=PWY0-1061

L-alanine is an essential component of protein and peptidoglycan. The latter also contains about three molecules of D-alanine for every L-alanine. Only about 10 percent of the total alanine synthesized flows into peptidoglycan.

At least three pathways (alanine biosynthesis I, alanine biosynthesis II, and alanine biosynthesis III) contribute to the synthesis of alanine. Alanine biosynthesis I is established only by existence of the relevant enzymes. Its contribution to alanine synthesis remains speculative because alanine auxotrophs have not yet been isolated. Because alanine but not valine represses AvtA, its primary purpose is probably synthesis of L-alanine . Existence of the Alanine biosyntheis II pathways rests on the evidence that glutamate-pyruvate aminotransferase acitivity is found in crude cell extracts; the enzymes has not been purified nor have mutant alleles of its designated encoding gene (alaB) been isolated . The conversion can also be mediated as a side reaction of alanine racemase [Kurokawa98]. The alanine biosyntheis III pathway, mediated by cysteine desulfurase activity, which is required to donate sulfane sulfur for the synthesis of Fe-S clusters, thiamine, thionucleosides in tRNAs, biotin, lipoic acid, and molybdopterin [Mihara02a], probably contributes only a minor amount of the cell's alanine requirement, as judged by the cell's total requirement for sulfane sulfur.






a Transamination, a chemical reaction that transfers an amino group to a ketoacid to form new amino acids. This pathway is responsible for the deamination of most amino acids. This is one of the major degradation pathways which convert essential amino acids to nonessential amino acids (amino acids that can be synthesized de novo by the organism). Transamination in biochemistry is accomplished by enzymes called transaminases or aminotransferases. α-ketoglutarate acts as the predominant amino-group acceptor and produces glutamate as the new amino acid. 4

b Auxotrophy (Ancient Greek: "nourishment") is the inability of an organism to synthesize a particular organic compound required for its growth 5



1. http://www.truthinscience.org.uk/tis2/index.php/evidence-for-evolution-mainmenu-65/51-the-miller-urey-experiment.html
2. http://en.wikipedia.org/wiki/Alanine#Biosynthesis
3. http://www.drugbank.ca/drugs/DB00160
4. https://en.wikipedia.org/wiki/Transamination
5. https://en.wikipedia.org/wiki/Auxotrophy
6. http://reactome.org/content/detail/R-HSA-70524

further readings:

http://www.uncommondescent.com/intelligent-design/have-glycine-but-no-life/
http://www.evolutionnews.org/2014/06/squeezing_the_l087261.html